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mais au bout dequelques heures elle se rgnre. Une nouvelle bullition 

 la dtruit compltement. Peut-tre existe-t-il dans la solution un zymogne 

 de la peroxydase, relativement rsistant la Chaleur. Si Ton soumel 

 une prcipitation fractionne mthodique par l'alcool, l'oxydase de Lacta- 

 rius, on arrive isoler finalement deux fractions, dont Tune agit comme un 

 oxydant faible, mais peut tre active fortement par L'addition de la seconde 

 portion ou d'une peroxydase. La seconde portion ne possde pas de pro- 

 prits oxydantes, mais seulement des proprits activantes. L'oxydase vul- 

 gaire apparat ds lors comme un mlange d'un enzyme formateur d'oxy- 

 gne sous forme de peroxyde ou oxygnase, et d'un enzyme activant l'ac- 

 tion du peroxyde ou peroxydase. L'oxygnase de Lactarius et de RussiUa 

 est fortement active par les peroxydases des mmes espces, mais moins 

 par les peroxydases de courge ou de raifort. Au contraire, l'eau oxygne 

 est active beaucoup plus par les dernires. Il semble donc exister deux 

 peroxydases, dont l'une active fortement les oxygnases et peu H-0-. et dont 

 l'autre, au contraire, active faiblement les oxygnases et fortement H 2 0-. 

 Marcel Dei.age. 



ci Bach (A.) et Chodat iR.). Recherches sr le rle des peroxydes dans 



la chimie de la cellule rivante. VIL Sur les catalases. La catalase libre 

 prpare au moyen de Sterigmatocysts nigra ou d'autres enzymes, ne d- 

 gage pas d'oxygne en agissant sur les hydroperoxydes substitus, par exem- 

 ple l'hydroperoxyde d'thyle de Baever et Yilliger. Le peroxyde d'hydro- 

 gne lui-mme est dcompos par la catalase; toutefois la prsence de peroxy- 

 dase active le peroxyde d'hydrogne et la catalase ne peut dcomposer que 

 la partie de H 2 2 qui n'a pas t employe pour l'oxydation, par la peroxy- 

 dase. La catalase n'est pas identique la rductase. - - Marcel Delage. 



il) Bach (A.) et Chodat (R.). Rsume de leurs nouvelles ^cherches sur 

 le rle et la nature des ferments oxydants dans 1rs vgtaux. En exprimant 

 le suc de diverses plantes, spcialement celui des champignons Russula f- 

 tens et Lactarius vrllereus, et en le prcipitant par l'alcool, on obtient aprs 

 purification et sous forme de poudre blanche, une oxydase qui donne im- 

 mdiatement la raction du gaac et du pyrogallol, et met en libert l'iode 

 d'une solution acidule d'iodure de potassium. Ces ractions sont d'autant 

 plus nergiques que l'oxydase est plus pure. Le pouvoir oxydant des oxydases 

 ainsi prpares est cependant bien infrieur celui des oxydases du proto- 

 plasma vivant, comme on s'en rend compte en faisant agir directement le 

 suc frais d'un Lactaire sur un papier color au sulfoindigonate de soude. 

 Par leurs proprits chimiques ces oxydases agissent la manire des 

 peroxydes et mritent le nom d'oxydases-peroxydes. L'activit des oxydases- 

 peroxydes est due en grande partie la prsence simultane dans le vgtal 

 d'une seconde catgorie de corps de la nature des enzymes et que les auteurs 

 considrenteomme des peroxydases. Sous leur influence l'action des peroxydes 

 tant inorganiques qu'organiques se trouve extrmement renforce et acclre. 

 La prparation de peroxydases pures a t faite avec succs en se servant 

 soit de la pulpe des courges, soit du parenchyme de la racine du raifort. 

 Les auteurs sont arrivs, en purifiant les peroxydases, obtenir un pro- 

 duit absolument exempt d'oxydase mais excessivement actif comme acc- 

 lrateur des peroxydes. Tant qu'elle est pure la peroxydase n'a aucune action 

 oxydante par elle-mme. Par leurs nouvelles recherches les auteurs confir- 

 ment l'hypothse qu'ils avaient prcdemment mise d'aprs laquelle les 

 ferments oxydants nomms oxydases par les biologistes sont des corps 



