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de toute la lyrosine contenue dans 1'albumine, il en apparait les proportions suivantes 

 pour 100 dans le milieu tryptique : 



1" jour. 2' jour. 3" jour. 8' jour. 



18,4 p. 100 97,6 p. 100 97,6 p. 100 100 p. 100 



Le tryptophane etla cystinc sont mis en Iibert6 avec une vitesse analogue. 

 Les autres acides amines n'apparaissent que plus tardivemenl. Voici par exemple les 

 proportions d'acide gliilamiuique : 



I" jour. 2" jour. 3" jour. 8 e jour. 16* jour. 

 4,3 p. 100 7,4 p. 100 10,9 p. 100 :M,lp. 100 60,2 p. 100 



Et Ton pourrait citer des vitesses comparables pour 1'alanine, la leucine, 1'acide 

 aminovale'rianique et 1'acide aspartique. 



La dislocation de 1'albumine semble done se faire aux points de moindre resistance 

 au niveau desquels vont se detacher successivement les divers acides amines. 



Le second phenomene important dans cette dislocation de 1'albumine est que, me'me 

 dans les digestions tryptiques avancees, elle ne sera jamais complete; il restera tou jours 

 une masse appreciable de substances, presentant plus ou moins la reaction du biuret, 

 mais qui ne sont pas un melange d'acides amines simples : c'est ce residu de peptones 

 que KUHNE a appele anfipeptones. 



Les antipeptones, malgre leur resistance a la trypsine, sont des polypeptides : par 

 1'hydrolyse par SO*H 2 , ils donnent des acides amines. Mais ce sont des polypeptides de 

 constitution difFe'rente des polypeptides jusqu'ici bydrolyses par la trypsine. 



En hydrolysant les antipeptones par les acides, on trouve en effet, a cote des acides 

 amines deja obtenus par la digestion tryptique, de tres grand es quantiles de tyrosine 

 et de phenylalanine que Ton ne trouve jamais dans la digestion tryptique (ABDERHALDEN). 



II y a done des varietes de polypeptides qui subissent difficilement J'action hydroly- 

 sante de la trypsine, et nous avons a nous demander a quelles proprietes ces poly- 

 peptides doivent cette resistance particuliere. 



Nous devons encore a FISCHER une etude detaillee de ce probleme, qu'il a aborde 

 par sa methode habituelle : a savoir la reconstitution de polypeptides de synthese et 

 1'etude individuelle de la digestion tryptique de ces divers polypeptides. 



Les resultats de ces recherches ont etc tout a fait remarquables. 



En constalant dans la digestion de 1'albumine ordinaire la dislocation tolale de 

 presque tous les polypeptides, on s'attendait, en effet, a retrouver pour la trypsine une 

 action hydrolysante sur tous les polypeptides de synthese. 



II n'en est rien en realite. 



Une des premieres conditions requises pour qu'un polypcptide soit bydrolysable par 

 la trypsine, c'est que sa constitution stereochimique ait une forme donne'e. Cette condi- 

 tion est des plus interessantes, parce qu'elle rattache Pactivite des ferments trypiques 

 a 1'activile de bien d'autres ferments proteolytiques et aussi des ferments des hydrates 

 de carbone. 



Si nous examinons la constitution des acides amines, nous voyons que tous en debors 

 du glycocolle possident au moins un atome de carbone asymetrique. Selon la theorie 

 de LE BEL et VAN T'HOI-F on peut done prevoir, et l'expe"rience le demontre, que tous ces 

 acides amin6s agissent sur la lumiere polarisee, et par suite peuvent se presenter sous 

 deux formes : une forme 16 vogyre et une forme dextrogyre. C'est ainsi que, pour nous 

 limiter a la leucine et a 1'alanine, nous connaissons une leucine / el une leucine d, une 

 alanine I et une alanine d. Supposons que nous formions avec ces quatre corps des 

 racemiques, nous voyons imm6diatement que nous pourrons obtenirdeux racemiques : 

 le premier, d alanyl d leucine + / alanyl I leucine ; le second, d alanyl I leucine + / ala- 

 nyl d leucine. 



Si maintenant nous faisons agir du sue pancreatique sur chacun de ces rac6miques, 

 nous constatons que le second seul est partiellement hydrolyse, en donnant d alanine et 

 I leucine et que le premier ne Pest pas. Dans la digestion de 1'albumine, c'est d'ailleurs 

 -aussi d alanine et / leucine que nous obtenons. 



