Eiweikrper 



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Die Synthese solcher Polypeptide ist bisher 

 bis zu einer 18gliedrigen Kette, einem Okta- 

 dekapeptid aus 3 Moleklen 1-Leucin und 

 15 Moleklen Glykokoll, fortgeschritten; 

 neben den Mono amino suren sind auch die 

 Eiweibasen in die Synthese einbezogen 

 worden; neben den erst verwendeten race- 

 mischen sind spter meist die optisch ak- 

 tiven Aminosuren zum Aufbau der Peptide 

 benutzt worden; ebenso sind Amide der 

 Aminosuren und Peptide dargestellt. 



Mit dem Aufbau der Peptide ist die 

 Frage nach der Struktur des Eiweies im 

 Prinzip gelst; denn die Peptide stimmen 

 mit den Eiweikrpern in ihren wesentlichen 

 chemischen Eigenschaften berein. Die 

 komplizierten Polypeptide stehen in bezug 

 auf Lslichkeit, Fllbarkeit und andere 

 Eigenschaften den natrlichen Peptonen 

 sehr nahe; ja einige werden wie Albumosen 

 ausgesalzen. Bei dem kombinierten Abbau 

 von Eiwei durch Salzsure, Trypsin und 

 Alkali gelangten E. Fischer und andere 

 zu Peptiden, die sich mit synthetischen 

 Peptiden als identisch erwiesen. 



Da diese Struktur nicht ausreicht, davon 

 wird unten noch die Kede sein. Vor allem 

 sind die natrlichen kolloidalen Eiwei- 

 krper zweifellos noch viel komplizierter ge- 

 baut als selbst das Oktadekapeptid mit 

 dem Molekulargewicht 1213, obwohl dies 

 schon eines der hchsten Molekulargewichte 

 bei einem bekannten Krper ist. Aber die 

 Peptone, die aus diesen kolloidalen Eiwei- 

 krpern entstehen, sind im wesentlichen 

 Polypeptide. 



Durch die Peptidstruktur werden folgende 

 Eigenschaften der Eiweikrper erklrt: 



1. Die Tatsache, da die Eiweikrper 

 aus so sehr differenten Spaltungsprodukten 

 sich aufbauen und doch alle in ihren Eigen- 

 schaften auerordentlich gleichartig sind. 



Auch wird hierdurch verstndlich, da 

 die Spaltung der Eiweikrper durch die 

 verschiedensten Reagenzien so sehr gleich- 

 mig verluft und nicht bald da, bald 

 dort, sondern immer an dem prformierten 

 locus minoris resistentiae angreift. Im 

 Gegensatz zu den Kohlehydratfermenten, 

 die fr die einzelnen Polysaccharide spezifisch 

 sind, werden alle Eiweikrper von den 

 gleichen Fermenten gespalten. 



2. Die Biuretreaktion. Sie ist eine 

 Rotfrbung, die das Biuret und entsprechend 

 gebaute Krper beim Zusatz von Natron- 

 lauge und wenig Kupfersulfat geben. Sie 

 wird von allen Verbindungen gegeben, welche 

 zwei CONH 2 - Gruppen an einem Kohlen- 

 stoff- oder an einem Stickstoffatom oder 

 direkt miteinander vereinigt besitzen. Im 

 Eiwei liegt hiervon die Kombination 



-CHNH- 



CONH 

 vor. Diese Reaktion wird von den meisten 

 Peptonen und ebenso von vielen synthetisch 

 aufgebauten Peptiden gegeben. Ganz klar 

 ist bisher nicht, nach welchen Regeln bei 

 den synthetischen Peptiden die Biuret- 

 reaktion auftritt oder fehlt, und ebenso- 

 wenig ist klar, weshalb die Biuretreaktion 

 bei gewissen Peptonen, die sich sonst nicht 

 von anderen Peptonen unterscheiden, fehlt, 

 weshalb manche Peptide und Eiweikrper 

 eine rote, andere eine viel undeutlichere 

 violette Reaktion geben. 



3. Das Verhalten zu den Eiwei- 

 fermenten. Durch die Fermente vom 

 Typus des Trypsins und Erepsins werden die 

 Eiweikrper und die Di- und Polypeptide 



i in Aminosuren zerlegt, aber keine anderen 

 Krper angegriffen (siehe unten). 



4. Der gleichzeitig saure und ba- 

 sische Charakter der Eiweikrper. 

 Wie bei den Eiweisalzen eingehend aus- 

 einandergesetzt werden wird, ist das Eiwei 

 an sich in wsseriger Lsung nahezu neutral, 

 kann aber mit Suren und Basen Salze 

 bilden. Geradeso verhalten sich bis in alle 

 Einzelheiten hinein die Aminosuren, die 



! das Eiwei aufbauen. Nun ist aber die oben 

 geschilderte Verknpfung, bei der die Amino- 

 gruppe der einen mit der Carboxylgruppe 

 der anderen in Verbindung tritt, die einzige, 

 durch die der Doppelcharakter der Amino- 

 suren gewahrt bleibt. 



Das Glycylglycin 



H 2 NCH 2 CONHCH 2 COOH 

 und das Diglycylglvcin 



H 2 NCH 2 CONHCH 2 CONHCH 2 COOH 

 sind ebensogut Aminosuren wie das Glyko- 

 koll selbst. Fnde die Verknpfung nur 

 durch die Aminogruppen statt, so wrden 

 die freien Carboxyle das Eiwei zur Sure 

 machen, umgekehrt wrden Verknpfungen 

 zweier Carboxylgruppen die Eiweikrper 

 zu Basen machen. 



Der sogenannte Amidstickstoff der 

 Eiweikrper ist offenbar in derselben Weise 

 gebunden, wie die Aminosuren aneinander. 

 Er wird durch siedende Suren, Trypsin und 

 Erepsin abgespalten. Emil Fischer und 

 andere Autoren haben neben den Peptiden 

 auch deren Amide dargestellt, die ebenfalls 

 durch die Eiweifermente gespalten werden 



Argin in bin dng. Whrend in den 

 bisher geschilderten Peptiden ein Stickstoff- 

 atom zwei Kohlenstoffatome miteinander 

 verknpft, an deren einem ein Sauerstoff- 

 atom steht, also 



-C-N-C 



H H 



Handwrterbuch der Naturwissenschaften. Band III. 



