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Le tryptophane 



Acidifie par 1'acide antique, le trypinphane donne, avec 1'cau diloree ou brome"e, 

 une coloration violetle. 



:\" (;i>l<-tiniiif*. Lorsque Ton Iraito rortaines albumines, uotainmcnt les mucines, 

 mais aussi Povalluiinine, la serine albuminr, etc., par lies acides el la chaleur, on obtient 

 (FitEi)Enicii Mi u.i' it, I'NVY une substance ayanl les n'adions des hydrates de carbone, 

 et notainint'iit une action reductrice sur la liqueur d KKIIUNC, el la propriete de 

 former des osazones identiques aux glucosazones. Ces substances nc sont pas des 

 hyilrates de carbonc, mais des pl\v.o-;i mines (F. MI'ILLEU), repondant sans doute a la 

 formnle : 



CH-> OH a ii|p|iosci- a la I'oriiiulf ilu LfltlCOSe CH 2 OH 



CHOH CH OH 



cil Oil CH OH 



CH OH CH OH 



CH A/H_> CH OH 



CH CH 0. 



Bien que les glycosamines puissent ainsi tre obtenues en Ires grande abondance 

 par 1'hydrolyse chimique de certains albutniiioldes jusqu'a 37 p. 100, il est a ^noter que 

 la digestion tryptique est absolument incapable de les mettre en libeiie. U\EUBERG et 



MlLCHNER.) 



5 Action de la trypsine sur les albumines diverses. 



1 Resistance des albumines naturclles a I' hydrolyse tnjptique. -- L'action de la tryp- 

 sine sur les albuminoides peut 6tre prevue, en general, d'apres la constitution des albu- 

 minoides mis en presence de la trypsine. Les albuminoides seront desagreges dans la 

 mesure ou ils seront constitues par des acides amines. 



C'est ainsi que 1'ovalbumine, la myosine, la fibrine, 1'edestine, qui sont presque tota- 

 lement composees d'acides amines, seront a peu pres completement bydrolysees par la 

 trypsine. 



Les nucleo-proteides, au conlraire, ne seront que partiellement hydrolvs^es, 1'acide 

 nucleinique resistant a la digestion de la trypsine. 



Mais, si la trypsine est susceptible de desagreger la plupart des albumines, il est une 

 condition tres generale qui facilite enormement cette hydrolyse : c'est une modifi- 

 cation physique prealable des albumines naturelles. De toutes les experiences qui out 

 ete faites sur la digestion tryptique, resulte cette loi : qu'une albumine naturelle est peu 

 on pas attaquee par la trypsinc, tandis que cette m&me albumine coatjule'e pur la chaleur, 

 acidifiee, puis neutralisee, prdcipite'e par la dialyse, ou soumise prcalablement a V act ion du 

 sue gastrique, est, au contraire, activement digcre'e. 



Cette constatation a (ite faite pour la premiere fois par CLAUDE BERNARD. Lorsque, 

 dit-il dans ses Lecons de Physiologic experimentale, II, 333, on met en contact du sue 

 pancrealique avec de la viande crue, celle-ci se ramollit considerablement, mais bientot 

 la putrefaction s'en empare. II en est de meme pour 1'albumine et la caseine crue, qui 

 bienl6t se d'icomposent et se pourrissent quand on les mel en contact avec le sue pan- 

 creatique. Mais, si cetle action est essayee sur les mSnies matieres apres qu'elles ont et^ 

 cuites ou digerees par le sue gasti ique, le resultat est tout different, et il y a dissolution 

 rapide. 



De me'me, on a constate que la chondrine et 1'elastine ne sont pas attaquees par la 

 trypsine ; 1'attaque devient, au contraire, tres energique, si ces substances ont ete trans- 

 formees, par ebullition, en gelatine, etc. 



Ulterieurement, FERMI a con?acre encore des travaux importants aux conditions 

 d'attaque des albumines par la trypsine, et il a montre" que les albumines du serum 

 sanguin ecbappaient a son hydrolyse. 



On conr.oit toute 1'importance de ces fails qui meltent en lumiere le r61e preparant 

 du sue gaslrique dans les digestions des albumines chez les animaux qui ingerent la 

 viande crue, et la n^cessile de donner des albumines cuites aux animaux agastres ou 

 individus apeptiques. 



