XIV. MORPHOLOGIE ET PHYSIOLOGIE GENERALES. 181 



vraisemblablement sous forme d'amides. E. Fischer a ehereb les prparer 

 synthetiquement.il y est parvenu. Les corps ainsi obtenus, qui prsentent un 

 nombre trs grand de reprsentants, ont reu le nom de polypeptides. Ils 

 prsentent de trs grands points de ressemblance avec lespeptones naturelles, 

 surtout celles issues des dioxy- ou dioxyamino-acides. La plupart donnent 

 la raction du biuret. Les thers des acides amids offrent peu de tendance 

 la condensation directe. Il faut oprer par une voie dtourne. Les thers, 

 aprs introduction du groupe carbthoxyle C 2 H :i CO 2 , donnent facile- 

 ment des chlorures d'acides par le chlorure de thionyle. ( les chlorures, en 

 ragissant sur d'autres thers d'acides amids, donnent un compos double, 

 par condensation des deux molcules. Ce compos l'tat de chlorure, ra- 

 gissant son tour sur une autre molcule d'acide amid, donnera un com- 

 pos triple, etc.. Ainsi, en partant de la carbthoxylglycine, on arrive succes- 

 sivement la carbthoxylglycylglycine, -puis la carbthoxyldiglycylglycine, 

 dans laquelle il y a union de 4 molcules de glycine ou glycocolle (acide 

 amidoactique). On n'est pas arriv jusqu'ici enlever ces composs le 

 groupe carbthoxyle sans dmolir la molcule. Au lieu du compos carb- 

 thoxyle de l'ther de l'acide amid. on peut employer son driv [3-naphta- 

 line-sulfonique. On obtient par ces mthodes, les drivs carbthoxyls ou 

 P-naphtaline-sulfonique d'un grand nombre de polypeptides, dont nous cite- 

 rons quelques-uns : la glycyl-glycine, la glycyl-leucine, la glycyl-alanine, la 

 glycyltyrosine, parmi les dipeptides; l'alanylglycylglycine, la leucylglycyl- 

 glycine, la diglycylglycine, parmi les tripeptides, etc.. Les cas d'isomrie 

 sont fort nombreux parmi ces corps : outre les isomries du genre de celle 

 de la glycylalanine et de l'analylglycine, qui se forment tous deux dans 

 l'hydrolyse de certains albuminodes, il y a des isomries dues l'emploi 

 des deux formes optiques, ces amids existant sous les formes droite et 

 gauche. Parfois, les polypeptides naturels ne sont que des isomres de ceux 

 obtenus par synthse. Ainsi, la fibrome de la soie fournit par hydrolyse un 

 produit se dcomposant en glycine et alanine et qui n'est identique ni la 

 glycyl-d-alanine, ni la d-alanylglycine de synthse. Dans les polypeptides 

 provenant de l'hydrolyse d'albuminodes naturels par la digestion, la leu- 

 cine et surtout la tyrosine se rencontrent en abondance. Les drivs des di- 

 peptides de synthse de la tyrosine subissent facilement eux aussi l'hydrolyse. 

 Au contraire, ies drivs analogues de la glycylglycine, glycylalanine ou 

 alanylglycine, glycylleucine, rsistent l'action de la pancratine. Parfois, 

 dans le cas de corps racmiques, comme la carbthoxyl-glycyl-d-Meucine, les 

 enzymes pancratiques attaquent de prfrence un des isomres optiques. 

 Les thers des polypeptides, chauffs avec de l'ammoniaque alcoolique, don- 

 nent des amids. C'est ainsi que l'amide de l'alanylglycylglycine et celle de 

 la leucyl-glycylglycine ressemblent fort aux peptones naturelles et donnent 

 la raction du biuret. Fischer et Otto ont pu, par une voie dtourne, 

 enlever aux dipeptides leur groupe carbthoxyle. En unissant le chlorure de 

 chloracthyle i'ther de la glycylglycine, on obtient un compos chlorac- 

 tyl, qui. par l'ammoniaque, donne un tripeptide. Marcel Delage. 



Siegfried M.). Sur les peptones. - - Au moyen de sa mthode au fer, 

 l'auteur a isol jusqu'ici 6 peptones provenant de l'action enzymotique : 

 La trypsine-fibrine peptone a, C 10 H 17 Az 3 0': 

 La trypsine-fibrine-peptone ,;. C" H 1 ' 1 Az 3 O 5 ; 

 La pepsine-fibrine-peptone a. C 21 H 31 Az G 0; 

 La pepsine-fibrine-peptone p, C 21 H 36 Az 6 O 10 ; 



