Eiweikrper 



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gekannte Krper sind als Albumoide zu- 

 sammengefat. 



Eine wesentliche Eigentmlichkeit der 

 Gersteiweie, die ebenfalls durch ihren 

 anatomischen Charakter bedingt ist und 

 die ihre Beschreibung erschwert, ist ihr 

 Altern. Die Zellen werden durch ihren Stoff- 

 wechsel fortwhrend neu ergnzt und altern 

 nicht; die Zelleiweie und die lslichen 

 Eiweie bleiben im Laufe des Lebens der 

 Tiere dieselben. Wohl aber verndert sich 

 im Alter die Zwischensubstanz in erheblicher 

 Weise ; sie nimmt an Masse zu und wird fester 

 und hrter. Besonders an dem eigentlichen 

 Bindegewebe ist dies deutlich; whrend junges 

 Bindegewebe berwiegend aus Zellen mit 

 wenig und weicher Grundsubstanz besteht, 

 bildet diese im Alter, etwa bei Narben- 

 gewebe, eine derbe, zhe, feste Masse, die 

 mit der Grundsubstanz des jungen Gewebes 

 physikalisch kaum mehr eine Aehnlichkeit 

 hat. Auch bei den anderen Gersteiweien, 

 besonders bei denen, welche die Gerste 

 oder Schalen der Wirbellosen bilden, spielen 

 diese Altersunterschiede eine Rolle. Das- 

 selbe Gewebe, das im jugendlichen Zustande 

 weich und biegsam war, ist im Alter, zumal 

 wenn noch Kalkeinlagerungen dazu kommen, 

 steinhart. Chemisch ndert es sich dabei 

 nicht, aber die Lslichkeit nimmt mit dem 

 Festerwerden naturgem immer mehr ab, 

 so da Kollagen und Elastin dem Keratin 

 hnlich werden, whrend ihre Spaltungs- 

 produkte, ihre Reaktionen und ihre Zusam- 

 mensetzung die frheren geblieben sind. 



1. Kollagen; Leim. Die Fibrillen 

 des gewhnlichen Bindegewebes, die Grund- 

 substanz der Knochen und Knorpel, bestehen 

 aus leimgebendem Gewebe" oder Kollagen. 

 Wenn man dies Kollagen mit kochendem 

 Wasser behandelt, so geht es in Lsung, 

 und diese in Wasser lsliche Substanz 

 nennt man Glutin, Leim oder Gelatine. 

 Die wichtigste Eigenschaft des Glutins ist, 

 da es beim Abkhlen seiner Lsungen 

 auf Zimmertemperatur zu einer Gallerte 

 erstarrt, die sich beim Erwrmen wieder 

 auflst, um beim Erkalten von neuem zu 

 entstehen. 



Das Kollagen ist naturgem wenig be- 

 kannt. Das Kollagen des gewhnlichen Binde- 

 gewebes ist in Pepsinsalzsure sehr leicht 

 lslich, in Trypsin dagegen in unverndertem 

 Zustande unlslich, was zur Isolierung des 

 Bindegewebes in mikroskopischen Prparaten 

 benutzt wird. Die Uliverdaulichkeit des Binde- 

 gewebes in Trypsin verwendet man auch zur 

 Prfung auf das Vorhandensein von Pepsin 

 bei Patienten (Schmidt sehe Probe). Man 

 gibt Stckchen rohen Fleisches zu essen, das 

 durch Pepsin ganz gelst wird. Fehlt das 

 Pepsin aber, so werden die Muskelfasern 



durch Trypsin gelst, das Bindegewebsgerst 

 erscheint aber im Kot. Das Kollagen wird 

 in Trypsin ebenfalls lslich, wenn es in 

 Suren gequollen und dann durch Erwrmen 

 in Wasser auf 70 u wieder geschrumpft ist. 

 In den Sehnen und verwandten Geweben, 

 z. B. dem Ligamentum nuchae kommt Kolla- 

 gen mit Elastin und Mucin zusammen vor, 

 auch hier in Fibrillen angeordnet. 



Aus dem Kollagen entsteht der Leim 

 verschieden leicht, am schnellsten durch 

 Kochen mit Suren; aber auch anhaltendes 

 Kochen mit Wasser bringt das Kollagen 

 in Lsung. Die Zeit, die hierfr erforderlich 

 ist, wechselt bei den einzelnen Glutinen 

 sehr; leicht lslich ist das Kollagen der 

 Fischschuppen; den Leim aus Tracheal- 

 knorpel vom Rind oder dem Nasenknorpel 

 des Schweins erhlt man durch bloes Er- 

 wrmen auf dem Wasserbade, whrend der 

 Ohrknorpel vom Schwein Erhitzen auf 110 

 erforderte. Worin die Umwandlung des 

 leimgebenden Gewebes in Leim ihrem Wesen 

 nach besteht, ist unbekannt. 



Das Glutin oder der Leim ist im 

 trockenen Zustande ein farbloses, amorphes 

 Pulver. In der Regel aber kommt er in glasigen 

 noch wasserhaltigen Stcken vor, der be- 

 kannten kuflichen Gelatine. Wie bei allen 

 Gersteiweien schwankt die Zusammenset- 

 zung, Lslichkeit usw. je nach der Art der 

 Vorbehandlung etwas. Sind doch die Fibrillen 

 stets in Gemenge mit anderen Gewebebe- 

 standteilen, aus denen Eiweikrper u. a. 

 mit dem Leim in Lsung gehen und wenn 

 man durch strkeres Kochen oder Lsungs- 

 mittel diese Beimengungen entfernen will, 

 luft man dann wieder Gefahr, den Leim 

 zu zersetzen. Gewhnlich sucht man die Bei- 

 mengungen zu entfernen, indem man die 

 Gewebe abwechselnd mit verdnnter Sure 

 und verdnntem Alkali in der Klte be- 

 handelt, mit kaltem Wasser wscht und 

 durch Kochen den Leim in Lsung bringt. 

 Die Analysen ergeben alle einen relativ 

 hohen N-gehalt (18%) und einen niedrigen 

 S- Gehalt (0,5%); auch der C- Gehalt ist 

 niedrig (49%), was sich in der niedrigen 

 Verbrennungswrme uert. 



Wichtiger sind die Spaltungsprodukte, bei 

 denen die kleinen Differenzen in der Reinheit 

 eine geringere Rolle spielen. (Vgl. Tabelle in 

 Abschnitt 4.) Leim enthlt 16 bis 19% 

 Glykokoll, viel Prolin und Lysin, reichlich 

 Arginin, dagegen kein Tyrosin und Tryp- 

 tophan. 



Mit dem hohen Gehalt an Glykokoll, 

 dem Fehlen der Tyrosins und Tryptophans 

 steht die relative Schwerverdaulichkeit des 

 Leims im Einklnge. Es liefert Antipepton 

 in Filter Ausbeute, ebenso Pepsinalbumosen 

 und Kyrin. 



