Eiweikrper 



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erkennen gestattet, durch die Pepsinver- 

 dauung gar nicht beeinflut, whrend die 

 Zerlegung der Peptone in Aminosuren eine 

 starke Vermehrung des Brechungsvermgens 

 hervorruft. Die einzelnen Pepsinpeptone 

 verhalten sich in der Weise genau wie das 

 ursprngliche Eiwei, als durch Sure- oder 

 Trypsinspaltung aus ihnen zunchst einzelne 

 Aminosuren, darunter Tyrosin und Trypto- 

 phan, abgespalten werden, whrend der 

 Rest zunchst unverndert bleibt. Der 



Unterschied der Pepsinspaltung von der 

 vlligen Spaltung kann nicht wohl anders 

 gedeutet werden, als da die Peptone in 

 irgendwie anderer Weise zum Eiweimolekl 

 zusammengefgt sind, als die Aminosuren 

 zu den Peptonen oder Peptiden. 



Andere Atomgruppierungen als die im 

 vorigen Kapitel aufgefhrten Aminosuren 

 und die durch ihre Verknpfung entstehenden 

 Gruppierungen fehlen im Eiwei. 



Der Stickstoff ist ausschlielich als NH 3 

 vorhanden, nicht aber als Nitro-, Nitroso- 

 oder Azostickstoff, was dadurch bewiesen 

 wird, da fr das Eiwei wie fr alle seine 

 Spaltungsprodukte die Bestimmung nach 

 Kjeldahl ziemlich denselben Wert liefert 

 wie die nach Dumas. 



Der Kohlenstoff gehrt teils der Fett- 

 reihe, teils der aromatischen an. Die Ein- 

 fgung beider ist nicht verschieden. Hetero- 

 zyklische Gruppen sind das Tryptophan, 

 das Histidin, das Prolin und die Oxy-a- 

 Pyrroliclincarbonsure. Hydroxylgruppen 

 enthalten von den Spaltungsprodukten das 

 Tyrosin, Serin und die Oxy-a-Pyrollidin- 

 carbonsure. Aldehyd- und Ketongruppen 

 enthlt das Eiwei nicht 

 Gruppen O.CH 3 und O.C 2 H 5 . 



4. Zusammensetzung aus den einzelnen 

 Aminosuren. Die qualitative Zusammen- 

 setzung der Eiweikrper aus den einzelnen 

 Gruppen schien anfangs eine sehr verschiedene 

 zu sein. Mit der Verbesserung der Darstellungs- 

 methoden haben sich diese Unterschiede 

 aber immer mehr verwischt. Seit Kossei 

 sichere Methoden zur Darstellung des Lysins, 

 Arginins und Histidins angegeben hat, haben 

 sich das Arginin in allen, die beiden anderen 

 in nahezu allen Eiweikrpern gefunden. 

 E. Fischers Methode fr die Monoamino- 

 suren hat ebenfalls eine groe Ueberein- 

 stimmung ergeben. Am wenigsten Bausteine 

 (Ornithin, Harnstoff, Alanin, Prolin) ent- 

 hlt das Protamin Scombrin, dann folgt 

 mit fnf Spaltungsprodukten (Ornithin, Harn- 

 stoff, Serin, Valin, Prolin) das Protamin 

 Salmin, dann Clupein, Sturin und andere 

 Protamine, die alle kein Cystin und wech- 

 selnde, aber immer nur wenige Monoamino- 

 suren enthalten. Alle brigen Eiwei- 

 krper enthalten immer die meisten Bau- 

 steine mit nur einigen Ausnahmen. So 



ebensowenig die 



fehlt das Glykokoll dem Casein, Zein, Globin 

 und Serumalbumin, das Tyrosin dem Leim, 

 das Tryptophan dem Leim und dem Zein, 

 das Lysin dem Zein, Gliadin und anderen 

 alkohollslichen Pflanzeneiweien. In einer 

 Anzahl anderer sind einzelne Spaltungs- 

 produkte, auch gut bestimmbare, in so 

 winziger Menge vorhanden, da man an eine 

 Beimengung anderer Eiweikrper denken 

 mu. Diese ist schon bei den kristallisierenden 

 Eiweien oft schwer auszuschlieen, noch 

 schwerer aber ist das der Fall bei den Ei- 

 weikrpern der Sttzgewebe, die immer in 

 Wasser und Salzlsungen, hufig auch in ver- 

 dnnten Suren und Laugen unlslich sind. 

 Diese werden dann in der Regel so gewonnen, 

 da die brigen Eiweikrper weggelst 

 werden, und der unlsliche Rckstand das 

 betreffende Gersteiwei darstellt. Dabei mu 

 man dann gewhnlich zwischen der Gefahr, 

 ungelste Reste eines anderen Eiweies 

 mitzubekommen, und der Gefahr, das Ge- 

 rsteiwei zu spalten, durchlavieren, und 

 die Analysen des Leims, Elastins usw. be- 

 sitzen immer eine gewisse Unsicherheit. 



Hauptschlich aber mssen die Unter- 

 schiede der einzelnen Eiweikrper nicht 

 sowohl auf Verschiedenheiten ihrer Bau- 

 steine beruhen, als darauf, da diese Bau- 

 steine in verschiedener Menge und verschie- 

 dener Anordnung auftreten. Die Menge ist 

 sehr different, da die meisten Spaltungs- 

 produkte nicht einmal, sondern mehrfach 

 im Eiweimolekl auftreten. So zeigt ein 

 Vergleich des Histidins mit dem Tyrosin, 

 da im Globin mindestens 10 Histidin- 

 molekle vorhanden sein mssen. Legt 

 man das aus den Analysenzahlen berechnete 

 mindeste Molekulargewicht des Hmoglobins 

 von 16 669 zugrunde, so ergeben sich sogar 

 12 Molekle Histidin. Entsprechend be- 

 rechnen sich aus dem Arginingehalt des 

 Zeins 17 Molekle Glutaminsure, aus dem 

 Tyrosingehalt des Gliadins 38 Molekle Glut- 

 aminsure. Das Salmin enthlt 10 Molekle 

 Arginin auf 1 Molekl Valin oder Prolin. 

 Bei der partiellen Spaltung des Eiwei- 

 molekls finden sich die meisten Amino- 

 suren sowohl in dem zerlegten Teil als 

 im unangegriffenen Rest, mssen also an 

 verschiedener Stelle des Molekls oder in 

 verschiedener Bindung vorhanden sein. 



Es ist wohl mglich, da die durch die 

 letzte Beobachtung wahrscheinlich gemachte 

 verschiedene Anordnung der Aminosuren im 

 Molekl auch eine Rolle spielt, bisher ist nur 

 die Gesamt menge der auf die einzelnen Eiweie 

 kommenden Aminosurenmenge bestimmt 

 worden, und es hat sich dabei gezeigt, da 

 jedem Eiwei eine ganz bestimmte und 

 konstante Zusammensetzung aus Amino- 

 suren zukommt, die es von jedem anderen 

 Eiwei unterscheidet. Diese Zusammenset- 



