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Eiweikrper 



der schon bei 47 gefllt wird, das noch nicht 

 umgewandelte Moysin. Die spteren Unter- 

 sucher, besonders v. Frth, nehmen da- 

 gegen an, da im Muskel nebeneinander 2 Ei- 

 weikrper existierten, Myosin und Myogen, 

 beide Globuline, aber von verschiedener Ls- 

 lichkeit und mit verschiedenen Aussalzungs- 

 grenzen. Fr die Gerinnung des Myosins, 

 die zur Totenstarre fhrt, ist die einfachste 

 Erklrung, da die im absterbenden Muskel 

 sich bildende Milchsure das Myosin fllt, 

 und so den Inhalt der Muskelschluche, der 

 eine konzentrierte Eiweilsung ist, er- 

 starren macht. Bei der nachtrglichen Lsung 

 der Totenstarre ziehen sich vielleicht einfach 

 die Gerinnsel in den Sarcolemmschluchen 

 wie der Blutkuchen zusammen und pressen 

 die vorher in ihnen enthaltene Flssigkeit 

 aus. Vielleicht spielen Quellungserscheinun- 

 gen, die bei dem Myosin und dem Muskel 

 sehr entwickelt sind, eine Rolle. Auf die 

 Gerinnung des ganzen Muskels, ihre Beein- 

 flussung durch die Temperatur und durch 

 Reagenzien kann hier nicht eingegangen 

 werden. 



Aus den Sugetiermuskeln lt sich das 

 Myosin am besten mit einer 10 prozentigen 

 Chlorammoniumlsung in Lsung bringen, 

 weniger gut mit anderen Neutralsalzen. 

 Beim Kaninchen gehen 78 bis 88% des 

 Gesamteiweies des Muskels in Lsung, bei 

 Vgeln schwanken die Zahlen etwas mehr. 

 Der Rest ist Stromaeiwei, Kollagen usw. 

 Aus der Salzlsung lt sich das Myosin durch 

 Verdnnen, besser durch Dialyse und Kohlen- 

 sure fllen. Das Myosin quillt durch Suren 

 eigentmlich glasig und schleimig, in hn- 

 licher Weise wie Fibrin, und diese Quellungs- 

 fhigkeit des Myosins und damit des Muskels 

 spielt bei der Fixierung des Wassers in 

 den Krpermuskeln, dessen Menge im Leben 

 stark wechselt, wahrscheinlich eine hchst 

 wichtige Rolle. Salze beeinflussen den 

 Quellungsvorgang. Durch etwas strkere 

 Suren wird Myosin sehr leicht denaturiert. 

 Das Acidalbumin des Myosins, das eine 

 schleimige Lsung bildet, und das sich durch 

 Suren aus todesstarren Muskeln leicht ertra- 

 hieren lt, wird als Syntonin bezeichnet. 

 Durch Pepsin und Trypsin ist Myosin 

 sehr leicht spaltbar. Analysen und Spal- 

 tungsprodukte zeigen keine Besonderheiten. 

 Wegen der Bedeutung fr die Ernhrungs- 

 physiologie hat man hufig nicht das Myosin 

 auf seine Spaltungsprodukte untersucht, 

 sondern das ganze Muskelfleisch. 



Lsliche Eiweikrper kommen in den 

 Muskeln auer Myosin (und Myogen) nicht 

 vor, wohl aber Gersteiweie, vor allem 

 Leim oder dessen Muttersubstanz, das 

 Collagen. Bei der Herstellung des kuf- 

 lichen Fleischextrakts geht Collagen teil- 

 weise in Form von Albumosen in Lsung. 



Die glatten Muskeln (des Schafmagens) 

 scheinen hnliche Eiweikrper zu enthalten 

 wie die quergestreiften. Im Herzen sind 

 32 bis 43% des Eiwei lslich, also Myosin, 

 im Uterus 28 bis 32 % ; der Rest ist Gerst- 

 eiwei. Bei einer Reihe von Wirbellosen 

 finden sich Krper, die in ihren Reaktionen 

 dem Myogen hneln, aber meist einen etwas 

 niedrigeren Koagulationspunkt besitzen. In 

 Fischmuskeln findet sich das Myoproteid". 

 Spontan gerinnende Krper und Eiwei- 

 krper von der niederen Koagulationstempe- 

 ratur des Myosins sind auch in Drsen, 

 Schleimhautextrakten und anderen Organen 

 gefunden worden. Wie weit dabei die post- 

 mortale Suerung der Organe eine Rolle 

 spielt, ist aber nicht bekannt. 



Organglobuline. Globuline sind aus 

 vielen Organen gewonnen worden, so aus 

 der Leber, der Niere, den weien und roten 

 Blutkrperchen, aus dem Knochenmark, dem 

 Pankreas, dem Gehirn usw. Ein Teil mag 

 beigemengtes Serumglobulin sein, zu einem 

 Teile sind saure Proteide mit untersucht 

 worden, aber ein Teil sind sicher Zell- 

 globuline; der Koagulationspunkt ist oft 

 so niedrig wie beim Myosin. Das jodhaltige 

 Thyreoglobulin der Schilddrse ist in 

 Abschnitt io erwhnt, die zwei Globuline der 

 Linse werden als Kristallinebezeichnet. Bei 

 einer Reihe von Organen hat man die 

 Spaltungsprodukte nicht eines einzelnen Ei- 

 weies, sondern des ganzen Organes unter- 

 sucht. 



Pflanzenglobuline. In den meisten 

 Teilen der Pflanzen treten die Eiweikrper 

 an Masse zurck und sind daher chemisch 

 kaum studiert worden. Um so mehr ist 

 dies der Fall mit den Eiweikrpern, die als 

 Reservestoffe fr den wachsenden Embryo 

 in den Samen der Kulturgewchse enthalten 

 sind. Seit Liebig existiert eine groe Reihe 

 von Beschreibungen dieser leicht zugnglichen 

 und praktisch wichtigen Krper. Besonders 

 eingehend wurden sie dann in der 60 er und 

 70 er Jahren von Ritthausen untersucht, 

 der auf Grund der Lslichkeitsverhltnisse 

 eine groe Zahl von verschiedenen Eiwei- 

 krpern aus den Getreidearten, Hlsen- 

 frchten, Lupinen usw. darstellte, benannte 

 und analysierte. Da die von ihm ange- 

 wandten Methoden nicht immer eine Garantie 

 dafr gewhren, da er wirklich chemische 

 Individuen in Hnden gehabt hat, wurden 

 die Ritthausenschen Untersuchungen lange 

 Zeit wenig beachtet, zumal den Tierphysio- 

 logen, von denen die physiologische Chemie 

 in der Hauptsache betrieben wurde, die 

 Verhltnisse der Pflanzensamen ferner lagen. 

 In letzter Zeit hat sich das gendert ; E. 

 Schulze, Kossei, E. Fischer, und ihre 

 Mitarbeiter haben eine erhebliche Anzahl 

 von Pflanzeneiweien dargestellt und ihre 



