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Eiweikrper 



natrlichen Eiweikrpern zu trennen. Eine 

 weitere Ausdehnung erfuhr der Begriff, als 

 man Krper kennen lernte, die aus der Ver- 

 bindung eines Eiweikrpers mit einem an- 

 deren chemischen Krper bestanden. Sie 

 werden in der deutschen Literatur allgemein 

 als Proteide bezeichnet. 



Die beiden Gruppen der nativen oder 

 einfachen oder Eiweikrper im engeren 

 Sinne und der Proteide oder zusammenge- 

 setzten Eiweikrper kommen in der Natur 

 vor. Ihnen gegenber stehen die eiwei- 

 artigen Spaltungsprodukte und Derivate, 

 die Albumosen, Peptone usw., die chemisch 

 durchaus Eiweikrper sind, sich von den 

 anderen Eiweien aber durch den Mangel 

 des kolloidalen Charakters und durch ihren 

 Ursprung unterscheiden. Sie kommen einmal 

 in der Natur, als Produkte der Verdauung 

 und des Stoffwechsel vor, sodann werden 

 sie knstlich durch Spaltung der anderen Ei- 

 weie dargestellt. Ihnen schlieen sich die 

 synthetischen Peptide an. 



Ein Synonym fr Eiweikrper ist Pro- 

 teine", wovon sich Bezeichnungen wie pro- 

 teolytisch usw. ableiten. Das frher ge- 

 brauchte Wort Albuminstoffe" ist nicht 

 mehr blich, da es zu Verwechselungen mit. 

 den Albuminen, einer bestimmten Gruppe 

 von Eiweien, fhrt. Die Bezeichnung 

 Proteide" wird im Deutschen fr die zu- 

 sammengesetzten Eiweie reserviert. Im 

 Englischen wurde bisher der Ausdruck 

 Proteids" fr alle Eiweikrper im weitesten 

 Sinne gebraucht, neuerdings haben sich die 

 englischen und amerikanischen physiologi- 

 schen Chemiker geeinigt, die Eiweikrper 

 Proteins" zu nennen, die in simple", 

 conjugated" und derived proteins" zer- 

 fallen. Im Franzsischen ist der Name 

 Substances albuminoides" fr alle Eiwei- 

 krper blich und nicht etwa fr die Gerst- 

 eiweie, die im Deutschen frher Al- 

 buminoide genannt wurde. Doch sind auch 

 Ausdrcke blich, die sich von proteine" 

 ableiten. 



2. Primre Spaltungsprodukte. Um 

 die Konstitution des Eiwei zu erforschen, 

 hat man das Eiweimolekl bis zum Ver- 

 schwinden seines chemischen Charakters zer- 

 legt und die dabei entstehenden Spaltungs- 

 produkte untersucht. Die Zerlegung ge- 

 schieht durch Kochen mit Suren oder Al- 

 kalien, durch Oxydation mit Wasserstoff- 

 superoxyd, durch Schmelzen mit Kali, durch 

 Einwirkung berhitzten Wasserdampfes, 

 i tierische und pflanzliche Fermente 

 oder den Stoffwechsel lebender Organismen. 

 Bei diesen Prozessen entsteht zu- 



nchsl (ine Reihe von Krpern, die noch 

 mehr oder weniger den gleichen chemischen 

 Bau besitzen wie das ursprngliche Eiwei, 

 und die daher zu den Eiweikrpern im 



weiteren Sinne gerechnet werden, die Albu- 

 mosen, Peptone, Peptide usw. Diese aber 

 zerfallen wieder in Krper ganz anderer 

 Art, die man im Gegensatz zu ihnen als 

 kristallinische oder abiurete Spal- 

 tungsprodukte bezeichnet. Beide Namen 

 sind nicht mehr korrekt, seit man kristalli- 

 sierende Eiweikrper und Peptone kennt, 

 und seit zwischen den Peptonen, die die 

 Biuretreaktion geben, und den einfachen 

 Spaltungsprodukten eine Reihe von Ueber- 

 gangsgliedern bekannt geworden sind. Doch 

 werden beide Namen noch vielfach ange- 

 ! wendet. 



Unter der groen Zahl der einfachen Spal- 

 tungsprodukte nehmen einen besonderen 

 Rang diejenigen ein, die beim Kochen mit 

 Salz- oder Schwefelsure oder durch die Ver- 

 dauungsfermente von der Art des Trypsins 

 entstehen, die primren Spaltungspro- 

 dukte. Bei dieser Spaltung bleiben die 

 Kohlenstoffketten unversehrt und es wird 

 lediglich die Bindung gelst, die sie an- 

 einanderknpft. Andererseits ist es E. 

 Fischer gelungen, zwei und mehr dieser 

 primren Spaltungsprodukte zu Sureamiden 

 zusammenzufgen, die den einfachsten Ei- 

 weikrpern, den Peptonen, nahe stehen. 

 Es kann keinem Zweifel untei liegen, da 

 die primren Spaltungsprodukte im Eiwei- 

 molekl sozusagen prformiert sind, seine 

 Bausteine darstellen. 



Von den folgenden Spaltungsprodukten 

 drfen wir nach unseren heutigen Kennt- 

 nissen annehmen, da sie im Eiwei pr- 

 formiert sind: 



1. Aminoessigsure, Glykokoll, C 2 H 5 N0 2 . 



2. a-Aminopropionsure, Alanin, C 3 H 7 

 j NO,. 



3. a-Aminoisovaleriansure, Valin, C 5 H n 

 N0 2 . 



4. a-Aminoisocapronsure, a-Aminoiso- 

 butylessigsure, Leuein, C 6 H 13 N0 2 . 



5. a-Aminoisocapronsure, cc-Amino- 

 /5-methylthvlpropionsure, Isoleucin, C 6 H 13 

 N0 2 . 



6. a-Aminobernsteinsure, Asparaginsure, 

 C 4 HgN0 4 . 



7. a-Aminoglutarsure, Glutaminsure, 

 C 5 H 9 N0 4 . 



8. a-Pyrrolidincarbonsure, Prolin, C 5 H 9 

 N0 2 . 



9. a-Oxypyrrolidincarbonsure, C 5 H 9 N0 3 . 



10. Phenyi-a-aminopropionsure, Phenyl- 

 alanin, CgH^NOa. 



11. p-Oxvphenvl - a-aminopropionsure, 

 Tyrosin, C^NO,.' 



12. Indol-a-aminopropionsure, Trypto- 

 phan, CgHuNoOa. 



13. Imidazol-a-aminopropionsure. Histi- 

 din, C 6 H 9 N 3 2 . 



14. a,-Diaminovaleriansure, Ornithin, 

 C 5 H 12 N 2 2 . 



