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Eiweikrper 



sind im Arginin durch ein Stickstoffatom 

 zwei Kohlenstoffatome miteinander ver- 

 knpft, deren keines mit Sauerstoff ver- 

 bunden ist. 



-C N C- 



H H H 



Auf diese Art werden Ornithin und Harn- 

 stoff oder Guanidin und Aminovalerian- 

 sure zum Arginin vereinigt. Diese Bindung 

 wird von siedenden Suren und den Fer- 

 menten vom Typus des Trypsins und Erep- 

 sins nicht angegriffen, dagegen durch sie- 

 dende Alkalien und das Ferment Arginase, 

 wobei Ornithin und Harnstoff entstehen. 

 Der Guanidin- oder Harnstoffrest ist end- 

 stndig, d. h. das Arginin ist nicht anders 

 eingefgt als die einfachsten Aminosuren. 

 Diese zweite Bindung ist in der ber- 

 wiegenden Mehrzahl der Eiweikrper viel 

 seltener enthalten als die Peptid bindung. 

 Da aber alle heute bekannten Eiweikrper 

 Arginin enthalten, ist sie ebenfalls charak- 

 teristisch fr das Eiweimolekl. In den 

 Historien, wichtigen Eiweikrpern voiwie- 

 gend der Zellkerne, ist der vierte Teil des 

 Stickstoffs in der Form von Arginin ent- 

 halten. Noch hher ist der Arginingehalt 

 in manchen Protaminen und in den Prot- 

 aminen Salmin, Clupein und Scombrin 

 sind % des Stickstoffs Arginin, d. h. etwa 

 2 / 3 Guanidin. In ihnen sie sind die einzigen 

 ganz aufgelsten Eiweie - - kommt auf je 

 2 Molekle Arginin nur je 1 Molekl einer 

 Monoaminosure, d. h. es mssen in ihnen 

 2 Molekle Arginin miteinander verbunden 

 sein; sie enthalten Diarginidkomplexe und 

 die Untersuchung der Protone, der pepton- 

 artigen Spaltungsprodukte dieser Protamine, 

 hat ergeben, da die Anordnung der Bau- 

 steine im Molekl eine symmetrische ist, 

 d. h. da die Aminosuren zuerst zu Di- 

 arginylvalin, Diarginylprolin usw. zusammen- 



gefgt und erst diese zum Protamin ver- 

 einigt sind. 



Bei diesen Protaminen wird 

 durch Arginase und durch Alkaliwirkung 

 ein Teil des Harnstoffs, zweifellos dem end- 

 stndigen Arginin entsprechend, abgespalten, 

 whrend die Peptidbindungen des brigen 

 Molekls erhalten bleiben. Bei den anderen, 

 argininrmeren Eiweikrpern ist das in- 

 dessen, wenigstens durch Alkali, nicht oder 

 in viel kleinerem Mae der Fall. Salpetrige 

 Sure spaltet aus dem Lysin Stickstoff 

 ab. Solche Umwandlungsprodukte von Ei- 

 weikrpern, die durch Alkali oder salpetrige 

 Sure ihrer endstndigen Harnstoff- oder 

 Aminogruppen zum Teil beraubt sind, sind 

 unter den Namen Desamidopepton, Des- 

 amidoalbumin usw. beschrieben worden. 



Lnung der Bausteine im Ei- 

 weimolekl. Die Art, wie die primren 

 Spaltungsprodukte miteinander verbunden 



sind, ist bisher besprochen. Weiterhin sind 

 folgende Tatsachen bekannt: 



Wie Kossei und Wei gefunden haben, 

 werden' die Spaltungsprodukte des Eiweies 

 durch Alkalien sehr viel leichter racemi- 

 siert, wenn sie im Eiwei gebunden, als 

 wenn sie frei sind. Am leichtesten wird 

 dabei das Ornithin racemisiert. Diese 

 Bacemisierung beruht auf der Bildung einer 

 Enolform, bei der das Kohlenstoffatom der 

 Gruppe CH seine symmetrische Beschaffen- 

 heit verliert. 



Ferner erfolgt die Abspaltung der Amino- 

 suren verschieden leicht (Anti- und Hemi- 

 gruppe). 



Seit Schtzenberger und Khne wei 

 man, da das Eiweimolekl gegen die spal- 

 tende Wirkung von Suren oder Fermenten 

 verschieden resistent ist, und es hat sich 

 spterhin herausgestellt, da der leicht 

 spaltbare Anteil durch seinen Gehalt an 

 Tyrosin und Tryptophan, der schwer spalt- 

 bare durch Phenylalanin, Glykokoll und 

 Prolin charakterisiert ist. Die anderen 

 Aminosuren gehren beiden Teilen an. 

 Dieser Unterschied in den Bausteinen und 

 die verschiedene Festigkeit der Verknpfung 

 gehn stets Hand in Hand. 



Frher nahm man meist an, da das 

 Eiwei sich aus mehreren koordinierten 

 Teilen von verschiedener Spaltbarkeit zu- 

 sammensetze. Die einleuchtendere, heute 

 meist akzeptierte Auffassung ist, da der 

 Abbau durch Suren und Fermente all- 

 mhlich erfolgt. Whrend die ueren' 1 

 Aminosuren schon abgespalten sind, bleibt 

 ein Kern enthalten, der immer noch Eiwei 

 ist. Jedenfalls ist die Erscheinung, da 

 ein Teil des Eiweies sehr rasch gespalten 

 wird, da dann aber Krper zurckbleiben, 

 die nach Reaktionen und Eigenschaften 

 sich scheinbar nicht allzuweit vom Aus- 

 gangsmaterial entfernen, und noch den 

 chemischen Charakter der Eiweikrper be- 

 wahrt haben, bei allen Eiweispaltungen zu 

 beobachten und praktisch und technisch 

 wichtig. 



Einen dritten Hinweis auf die besondere 

 Art der Anordnung der Bausteine im Ei- 

 weimolekl bietet die Pepsinverdauung. 

 Durch Pepsin wird nmlich das Eiwei in 

 Peptone verwandelt, diese aber nicht in 

 Aminosuren zerlegt (s. unten). Dabei 

 sind die schlielich entstehenden Krper, 

 die Peptone, zum groen Teil wahrschein- 

 lcin gar nicht besonders hochmolekulare 

 Krper, sondern mit den knstlichen Pep- 

 tiden auf eine Stufe zu stellen, vielleicht 

 entstehen selbst schon Dipeptide durch 

 das Pepsin, dagegen niemals Aminosuren. 

 Auch wird das Brechungsvermiren einer 

 Eiweilsung, eine physikalische Konstante, 

 die molekulare Aenderungen sehr genau zu 



