Eiweikrper 



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infolgedessen verallgemeinerte, hat viel Ver- 

 wirrung hervorgerufen. 



Das Eieralbumm aus frischen Hhner- 

 eiern kristallisiert gut aus saurer Ammon- 

 sulfatlsung; auch aus anderen Vogeleiern 

 (Krhen, Tauben) wurden Kristalle erhalten. 

 Ueber das Eiwei der Nesthocker siehe Ab- 

 schnitt ii. 



Das Eieralbumin enthlt infolge des 

 Glucosamingehalts nur 15% N, und relativ 

 viel Sauerstoff. Der S- Gehalt ist niedrig 

 und neben dem Cystin scheint noch ein 

 anderer S-haltiger Krper vorzukommen. 

 Die Aminosuren zeigen nichts Charakteris- 

 tisches. Trotz seiner Kristallisierbarkeit 

 ist das Eieralbumin nur schwer von anderen 

 Kolloiden des Eiereiweies zu trennen. 

 Gegen Trypsin verhlt es sich hnlich wie 

 Serumalbumin, ist aber nicht ganz so schwer 

 verdaulich. 



Milchalbumin. Es ist ein konstanter 

 Bestandteil aller Milcharten, aber neben 

 dem Casein meist nur in geringer Menge 

 vorhanden. Analysen, Spaltungsprodukte 

 und physikalische Konstanten gestatten kein 

 Urteil ber etwaige Beziehungen zum Serum- 

 albumin. 



Andere Albumine sind nicht bekannt, 

 die aus Organen gewonnenen entstammen 

 Besten von Blut und Lymphe. 



Auch Infusorien und Muscheln enthalten 

 kein Albumin. Es ist zwar in der Literatur 

 fters von Albuminen" des Eigelbs, von 

 Organen, Bakterien und Pflanzen die Bede, 

 doch ist damit in der Kegel nur ein koagulier- 

 bares Eiwei gemeint, kein Albumin in dem 

 hier behandelten Sinne. Ueber die Albumine, 

 die in kleiner Menge in Pflanzensamen ge- 

 funden werden, siehe bei den Pflanzen- 

 srlobulinen. 



II. Die Globuline. 



Die Globuline sind einfache, koagulierbare 

 Eiweikrper, die im Gegensatz zu den 

 Albuminen in reinem Wasser und in ver- 

 dnnten Suren unlslich, in verdnnten 

 Alkalien, in Neutralsalzlsungen und str- 

 keren Suren dagegen lslich sind. Sie 

 werden daher aus ihren salzhaltigen Lsungen 

 durch Verdnnen mit Wasser, vollstndiger 

 noch durch Fortdialysieren der Salze, ganz 

 oder teilweise gefllt, sind aber dann in 

 Salzlsungen wieder lslich. Ebenso werden 

 sie durch Ansuern ihrer Lsungen, auch 

 schon durch anhaltendes Durchleiten von 

 Kohlensure, gefllt und sind dann in 

 neutralen Lsungen ebenfalls wieder lslich. 

 Indessen werden sie nach dem Fllen mit 

 Sure oder durch Dialyse sehr bald, viel 

 rascher als die Albumine, unlslich, d. h. 

 denaturiert und sind nur frisch gefllt wieder 

 vollstndig aufzulsen. 



Ihre Fllbarkeit durch Suren und Ls- 

 lichkeit in Alkalien beruht darauf, da sie 

 ; selbst Suren sind, die auf Lackmus sauer 

 reagieren und Kohlensure austreiben. In- 

 folgedessen sind sie frher mit den Alkali- 

 albuminaten zusammengeworfen worden. 



Schwerer zu erklren ist ihre Lslichkeit in 

 Neutralsalzlsungen; in Abschnitt 9 ist aus- 

 gefhrt, da es sich bei den Verbindungen der 

 Eiweikrper mit Neutralsalzen entweder um 

 molekulare Verbindungen", um Doppel- 

 salze handelt, oder da die Eiweikrper 

 als amphotere Elektrolyte mit beiden Ionen 

 des Salzes Salze bilden. Sicher ist, da es bei 

 der Lslichkeit des Globulins in Salzen 

 nicht nur auf die absolute Menge des Salzes 

 ankommt, sondern auch auf die Konzen- 

 tration (Ausfllen durch Verdnnen) und 

 da alle Salze gleich wirksam sind, die nicht 

 Eiwei fllen oder aussalzen. Niehtelek- 

 trolyte knnen in keiner Konzentration 

 Globuline in Lsung halten. 



Die Globuline werden durch Magnesium- 

 sulfat, teilweise auch durch Chlornatrium, 

 bei vollstndiger Sttigung der Lsung 

 ausgesalzen; bei neutralem Ammonsulfat 

 hegen die Grenzen fr Serumglobulin bei 

 2,9 und 4,6, fr die anderen Globuline ganz 

 hnlich: jedenfalls werden sie alle durch 

 Halbsttigung ihrer Lsungen mit Ammon- 

 sulfat vollstndig gefllt und stehen so in 

 der Mitte zwischen den schwerer aussalz- 

 baren Albuminen und dem Fibrinogen, Casein 

 usw., die noch leichter ausgesalzen werden. 



Die Darstellung der Globuline erfolgt so- 

 da man die globulinhaltige Flssigkeit, z. B. 

 das Serum, nach Hammarsten mit neu- 

 tralem Magnesiumsulfat sttigt, oder be- 

 quemer mit dem gleichen Volumen kalt- 

 gesttigter neutraler Ammonsulfatlsung ver- 

 setzt. Der Niederschlag wird in Wasser 

 gelst falls die anhaftenden Salze nicht 

 gengen sollten, unter Zusatz von etwas 

 Chlornatrium - - dann entweder sehr stark 

 mit destilliertem Wasser verdnnt oder besser 

 die Salze durch Dialyse entfernt, und endlich 

 das Globulin durch sehr verdnnte Essig- 

 sure vorsichtig gefllt. Die Ausbeute ist 

 aber bei der Fllung durch Dialyse und 

 Ansuern schlecht, und falls es nicht auf 

 Salzfreiheit ankommt, ist es zweckmiger, 

 das Globulin nur durch wiederholtes Aus- 

 salzen darzustellen. Der Nachweis der 

 Globuline beruht darauf, da sie phosphor- 

 freie, koagulierbare Eiweie sind, die durch 

 Verdnnen und Ansuern gefllt werden, 

 sowie auf ihrem Verhalten zu Salzen. In 

 ihrer Lslichkeit hneln sie den Phosphor 

 Proteiden, und da die Globuline sehr leicht 

 Lecithin und Phosphate aus Flssigkeiten 

 und Geweben festhalten, so sin<? sie sehr oft 

 mit Phosphoproteiden verwechselt worden. 



Diese Schilderung bezieht sich zunchst 



Handwrterbuch der Naturwissenschaften. Band III. 



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