Eiweikrper 



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von Pepsin so leicht gelst wie anderes 

 Glutin. 



Auch Bindegewebe von Wirbellosen be- 

 steht, soweit untersucht, aus Kollagen, der 

 Seidenleim gehrt aber nicht hierher. 



2. Keratin. Das Keratin bildet die 

 Hornsubstanzen des menschlichen und tieri- 

 schen Krpers, also die verhornten oberen 

 Schichten der Epidermis, die Haare, Federn, 

 Ngel, Hufe, Hrner usw. Das sogenannte 

 Neurokeratin bildet einen Teil der Scheide 

 der markbaltigen Nerven. Auch der orga- 

 nische Bestandteil der Eierschalen ist ein 

 Keratin. 



Das Keratin ist von allen Albuminoiden 

 wohl das unlslichste. Es ist in Wasser, 

 verdnnten Suren und Alkalien ganz unls- 

 lich, selbst Kalilauge von 10% lst nur in der 

 Hitze; in der Klte ist eine Lauge von 20% 

 zur Lsung erforderlich, und dann ist das 

 Keratin natrlich ganz zersetzt. Auch die 

 Verdauungsfermente vermgen Keratin kaum 

 aufzulsen. Auf welche Weise die Raupe der 

 Pelzmotte sich ihre Nahrung verschafft, ist 

 nicht bekannt. Eine Kenntnis der Lslich- 

 keit usw. des Keratins als solchen ist daher 

 unmglich; andererseits sichert gerade die 

 vollstndige Unlslichkeit des Keratins eine 

 gewisse Genauigkeit seiner Analysen. Denn 

 durch aufeinanderfolgende Behandlung mit 

 Suren, Alkalien, Pepsin und Trypsin lassen 

 sich schlielich alle anderen Eiweistoffe 

 usw. entfernen, und es bleibt reines Keratin 

 zurck. 



Bei der Analyse war am auffallendsten 

 immer der hohe S- Gehalt, der bei Menschen- 

 haaren bis 6,3, bei anderen Haaren und 

 Eierschalen wenigstens auf 4,3% steigt, 

 und bei Hrnern und Klauen auch noch 

 2,6 bis 3% betrgt. Dabei enthlt auch das 

 Keratin kein anderes S-haltiges Spaltungs- 

 produkt als das Cystin, das demnach 20% 

 des Molekls ausmachen mu. Bei der 

 Surespaltung erhlt man freilich immer nur 

 einen Teil, da sich das Cystin unter Bildung 

 von Schwefel, Schwefelwasserstoff, Ammo- 

 niak und Humin zersetzt. Sonst ist noch 

 der relativ hohe Gehalt an Glutaminsure 

 zu erwhnen. Tyrosin ist reichlich vorhanden, 

 doch nicht mehr als etwa im Casein, Glyko- 

 koll nur in geringer Menge, ebenso die Basen. 

 (Vgl. Abschnitt 4, Tabelle.) 



An den Keratinen sind Untersuchungen 

 darber angestellt worden, ob die Keratine 

 verschiedener Herkunft verschiedene Mengen 

 Bausteine enthalten, mit dem Ergebnis, 

 da die Zusammensetzung der einzelnen 

 Keratine verschieden sein mu; man mte 

 denn annehmen, da etwa die Menschen- 

 haare reines Keratin seien, die anderen 

 Hornsubstanzen andere Eiweikrper beige- 

 mengt enthielten, wofr anatomisch kein 

 Anhaltspunkt vorliegt. 



Fr Pepsin und Trypsin ist das Keratin 

 im allgemeinen nicht angreifbar; sogar 

 die dnnen Haare passieren den Verdauungs- 

 kanal des Hundes unverndert. Nur junges 

 Keratin ist etwas angreifbar. Die durch 

 berhitzten Dampf gebildeten Stoffe, das 

 Atmidkeratin und die Atmidkeratosen, sind 

 dagegen verdaulich. 



Der Nachweis des Keratins grndet sich 

 darauf, da die Millonsche und besonders 

 die Schwefelbleireaktion sehr stark aus- 

 fallen, und da die Substanz in Suren und 

 Alkalien unlslich und gegen Pepsin und 

 Trypsin resistent ist. Auf Grund dieser Defi- 

 nition ist von jeher auer den eigentlichen 

 Hornsubstanzen auch die organische Grund- 

 substanz der Schale des Hhnereies zu den 

 Keratinen gerechnet worden, auch die Ei- 

 schale eines eierlegenden Sugetiers, des 

 Ameisenigels (Echidna histrix), und die 

 Eierschale des Krokodils besitzen die physi- 

 kalischen Eigenschaften des Keratins und 

 enthalten 5% Schwefel. Auch bei dem 

 Echidna-Keratin hngt die Resistenz gegen 

 Pepsin vom Alter ab. Eine Reihe anderer 

 Eischalen enthlt dagegen Eiweikrper, 

 die keinen besonders hohen Schwefelgehalt 

 besitzen und die keine Keratine sind. Unter- 

 sucht sind die Eierschalen von Schildkrten, 

 Schlangen und verschiedenen Haifischen. Es 

 fand sich reichlich Tyrosin, wenig basischer 

 Stickstoff, und bei der Untersuchung der 

 Aminosuren wenig Charakteristisches. 



Das sogenannte Neurokeratin ist trotz 

 seiner Anordnung in uerst dnner Schicht 

 noch resistenter, selbst gegen recht starke 

 Alkalien, als das Keratin der Epidermis, und 

 bleibt daher zurck, wenn man Nervengewebe 

 nacheinander mit Alkohol, Aether, Suren, 

 Alkalien und Fermenten behandelt. Man 

 erhlt es als ein hellgelbes Pulver, das alle 

 Eiweireaktionen gibt. Die Analysen er- 

 gaben einen auffallend hohen Kohlenstoff-, 

 einen etwas niedrigeren Schwefelgehalt als 

 bei dem anderen Keratin. Unter den Spal- 

 tungsprodukten findet sich viel Tyrosin, 

 wenig Histidin. etwas mehr Lysin und 

 Arginin; er liefert auch viel Humin. Das 

 Neurokeratin bildet einen Teil der Scheide 

 der markbaltigen Nerven der Wirbeltiere 

 und kommt daher in Gehirn, Rckenmark, 

 Retina und in peripheren Nerven reichlich 

 vor; im Zentralnervensystem macht es 

 etwa 15 bis 20% der von den Myelinsub- 

 stanzen befreiten Trockensubstanz aus. im 

 N. ischiadicus 0,3 % des frischen Nerven. 

 Im Baiichstrang des Hummers findet sich kein 

 Neurokeratin, dafr Chitin. Aufgefhrt sei 

 hier auch das Koilin. Es bildet die uerst 

 feste und harte Hornschicht, die den Muskel- 

 magen der krnerfressenden Vgel auskleidet. 

 Es ist ein erhrtetes Drsensekret. Nach 

 seiner Zusammensetzung hat das Koilin 



