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Eiweikrper 



nur auf die tierischen Globuline, die pflanz- 

 lichen weichen in verschiedenen Punkten 

 etwas ab, und gemeinsam ist ihnen allen nur, 

 da sie in Wasser unlslich, in Salzlsungen 

 lslich sind. 



Bei dem Arbeiten mit Globulin mssen 

 alle Manipulationen sehr rasch vorgenommen 

 werden, da das nicht gelste Globulin schnell 

 unlslich wird. 



In der Natur sind die Globuline teils, 

 wie im Blutserum, in Kochsalz gelst, auch 

 wohl in Phosphaten oder anderen Salzen, teils 

 bilden sie Salze mit Alkalien. Sie sind die 

 verbreitetsten Eiweie. Im Blutplasma ge- 

 hren zu ihnen Serumglobulin und Fibrinogen, 

 ferner enthlt das Protoplasma Globuline, 

 von denen das Myosin der Muskeln ein gut 

 charakterisierter Krper ist. Endlich gehrt 

 die groe Mehrzahl der Pflanzeneiweie 

 zu den Globulinen. 



Serumglobulin. Es bildet einen Teil 

 der Eiweikrper des Blutserums; die relative 

 Menge von Albumin und Globulin schwankt. 

 Ferner geht das Globulin neben Albumin 

 bei Nierenkrankheiten in den Harn, in 

 Transsudate, ins Fruchtwasser und in die 

 Lymphe ber. Auch die Cerebrospinal- 

 flssigkeit enthlt nebeneinander Albumin 

 und Globulin. Das Harneiwei scheint ber- 

 wiegend Globulin zu sein. Bedeutende 

 Mengen von Globulin (und Albumin) sind 

 in entzndlichen Exsudaten der Bauchhhle 

 oder Brusthhle vorhanden. Das Serum- 

 albumin ist nicht in Kristallen bekannt. 

 Die Analysen zeigen keine Besonderheit, 

 ebensowenig die Spaltungsprodukte. Zwi- 

 schen den Serumglobulinen verschiedener 

 Tiere haben sich bisher keine Unterschiede 

 ergeben. Der Glykokqllgeha.lt ist relativ 

 hoch, und in Beziehung dazu steht die 

 Schwerspaltbarkeit durch Fermente, die im 

 Unterschiede zum Albumin auch dem de- 

 naturierten Eiwei zukommt. Der Schwefel 

 ist nur als Cystin vorhanden und wenig 

 reichlich. Die Koagulationstemperatur ist 

 75 und schwankt kaum. 



Viel diskutiert ist die Frage nach der 

 Einheitlichkeit der Serumglobulins. Durch 

 Verdnnen einer Lsung mit Wasser, durch 

 die Dialyse, durch Ansuern wird das Serum- 

 globulin unvollstndig gefllt; doch ist 

 sowohl der gefllte wie der nicht gefllte 

 Teil dann wieder teilweise fllbar und es 

 liegt bisher auch sonst kein sicherer Grund 

 vor, eine Vielheit anzunehmen. 



Fibrinogen und Fibrin. Das Fibrino- 

 gen ist im Blutplasma aller Wirbeltiere ent- 

 halten; es wird, sobald das Blut die Ader 

 verlt, unter pathologischen Verhltnissen 

 schon im Gefsystem, durch das Fibrin- 

 ferment in Fibrin verwandelt und bedingt 

 Gerinnung des Blutes. Das 

 Fibrinogen. 



Plasma enthlt 0,3 bis 0,5% 



Ueber Fibrinferment und Blutgerinnung vgl. 

 den Artikel Blut" S. 66. 



Die Aussalzungsgrenzen fr Ammon- 

 sulfat liegen bei 1,7 bis 1,9 und 2,5 bis 

 2,8, je nach der Konzentration. Magne- 

 siumsulfat und Natriumchlorid salzen be- 

 reits vor der vollen Sttigung aus, die 

 ltesten Reindarstelhmgen beruhen auf der 

 Fllung mit dem gleichen Volumen einer 

 gesttigten Kochsalzlsung, die ein sehr 

 reines Prparat, wenn auch in schlechter 

 Ausbeute, liefert. Zur Darstellung eignet sich 

 am meisten Pferdeblut; doch kann auch 

 anderes Blut, das durch Zusatz von 1 Prom. 

 Natriumoxalat oder durch Fluornatrium un- 

 gerinnbar gemacht ist . verwendet werden. 

 Die Koagulationstemperatur ist 56. Ana- 

 lysen und Spaltungsprodukte ergeben nichts 

 Besonderes. 



Das ausgefllte Fibrinogen ist ein zher, 

 sehr elastischer, zusammenklebender Krper 

 von der Konsistenz der bei der Blutgerinnung 

 gebildeten Gallerte. Es hat die Besonderheit, 

 noch weit rascher als die anderen Globuline 

 unlslich zu werden, gleichgltig, ob es durch 

 Verdnnen mit Wasser, durch Sure oder 

 durch Aussalzen gefllt ist; am schnellsten 

 geschieht dies, wie brigens in gewisser 

 Weise bei allen Eiweien, in Gegenwart von 

 Kalksalzen. Auch in Lsung verndert 

 es sich rasch und verliert bei zu lange fort- 

 gesetzter Dialyse, noch ehe es ausfllt, seine 

 charakteristische Gerinnungsfhigkeit. 



Durch die Einwirkung des Fibrinferments 

 wird das Fibrinogen zu Fibrin. Es gerinnt 

 und geht in den festen Aggregatzustand 

 ber Dieser geronnene Zustand ist ein 

 Mittelding zwischen dem lslichen Zustande, 

 in dem sich die Eiweikrper nach dem 

 Ausfllen mit Salzen befinden, und dem 

 koagulierten, in den sie nach der Denaturie- 

 rung bergehen. Fibrin ist in Wasser und 

 Salzlsungen unlslich geworden, aber es kann 

 nachtrglich noch durch die gewhnlichen 

 Mittel, Hitze, Alkohol, Formaldehyd, dena- 

 turiert und damit fester koaguliert werden. 



Worin die Umwandlung des Fibrinogens 

 in Fibrin besteht, ist nicht bekannt. Es 

 bleibt aber dabei, ebenso brigens auch bei 

 der Koagulation des Fibrinogens durch Er- 

 wrmen auf 56 und bei der Fllung durch 

 Essigsure, stets ein Eiweikrper in Lsung, 

 das sogenannte Fibringlobulin. Nur 77 bis 

 80% des Fibrinogens fallen aus, so da 

 es sich bei der Gerinnung wahrscheinlich 

 um eine hydrolytische Spaltung des Fibrino- 

 gens durch das proteolytische Ferment 

 der Blutplttchen handelt". Doch werden 

 auch noch andere Auffassungen vertreten. 



Das Fibrin, der bekannte Faserstoff des 

 Blutes, ist ein zher, derb elastischer, gallert- 

 artiger Krper. Er ist uerst volumins, da 

 er trotz seiner geringen Menge die ganze 



