XIV. - PHYSIOLOGIE GENERALE. 371 



trouve en milieu alcalin et se montre peu active in vitro ; mais bientt 

 des changements intimes se produisent dans les tissus de la nymphe et la 

 raction volue progressivement vers l'acidit ; l'preuve de la tyrosine de- 

 vient alors positive, et elle se manifeste in vivo dans la partie terminale 

 du tube digestif par une coloration rouge, grce la prsence de chromo- 

 gne et de 0- : partir de ce moment la prcipitation de mlanine se d- 

 clanche et se poursuit au cours de la nymphose. D'aprs les expriences de 

 B., c'est sur ce changement de raction, qui concide avec le dbut du stade 

 sensible, que les diverses radiations lumineuses agissent lectivement. Les 

 rayons ultra-violets ont sur la solution de tyrosinase une action lgrement 

 alcalinisante ; de ce chef, ils modrent l'activit du ferment, prolongent son 

 effet et favorisent une pigmentation progressive et complte de la chrysa- 

 lide. D'autre part, la lumire blanche est fortement alcalinisante et ne peut 

 que bloquer les processus d'oxydation du chromogne, ce qui donne des 

 larves presque incolores. Quant aux rayons jaunes, ils produisent un rsultat 

 similaire par un mcanisme diffrent; fortement acidifiants, ils puisent la 

 tyrosinase d'emble, ds le dbut du stade sensible, et rendent ainsi prcaire 

 toute pigmentation ultrieure. En somme, d'aprs les vues de B., la colora- 

 tion de la chrysalide est la rsultante de l'interaction de deux groupes de 

 facteurs, tyrosinase et chromogne contenus dans le sangd'unepart, oxygne 

 et radiations lumineuses d'autre part ; la mlanine se forme en tous les 

 points o se rencontrent les conditions ncessaires, et son prcipit se 

 dpose simplement dans les interstices du revtement chitineux. Bref, ce 

 serait un exemple typique d'interaction purement physico-chimique entre 

 l'organisme et son milieu. Mais il reste cependant expliquer pourquoi les 

 nymphes places pour la nymphose dans l'obscurit complte donnent des 

 chrysalides colores de faon variable. 11 faut donc bien admettre que l'or- 

 ganisme possde en lui-mme tous les lments ncessaires la pigmenta- 

 tion et que la lumire n'est pas indispensable au droulement de ces 

 ractions. B. invoque ici une sorte d'inscription du rythme de ces 

 phnomnes grce l'hrdit. A. Dalcq. 



Przibram (H.) (en collaboration avec Jean Dembo-wski et Leonore 

 Brecher). Action de la tyrosinase sur la Dopa (ou : les causes de la 

 coloration du revtement cutan des animaux. IV). Bloch et ses lves ont 

 signal que si l'on pratique des coupes conglation dans les parties pig- 

 mentes des tissus d'un mammifre, et si l'on fait agir sur ces coupes la 

 dioxyphenylalanine, appele par abrviation dopa , on obtient une co- 

 loration noire intense de toutes les cellules pigmentes. D'oii l'hypothse 

 que dans ces tissus les deux agents de l'laboration de la mlanine, le chro- 

 mogne et son oxydase, seraient reprsents par la dopa et sa dopa-oxydase. 

 P. et ses collaborateurs ont tudi comparativement les proprits de la 

 dopa et celles de la tyrosine. Le premier de ces amino-acides s'oxyde plus 

 facilement que le second; la raction se produit spontanment au contact 

 de l'air; en prsence d'alcali elle devient rapide; la dopa donne galement 

 de la mlanine en prsence de tyrosinase. Les faits observs n'autorisent 

 d'ailleurs pas maintenir la distinction entre la dopa-oxydase et la tyrosi- 

 nase. Les modes d'action de ces deux ferments se superposent, et il est 

 probable qu'en ralit ils ne font qu'un. Mais il semble bien que la formation 

 de mlanine puisse se produire dans le rgne animal par deux processus 

 distincts; d'une part l'attaque de la dioxyphenylalanine (dopa) par un 

 alcali, d'autre part l'pxydation de la monoxyphenilalanine (tyrosine) ou de 

 la dopa en prsence de tyrosinase. La possibilit de ces deux modes d'oxy - 



