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Eiweikrper 



sich der hutige Teil der Schwannschen 

 Scheide, sehr hnlich die Membranae pro- 

 priae der Harnkanlchen, der Magendrsen 

 und des Pankreas, sowie die Substanz, aus 

 der die Linsenkapsel und die Descemet sehe 

 Membran bestehen. Die letztere wird als 

 Membran in bezeichnet. 



In Knorpel und Knochen findet sich ein 

 solches Albumoid, das zurckbleibt, wenn 

 alles lsliche Eiwei, Mucoid und Glutin 

 entfernt wird. Ein anderes Albumoid bildet 

 zusammen mit den Kristallinen die Linsen- 

 fasern. Bei den Linsen von ausgewachsenen 

 Rindern bildet das Albumoid 48% der 

 Eiweikrper, 17% der frischen Linse; seine 

 Menge hngt indessen vom Alter ab ; in den 

 inneren, lteren Schichten ist es viel reich- 

 licher vorhanden als in den jungen ueren. 



Die Chorda dorsalis der Knorpelfische, 

 ein an festen Bestandteilen sehr armes 

 Gewebe, enthlt weder Glutin noch ein 

 Murin oder Mucoid, dagegen einen Eiwei- 

 krper, der sich in Alkalien ziemlich leicht 

 lst, von Suren gefllt wird und durch Pepsin 

 leicht verdaut werden kann. 



Mit dem Namen Retikulin bezeichnet 

 man einen Krper, der zusammen mit Kolla- 

 gen das retikulre Gewebe der Darmmucosa 

 bildet. Es ist pbosphorhaltig. 



Ferner gehrt zu den Albumoiden die 

 frher fr Chitin gehaltene Cuticula des 

 Regenwurms. 



B. Umwandlungsprodukte. 

 Die Umwandlungspro dukte wurden im 

 allgemeinen Teil besprochen. 



C. Die Proteide oder die zusammen- 

 gesetzten Eiweikrper. 



Die Proteide sind Verbindungen eines 

 oder mehrerer Eiweikrper mit einem Krper, 

 der kein Eiwei ist, einer prosthetischen 

 Gruppe". Diese letztere bedingt ihre beson- 

 deren Eigenschaften und ihre Einteilung. 



Die sehr reaktionsfhigen Eiweikrper 

 gehen mit vielen chemischen Stoffen Ver- 

 bindungen ein, die in 9 und 10 beschrieben 

 sind. Auch aus den Geweben und Krper- 

 flssigkeiten lassen sich Verbindungen des 

 Eiwei mit Lecithin in Lsung bringen, die 

 unter dem Namen Lecithalbumin beschrieben 

 sind. Auch von Lipoproteiden ist gesprochen 

 worden. Hier sollen nur die 4 Gruppen ein- 

 gehender besprochen werden, die bisher 

 als gut gekannte Individuen in der Natur 

 aufgefunden sind, die Phosphoproteide, die 

 Nucleoproteide, die Glykoproteide und die 

 Hmoglobine und Verwandte. 



I. Die Phosphoproteide. 



Die Phosphoproteide sind phosphorhal- 



tige saure Eiweikrper. Sie sind anfsngs 



mit den ebenfalls phosphorhaltigen sauren 



Nucleoproteiden zusammengeworfen worden, 



mit denen sie das eigentmliche Verhalten 

 gegen Pepsinsalzsure gemeinsam haben. 

 Als dann die Nucleinsure, der charakteristi- 

 sche Paarung der Nucleoproteide, entdeckt 

 wurde, trennte man die beiden Gruppen, 

 behielt aber fr die hier zu besprechende 

 Gruppe den Namen Nucleoalbumine (im 

 Gegensatz zu den Nucleoproteiden) bei. 

 Erst allmhlich ergab sich, da die Nucleo- 

 albumine den Nucleoproteiden recht fern 

 stehen, und man nennt sie daher heute 

 Phosphoproteide. 



Das am meisten untersuchte Glied der 

 Gruppe ist das Casein. Ferner gehren dazu 

 die Vitelline aus Eiern, eine Anzahl Phospho- 

 proteide, die physikalisch zu den Schleim- 

 substanzen gehren, und Phosphoproteide 

 aus dem Zellprotoplasma drsiger Organe. 

 Die Phosphoglykoproteide werden bei den 

 Glykoproteiden besprochen. 



Behandelt man die Phosphoproteide mit 

 1 prozentiger Natronlauge, so wird ihr ge- 

 samter Phosphor als Phosphorsure, P0 4 H 3 , 

 abgespalten. Die Phosphorsure mu dem- 

 nach bis auf weiteres als die prosthetische 

 Gruppe" dieser Eiweikrper angesehen 

 werden. Ueber die Art und Weise, wie sie 

 mit dem Eiwei vereinigt ist, wei man nichts, 

 ebensowenig darber, ob sie nicht etwa erst 

 aus einem anderen Krper hervorgeht. 

 Doch unterscheidet sich der Phosphor der 

 Phosphoproteide hierdurch leicht von allen 

 anderen organischen Phosphorverbindungen, 

 die im Krper vorkommen, und kann auf 

 diese Weise gut bestimmt werden. Durch 

 Sure findet diese Abspaltung von Phosphor- 

 sure nicht statt, auch nicht durch strkere 

 Suren. Trypsin spaltet Phosphorsure ab, 

 aber nur einen kleinen Anteil, der Rest wird 

 in einen wasserlslichen, noch unbekannten 



! organischen Krper verwandelt, aus dem 

 durch Alkali die Phosphorsure weniger 

 leicht abgespalten wird, als aus dem ursprng- 

 lichen Phosphoproteid. 



Ein wichtiges Charakteristikum der Phos- 

 phoproteide ist ihr Verhalten gegen Pepsin- 

 salzsure, die aus den Phosphoproteiden 

 einen unlslichen, phosphorhaltigen Komplex 

 abspaltet, und daher, whrend der Rest des 

 Eiwei peptonisiert wird, einen Niederschlag 

 entstehen lt. Die Ausscheidung ist hufig 

 nur vorbergehend, und geht durch wirk- 

 sames Pepsin wieder in Lsung. Eine 

 derartige Ausscheidung lt sich auch bei 

 den Nucleoproteiden beobachten; sie besteht 

 dort aus der Nucleinsure in Verbindung 



| mit einer gewissen Menge von Eiwei, 

 und wird Nuclein genannt. Die entsprechende 

 Ausscheidung bei den Phosphoproteiden ist 

 infolgedessen Paranuclein, Pseudonuclein oder 

 Paranucleinsure genannt worden. Der 

 Krper enthlt 3 bis 4% P und ist eine 

 ausgesprochene Sure, die sich in Alkali 



