i'.UI INDOL. 



1 i fifi'isine gaslriqiu', doul 1'aclion va, comme on le sail, moius loin qiie celle de la 

 trypsine, dans les conditions ordinaires du nioins, ne parail pas liberer le tryptophane 

 il.ms 1'estomac humain lui-meme a IV- tat physiologique (K. GLAESSNER, 03 a, 03 6; 

 P. ERDMAN.N et H. WINTERMTZ, 03). 



dependant, lorsque 1'action de la pepsine se prolonge au deli des durees habituelles 

 ilu sejour des aliments dans 1'estomac, elle peut arriver a liberer du tryplophane : soil 

 dans la digestion de la fibrine avec un extrait de muqueuse gastrique du pore 

 (H. WINTERNITZ, 92), soil avec des extraits ghvt'rini's de muqueuse gastrique, meme 

 en milieu fortement chlorhydriquc (2 p. 100 de HC1) (H. MALFATTI, 00), soil dans la 

 digestion de peptones deja forme"es, soumises a nouveau pendant -It heures a 1'action 

 de la pepsine, ou encore dans la digestion d'extraits de rate et d'amygdales 

 (F. VOLHARD, 03 6). 



II faut en tout cas retenir, des rechcrches de P. ERD.MAX.X et H. WIMEKMTZ (03) 

 comme de celles de K. GLAESSNER (03 , 03 6), que dans un estomac normal, le trypto- 

 phane ne se produit pas. Dans la plupart des affections de la muqueuse gastrique, il 

 ne s'en produil pas davantage (P. ERDMANN et H. WINTER.MI/,, 03; K. GLAKSSNER, 03) : 

 K. GI.AESSNER n'a pu le trouver que dans 1 cas d'hyperchlorhydrie catarrhale, et dans 



2 cas d'ulcere sur 6. En revanche, dans les cas de cancer stomacal, le tryplophane a 

 rtf Irouve frequemment (P. KHUMANX ot II. \Vi\i KI;MI/, 03; K. <ii. \KSSNKK, 03); ce der- 

 nier auteur remarque mfime qu'il suffit de plonger dans un sue gastrique normal de 

 petils fragments d'une tumour cancV'rru-f d- iV-l"inac pour y tiouver au bout de peu 

 d'heures la reaction du tryptophano. Neamnoins la prt'-M-m-t; du tryptophane dans le 

 coutenu d'un eslomac oanct'reux n'est pas reguliere, et Ton est aujourd'hui d'accord 

 pour lui denier toute valeur palhognomonique (P. EKHMA\.\ ft H. WINTERMTZ, 03; 

 K. GLAESSNER, 03 a, 03 b ; V. YnLHARD, 03 a, 03 6, 04; G. GERMONIG, 07). II est Irt-s 

 important de songer ici a la complication possible du probleme par ['intervention 

 des bacte'ries, et nous verrons plus loin qu'effectivement les cultures bacte"riennes, 

 notamment celle du bacille typhique, donnent souvent la reaction du tryptophane. 



Signalons encore qu'une diastase proleolytique capable d'agir aussi bien en milieu 

 acide qu'en milieu alcalin et do liberer le tryptophane, a elt$ decrile sous le nom de 

 pseudo-pepsine , dans les glandes de BIU'-NXER iK. (ILAESSNER, 01}. 



II n'est d'ailleurs pas necossaire, pour libt'-rer lo tryptophane, de faire agir sur les 

 albuminoides des diastases proteolytiques secrett-esen dchors dcs organes. Les ferments 

 mis en jeu dans les ph^nomenes d'aufo/yse aseptique des tissus y suffisent, et Ton a 

 observ^ le tryptopliane dans 1'autolyse du sang leuc.emique (0. SCHUMM, 04), du foie 

 (JACOBY, 00), etc. A fortiori verra-t-on se former le tryptophane si Ton abandonne a 

 1'autolyse les organes contenant les zymogenes de la trypsine, comme le pancreas 

 (M. NE.xfiKi, 95; KLUG, 01), ou de la pepsine, comme la muqueuse gastrique (K. GLAESS- 

 NER, 03 a). 



Les diastases proteolytiques desvegetaux supt'-rieurs sont aussi en mesure de liberer 

 le tryptophane des albuminoides. Si Ton fait agir sur la fibrine, on sur la peptone de 

 Witte, en milieu mfime alcalin mais de preference neutre ou mieux encore acide par 

 un acide organique comme le sont les sues vegetaux, la.papaine, la bromeline del'ananas, 

 les diastases proteolytiques de Xepenthcs, de Ficus carica ifigue), de Cocos nucifera 

 (noix de coco), des graines d'orge et de feve, on obtient du tryptophane apres quelques 

 heures de sejour 4 38 (VINES, 02). KUTSCHER et LOHMANN (05) ont confirme cette action 

 de la papaine sur la fibrine. 



On peut meme trouver directement le tryptophane dans les phmtules des yraines en 

 germination, ou il est le produit d'une auto-digestion des reserves de la graine : 

 E. SCHULZE et \YI.NTEHSTEIN fOo) 1'ont decele dans les germes de 8 a 9 jours du lupin 

 blanc et de la vesce. 



Ou sait enfin que les bactcries disposent de diastases hydrolysantes dont le pouvoir 

 proteolytique peut 6lre considerable. Aussi ne doit-on pas s'etonner de voir former du 

 tryptophane par les bacteries de la putrefaction (VINES, 02). D'ailleurs on se rend compte 

 que la liberation du tryplophane doit fitre la preface de son attaque par les bacteries 

 formatrices d'acide indolpropionique, d'acide indolacetique et d'indol. Mais on conceit 

 n mgrne temps que 1'intensile respective des reactions du tryplophane et de 1'indol ne 



