Eiweikrper 



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phthalein bis zur starken Rotfrbung. Die 

 Menge des zu dieser Titration verbrauchten 

 Alkalis ist ein Ma fr die Menge der freien 

 NH 2 - Gruppen, die mit Formol reagieren 

 knnen. Da auch Ammoniak reagiert, mu 

 es anderweit bestimmt und abgezogen werden. 

 Wenn man nun ein Eiwei mit Trypsin 

 verdaut, das Verdauungsgemisch der Formol- 

 titration unterwirft, es nachher durch sie- 

 dende Suren spaltet und es nun von 

 neuem formoltitriert, so erhlt man einen 

 hheren Wert als Beweis dafr, da neue 

 NH 2 - Gruppen frei geworden sind. Nach 

 dieser Methode gemessen, bleiben von Witte- 

 pepton und von Casein auch nach einer 

 Trypsinverdauung von 14 und 25 Tagen 

 reichlich 40 % der Peptidbindungen un- 

 gelst. In anderen Reihen blieben in einem 

 Tage etwa 60, in 6 Tagen um 50 % unan- 

 gegriffen. Andererseits kann die Formol- 

 titrierung dazu benutzt werden, um das 

 Vorhandensein eines Ferments zu beweisen, 

 das ber die Peptonstufe hinaus Peptidbin- 

 dungen lst. 



Von den knstlichen Peptiden wird durch 

 Trypsin ein Teil gespalten. Der Angriff 

 des Ferments auf Racemkrper erfolgt asym- 

 metrisch, und Dipeptide, in denen eine 

 oder beide Komponenten die optischen 

 Antipoden der natrlichen Aminosuren sind, 

 werden berhaupt nicht angegriffen. Auer- 

 dem werden aber noch eine Reihe Peptide, 

 die aus den natrlichen Aminosuren be- 

 stehen, nicht angegriffen. Der Grund ist so 

 wenig klar, wie die Differenz zwischen 

 Hemi- und Antigruppe bei den natrlichen 

 Eiweikrpern. Die Racemisierung der 

 natrlichen Eiweikrper durch Alkali ver- 

 nichtet oder vermindert auch ihre Ver- 

 daulichkeit durch Trypsin. 



Das Trypsin lst nur die Peptidbindung, 

 wirkt aber auf andere Stoffe, auch chemisch 

 hnliche, z. B. die Hippursure, nicht ein. 



C 6 H 5 CO NH CH 2 - COOH Hippur- 

 sure, 



NH 2 -CH 2 -CO-:-NH-CH 2 -COOHGlycyl- 



glycin. 



Das Trypsin wird von der Pankreas- 

 drse der Wirbeltiere sezerniert, und durch 

 die von der Darmschleimhaut sezernierte 

 Enterokinase aktiviert. 



Trypsinhnliche Fermente, die viel- 

 leicht mit dem Trypsin identisch sind, sind 

 unter den Wirbellosen sehr weit verbreitet, 

 z. B. in der Mitteldarmdrse der Cephalo- 

 poden, bei Echinodermen usw. Auch in 

 Pflanzen kommen derartige Fermente vor, 

 z. B. das Papayotin, das Aminosuren 

 frei macht, daneben aber Peptone bestehen 

 lt, anscheinend mehr als das Trypsin. 

 Papayotin soll bei 80 ein Optimum haben. 



3. Erepsin. Es wirkt am besten bei 



neutraler oder der Reaktion einer verdnn- 

 ten Bikarbonatlsung, ist aber wenig von 

 der Reaktion abhngig. 



Es wirkt auf die kolloidalen oder Eiwei- 

 krper im engeren Sinne gar nicht ein, die 

 Histone und das Casein werden von ihm 

 gespalten, aber langsam und unvollkommen; 

 die verschiedenen Albumosen und die Pep- 

 tone werden von Erepsin weitgehend ge- 

 spalten, ob ganz vollstndig ist nicht genau 

 bekannt. Vollstndig und sehr schnell 

 werden die Pepsinpeptone zerlegt, so da 

 die Spaltung erst durch Pepsin und dann 

 durch Erepsin so vollstndig ist wie die 

 durch siedende Suren. 



Das Erepsin spaltet auch alle unter- 

 suchten knstlichen Peptide. Der Angriff 

 erfolgt asymmetrisch. Hippursure spaltet 

 es nicht. 



Das Erepsin ist zuerst im Extrakt der 

 Darmschleimhaut und im Darmsaft der 

 Sugetiere aufgefunden, aber auch im Darm 

 aller untersuchten Wirbeltiere enthalten. 

 Ferner findet es sich in grerer oder ge- 

 ringerer Menge in den Formelementen des 

 Blutes, und in allen oder fast allen unter- 

 suchten Organen, und zwar auch wenn sie 

 von Blutbestandteilen frei sind. 



Die Fermente der verschiedenen Organe 

 voneinander zu unterscheiden, liegt bisher 

 kein Grund vor; sie werden, da sie Peptone 

 und Peptide spalten, Eiwei aber nicht, 

 auch als peptolytische Fermente" be- 

 zeichnet. Ein peptolytiscb.es Ferment 

 der Magenschleimhaut spaltet Peptone bei 

 schwach saurer Reaktion, nicht aber bei 

 Gegenwart von freier Salzsure in Amino- 

 suren. Die Gegenwart dieses Erepsins in 

 Magenschleimhautextrakten, z. B. vielen 

 kuflichen Pepsinen, hat schon viel Ver- 

 wirrung hervorgerufen. 



Nachgewiesen wird das Erepsin durch 

 Verschwinden der Biuretreaktion in Pepsin- 

 peptonen oder durch das Freiwerden von 

 Tryptophan und das Auftreten der Tryp- 

 tophanreaktion in Peptonen und Peptiden 

 oder das Ausfallen von Tyrosin bei Ver- 

 wendung tyrosinhaltiger Peptone und Pep- 

 tide oder die Verminderung der Drehung bei 

 Verwendung von Peptonen, die selbst stark 

 drehen, whrend die Spaltungsprodukte nur 

 schwach drehend sind, endlich auch durch 

 die Formoltitrierung. 



4. Fermente, die Eiwei lsen, und 

 es vollstndig in Aminosuren zer- 

 legen, also wie eine Kombination von 

 Trypsin und Erepsin wirken. 



Dahin gehrt zunchst ein Ferment der 

 Hefe, die Endotryptase, die Eiwei an- 

 scheinend vollstndig und die knstlichen 

 Peptide so rasch spaltet, da sie hufig zu 

 Fermentstudien verwendet worden ist. Ferner 

 gehren hierher vielleicht die Fermente der 



