Nasse, Der cliemische Bjui der Muskelsubstuuii, 317 



Danilewski nher studirten verscliiedenen Sttigimgskapacitt der 

 Myosine fr Suren der Scliluss zu ziehen, dass Myosin nicht berall 

 die gleiche Substanz ist. Mglicherweise ist brigens das Eiwei 

 selbst berall das gleiche, nur die mit ihm verbundenen anorganischen 

 Bestandteile, die nach den Untersuchungen von Danilewski grade 

 im Myosinmolckl von Wichtigkeit zu sein scheinen, sind quantitativ 

 oder qualitativ verschieden. In hnlicher Weise mgen sich auch wol 

 bei den andern EiAveil.ikrpern der Muskeln gefundene Unterschiede^ 

 hauptschlich die Gerinnungstemj)eratur angehend, erklren lassen. 

 Man wird bei diesen Erfahrungen sich auch hten mssen, aus dem 

 Fehlen des Myosins in einem Muskelauszug, wenn zur Herstellung 

 desselben nur eine bestimmte Salzlsung, etwa die zuerst von Khne 

 fr Froschmuskeln empfohlene zehnprocentige Kochsalzlsung ver- 

 wendet worden ist, auf das Fehlen von Myosin zu schlieen. 



Charakteristisch fr die kontraktile Substanz scheint das Myosin 

 nicht zu sein; aus andern tierischen und sogar aus pflanzlichen Ge- 

 weben sind Eiweikrper mit ganz hnlichen Reaktionen gewonnen 

 worden. Ganz eigenartig ist aber die Lagerung des Myosins in den 

 Muskeln: die Disdiaklasten bestehen aus Myosin, bei den glatten 

 Muskeln berhaupt alle doppeltbrechenden Teilchen, bei den querge- 

 streiften Muskeln sicher diejenigen, welche die Querscheiben bilden. 

 Schon oft ist dieser Zusammenhang vermutet, ebenso oft aber auch 

 bestritten worden; jetzt erst ist er bewiesen durch Untersuchungen, 

 die unabhngig von einander von Catherine Schipiloff und 

 A. Danilewski^) und andrerseits von mir angestellt worden sind. 

 Es sttzt sich der Beweis hauptschlich auf die Schwchung oder 

 sogar temporre Vernichtung der Do])peltbrechung im Muskel durch 

 eine Reihe von Agentien, gewissen Suren und Alkalien sowie ge- 

 wissen Salzlsungen, welche das Myosin lsen oder auch nur stark 

 quellen, sowie auf die Wiederherstellung der Doppeltbrechung durch 

 Agentien, welche das Myosin aus seinen Lsungen ausfllen. 



In das nach Khne's Verfahren bereitete Muskelplasma tritt das 

 Myosin wahrscheinlich nicht in vollkommen gleicher Weise ber wie 

 die andern Eiweistofte. Bei diesen sprechen wir von Lsung, das 

 heit, wir denken uns Ngeli's Vorstellungen folgend zwischen den 

 Flssigkeitsteilchen nicht die vereinzelten Molekle, sondern krystal- 

 linische Moleklgruppen (Micellen) verteilt. Die Myosinmicellen sind 

 aber wol zu grern Komplexen vereinigt, wie sie in dem Muskel 

 selbst enthalten waren. Es erklrt sich hieraus die Schwierigkeit 

 Muskelplasma zu filtriren und vielleicht auch, zum Teil wenigstens, 

 die groe Neigung des Muskelplasmas spontan zu gerinnen. Von 

 dem Gerinnsel ist mit Bestimmtheit zu vermuten, dass die dasselbe 

 zusammensetzenden Fasern ebenso doppeltbrechend sind wie die Fa- 



1) Zeitschr. f. physiol. Chemie Bd. V. S. 349. 1881. 



