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Eiweikrper 



von H-Ionen, am besten zusammen mit 

 einer etwa n / 10 - Salzsure. Es greift alle 

 nat iirlichen einfachen und zusammengesetzten 

 Eiweie an, wenn auch manche Gerst- 

 eiweie, wie besonders das Keratin, sehr 

 schwer, in dicker Schicht praktisch kaum 

 lslich sind; nicht angegriffen werden die 

 Protamine. Ungelste und gelste Eiwei- 

 krper werden zunchst wenigstens zum 

 grten Teil in sogenanntes Acidalbumin" 

 verwandelt und dann in Albumosen und 

 Peptone gespalten; auch hier ist die Spal- 

 tung des Eiweies eine allmhliche, es 

 treten Peptone und Acidalbumin neben- 

 einander auf. Es scheint, da die Wirkung 

 des Pepsins sich in der Art und Reihenfolge 

 der Spaltungsprodukte nicht von einer Ei- 

 weispaltung unterscheidet, die durch n- 

 Salzsure oder schwchere in der Siedehitze 

 vor sich geht, da das Pepsin also die Wir- 

 kung der H-Ionen nur katalytisch beschleu- 

 nigt. Dagegen unterscheidet sich die Pepsin- 

 spaltung in Gegenwart schwacher Suren 

 dadurch von der Spaltung durch starke 

 Suren, da sie nicht ber die Peptonstufe 

 hinausgeht, und da keine Aminosuren ge- 

 bildet werden. Diese Tatsache ist von 

 Khne gefunden und seitdem immer wieder 

 besttigt worden. Die bei monatelang fort- 

 gesetzten Versuchen bisweilen in Spuren 

 gefundenen Aminosuren entstehen durch 

 Sure-, nicht durch Fermentwirkung. Die 

 knstlichen Peptide werden von Pepsin alle 

 nicht angegriffen. 



Bei bestimmten geronnenen Eiweikr- 

 pern, dem Myosin und besonders dem 

 Fibrin, ist es fr die Pepsinwirkung er- 

 forderlich, da die Eiweikrper in Suren 

 quellen, und alle Substanzen, die diese 

 Quellung verhindern, stren die Pepsin- 

 wirkung. Doch drfen derartige, am Fibrin 

 gemachte Beobachtungen nicht verallge- 

 meinert werden. 



Die Widerstandsfhigkeit der Eiwei- 

 krper gegen Pepsin ist verschieden; so 

 wird das Serumalbumin leichter als das 

 Eieralbumin gespalten, am schwersten das 

 Serumglobulin. Die Verdaulichkeit des 

 Eiweies wird durch trockenes Erhitzen, ja 

 schon durch Kochen von im Wasser sus- 

 pendiertem Eiwei sehr erheblich vermindert. 



Das Pepsin wird von bestimmten Drsen 

 der Magenschleimhaut der Wirbeltiere sezer- 

 niert. Eiweilsende Fermente, die am 

 besten oder ausschlielich bei saurer Reaktion 

 wirken, sind bei Wirbellosen und Ein- 

 zelligen mehrfach beschrieben, aber nicht 

 hinreichend studiert, um ihre Beziehungen 

 zum Pepsin feststellen zu knnen. Die 

 Pepsine der verschiedenen Wirbeltiere zeigen 

 keine Differenzen, die berechtigen wrden, 

 ihre Identitt zu bezweifeln. 



2. Trypsin. Es lst Eiwei am besten 



bei der Reaktion einer verdnnten Bikar- 

 bonatlsung, ist aber von der Reaktion wenig 

 abhngig. Es lst die groe Mehrzahl der 

 natrlichen Eiweikrper auf: Eine Ausnahme 

 ist die Muttersubstanz des Glutins, das soge- 

 nannte Kollagen, andere Gersteiweie, wie das 

 Keratin, werden wenigstens sehr schwer an- 

 gegriffen, und sind in einigermaen dicker 

 Schicht praktisch unverdaulich. Eine zweite 

 Ausnahme sind die Albumine, das Eier- und 

 besonders das Serumalbumin, solange sie 

 sich in kolloidalem Zustande befinden. Sie 

 binden das Trypsin zwar wie andere Eiwei- 

 krper, werden aber nicht oder so gut wie 

 nicht gelst und hindern dadurch die Trypsin- 

 Wirkung auf andere Eiweikrper. Ge- 

 kochtes oder mit Sure behandeltes Albumin 

 ist nicht schwer verdaulich. 



Das Trypsin bildet zunchst Peptone, 

 zerlegt aber allmhlich einen groen 

 Teil in Aminosuren. Ob alle Amino- 

 suren zunchst in Form von Pepton 

 aus dem Eiwei hervorgehen oder die leiclr- 

 test abspaltbaren, wie das Tyrosi, ndirekt 

 abgespalten werden, ist ungewi. Die schwer 

 spaltbaren Peptone nennt man Antipeptone, 

 der gar nicht angreifbare Rest gibt keine 

 Biuretreaktion. Seine Menge ist bei den 

 einzelnen Eiweikrpern verschieden, beim 

 Casein hchstens 15%, beim Edestin fast 

 die Hlfte, beides nur nach wochenlang 

 fortgesetzter Verdauung. Nach krzerer 

 Verdauung findet man erhebliche Mengen 

 Pepton. Die Trypsinverdauung geht etwas 

 weiter, wenn die Eiweikrper erst mit 

 Pepsin peptonisiert, dann erst mit Trypsin 

 gespalten werden, beim Casein vermindert 

 sich die brigbleibende Peptonmenge auf 

 etwa 8 %. Aus den Pepsinpeptonen werden 

 Tyrosin und Tryptophan ganz, aridere Amino- 

 suren zum Teil durch Trypsin abgespalten. 



Der Nachweis, da das Trypsin einen 

 Teil des Eiweies unangegriffen lt, und 

 wie gro der Anteil ist, wird am sichersten 

 durch die Darstellung des unverdauten 

 Restes geliefert. Auerdem aber existiert 

 eine besondere Methode, die Formol- 

 titrierung von Srensen, die den 

 Spaltungsgrad der Eiweikrper zu 

 erkennen gestattet. Das Prinzip der Methode 

 beruht darauf, da Aminosuren, Peptone 

 und Eiweikrper neutrale Krper sind, 

 da sie aber durch Hinzufgung des eben- 

 falls neutralen Formaldehyds in die Me- 

 thylenverbindungen berfhrt werden, die 

 Suren sind. 



CH 3 CH 3 



HCNH 2 +H 2 CO=HCN:CH 2 +H 2 0. 



COOH COOH 



Man neutralisiert die zu untersuchende 

 Lsung genau mit Lackmus, behandelt sie 

 mit Formol, und titriert sie dann mit Phenol- 



