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pigment), jusqu'au moment on la cristallisation commence a chaud. On laisse refroidir, 

 puis on essore les cristaux, et on les lave a 1'alcool a i'0", puis a 1'alcool a 90. On les 

 redissout dans un peu d'alcool bouillant, on fait bouillir avcc du noir animal, et on 

 recristallise dans 1'alcool a 75. 



Ce procede a recu de C. NEUBERG (06) des perfeclionnemenls. Lors de la deuxieme 

 pn'-cipilation mercurique, apres avoir rejele lea premieres fractions (formees de cystine 

 et de cysteine), on Iraite le liltrat par H-S, separe IlgS et chasse I'exces de H-S. On 

 ajoute alors un exces de carbonate de plomb lave (100 gr. par kilogr. de caseine), on 

 cliautIV une 1/2 heure an bain-marie, on ajoute de I'arnmomaque jusqu'a faible odeur 

 ammoniaoale et on mamtient encore une 1/2 heure au bain-marie. Apres refroidisse- 

 ment on (litre, fait passer H-S, filtre, et concentre au bain-marie, en terminant dans 

 le vide. On n'a plus a craindre de decomposition, et on obtienl le tryptopliane pur et 

 blanc. 1 kilogramme de caseine donne ainsi 7-8 gr. de tryptophane parfaitement 

 pur. 



En possession de leur tryplophane pur, F. G. HOPKINS et S. W. COLE (03} ont etudie 

 sa constitution, et sont arrives a reconnaitre que ce corps elait bien, comrne 1'avail 

 ponse M. .\K\I;KI, 1'acide skatolaminoacetique . Nous verrons tout a 1'heure com- 

 ment les travaux synthetiques de A. ELLINGER en ont fait 1'acide [i indolaminopropio- 

 niqne. 



II va sans dire que la separation du tryptophane peut ne pas marcher de la meme 

 facon chez des especes albuminoides differentes, car elle depend evidemment du mode 

 ili' liaison clu tryptophane dans la molecule. II semblerait meme (P. A. LEVENE et C. A. 

 ROUILLEU, 07 b) que le tryptophane ne soit pas libere d'emblee, mais seulement apres 

 le detachement transitoire de combinaisons plus complexes (polypeptides tryptopha- 

 niques, probablement). 



Pour la prepai ationpratique.il n'est pasnecessaire de parlirde la caseine ; C. NEUBERG 

 et N. POPOWSKY (07) conseillent meme de recourir a la flbrine, qui possederait sur la 

 caseine 1'avantage d'une digestibilite plus facile et plus rapide. 600 grammes de flbrine 

 calculee seche leur ont fourni 8 grammes de tryptophane. 



Le tryptophane est d'ailleurs tres repaudii dans la constitution des matieres pro- 

 teiques; presque toutes en contiennent, au moins les albuminoides typiques, et le tryp- 

 tophane ne fait guere defaut que chez des especes embryonnaires comme la plupart 

 des protamines, ou chez des substances a fonction mecanique comme le collagene. 

 Parmi les especes proteiques defmies ou il a e'te signale, nous citerons outre la caseine 

 du lait, la fibrine du sang et la proteide du pancreas, la serumalbumine du sang de 

 cheval (E. ABDERHALDEN, 0.36), 1'oxyhemoglobine du meme sang (E. AIJUKKIIALDK N, 03 a), 

 1'albumine coagulable du colostrum (E. STRIGKLEH, 05], la cyclopterine, protamine 

 des testicules de Cycloptcnis lunipus (A. KossEt,, Oo), la nucleoproteide de la glande 

 mammaire (J. A. MANDEL, 0,9 , 1'^destine des graines de chanvre (E. ABDEIUIALDEN, 03 c), 

 celle des graines de colon .E. ABDKKHALIIE.N et 0. ROSTOSKI, Oo ; E. ABDERHALDEN et 

 B. HEI.MIOLD, Oo 6), celle des graines de tournesol (E. ABDERHALDEN et B. HEI.N.MLD, Ooa], 

 la gliadine du ble, qui fourni t environ 1 p. 100 de tryptophane (E. ABDEKHALDEN et 

 F. SAMUELY, Oo), la matiere albuminoide des graines de Picea excelsa (E. ABDERHALDEN 

 et Y. TKKUI cm, O.'i , la legumine des pois verts (Tn. OSBORXE et S. A. CLAPP, 09), etc. 



En revanche le tryptophane est absent de la molecule de la gelatine (qui, nous 

 Tavons vu, ne peut fournir d'indol), ainsi que de la plupart des protamines etudiees 

 (scombrine, salmine, clupeine, sturine, cyprinine a, cyprinint- . 



Jusqu'a present, nous avons vu liberer le try|itd|ihane, fragment const! tutif de la 

 molecule albuminoide, par Faction d'un ferment hydrolysant, la tri/psine du jiancreas. 

 II est a remarquer que le Lryptophane, avt-c la tyrosine, la cystine et la cyst^ine, est 

 un des aminoacides qui se separent les premiers de la molecule, des les premieres 

 phases de la digestion trypsique, et alors que les aulres aminoacides sont encore 

 enchaines sous forme de polypeptides plus ou moins complexes (albumoses et pep- 

 tones). 



On peut done se demander si cetle separation precoce du tryplophane est une 

 proprit't6 specilique de la trypsine, ou si, resultant de la constitution m>'me de la 

 molecule albuminoide, elle se retrouve dans Faction d'autres ferments proteolytiques 



