Eiweikrper 



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lst und durch Suren gefllt wird. Bei 

 dem meist untersuchten Casein ist die Menge 

 des Pseudonucleins gering, bei den anderen 

 Krpern anscheinend grer, bei einem 

 Ichthulin werden 10 bis 15% des Eiwei 

 von Pepsinsalzsure gefllt. 



Die Phosphoproteide sind ausgesprochene 

 Suren; sie rten Lackmuspapier, sind in 

 Wasser als solche nicht lslich, sehr leicht 

 dagegen in Form ihrer Salze mit Alkalien 

 oder Ammoniak; durch Suren werden sie 

 aus diesen Lsungen frei gemacht und gefllt. 

 Die Lsungen ihrer Salze sind nicht koagu- 

 lierbar und knnen daher ohne Vernderung 

 gekocht werden. Im brigen geben sie die 

 gewhnlichen Fllungsreaktionen der Eiwei- 

 krper. Beim Liegen in nicht gelstem 

 Zustande werden sie nicht unlslich; auch 

 sind sie gegen Suren relativ resistent, durch 

 Alkalien werden sie dagegen leicht zersetzt 

 und verndert. 



Dabei sind die Phosphoproteide indessen 

 wie alle Eiweikrper amphotere Elektrolyte, 

 und bilden auch mit Suren Salze. Essig- 

 sure lst in der Regel erst in einem starken 

 Ueberschu, Salzsure dagegen schon bei 

 einer Konzentration von 0,5 bis 1%, was 

 zur Trennung von anderen sauren Eiweien, 

 z. B. den Mucinen, benutzt worden ist, die 

 erst von strkeren Suren gelst werden. 



1. DasCasein. Das Casein ist der haupt- 

 schliche, charakteristische Eiweikrper der 

 Mich. Die Caseine verschiedener Tiere sind 

 nach Lslichkeit, Fllbarkeit und Spaltbar- 

 keit verschieden, wie weit sie es auch in Zu- 

 sammensetzung und Spaltungsprodukten sind, 

 erscheint noch fraglich. 



Das Casein aus Kuhmilch hat folgende 

 Zusammensetzung: C 52,96%, H 7,05%, 

 N 15,65%, S 0,758%, P 0,847%. Die 

 Verbrennungswrme ist 5687 cal, Spaltungs- 

 produkte siehe Tabelle im Abschnitt 4. Die 

 Caseine aus Ziegen- und Frauenmilch zeigen 

 recht hnliche Mengen der Spaltungsprodukte. 



Bemerkenswert ist das Fehlen des Glyko- 

 kolls und der hohe Gehalt an Tyrosin und 

 Tryptophan. Es hngt damit zusammen, da 

 das Casein durch Pepsin und Trypsin sehr 

 leicht zerlegt wird; auch wird es als einziges 

 natives Eiwei von Erepsin angegriffen. 

 Trypsin lt nur einen kleinen Teil, hchstens 

 15%, ungespalten. Die Millonsche Reaktion 

 und die Tryptophanreaktionen sind be- 

 sonders stark, die Schwefelbleireaktion 

 schwach. 



Ueber die Salze des Caseins mit Basen gilt 

 das in Abschnitt 9 Gesagte, da es wegen der 

 Hydrolyse unmglich ist, bestimmte Aequi- 

 valenzverhltnisse zu bestimmen. Doch 

 lassen sich einigermaen deutlich zwei Reihen 

 von Salzen, neutrale und saure, unter- 

 scheiden. Die neutralen Natrium- und Am- 

 moniumsalze sind sehr leicht lslich, die sauren 



Handwrterbuch der Naturwissenschaften. Bd. III. 



Salze sind ebenfalls lslich, doch sind die 

 Lsungen stark opaleszent. Caseinsaures 

 Calcium ist wesentlich schlechter, doch noch 

 leidlich lslich, die Lsung hat aber eine 

 ausgesprochen weie, milchige" Farbe: 

 caseinsaures Baryum ist noch schlechter 

 lslich. Das Eucasein ist Caseinammo- 

 nium, die Nutrose und das Plasmon Casein- 

 natrium. 



In der Milch ist das Casein als Casein- 

 calcium enthalten und steht dabei in Ver- 

 bindung mit phosphorsaurem Kalk. Die 

 Art dieser Beziehung ist noch unaufgeklrt. 

 Das Caseincalcium kann als solches die 

 Eigentmlichkeit haben, das gleichzeitig 

 in der Milch vorhandene neutrale Calcium- 

 phosphat irgendwie in Lsung oder in fein 

 suspendiertem Zustande zu erhalten, oder es 

 kann in der Milch ein eigentliches Doppelsalz 

 von Caseincalcium und Calciumphosphat 

 vorliegen; jedenfalls fllt bei jeder Casein- 

 fllung das Calciumphosphat mit aus, und 

 ebenso das gesamte Milchfett, dessen Emul- 

 sion auch durch das Caseincalcium vermittelt 

 wird. Es ist daher auerordentlich schwer, 

 das Casein von Fett und von phosphorsaurem 

 Kalk zu befreien. Um die einzelnen Fett- 

 kgelchen der Milch befindet sich eine Hlle, 

 an deren Bildung auch die anderen Eiwei- 

 krper der Milch beteiligt sind. Beim Kochen 

 der Milch verndert sich das Casein ver- 

 mutlich nicht, die Hautbildimg beruht wohl 

 auf der Koagulation der beiden anderen 

 Eiweikrper der Milch. Doch sind diese 

 Dinge noch wenig aufgeklrt. 



Aus den Lsungen dieser Salze, also 

 auch aus der Milch wird das Casein durch 

 Mineralsuren in sehr geringer, durch Essig- 

 sure in strkerer Konzentration gefllt und 

 im Ueberschusse gelst; auch Kohlensure 

 fllt. Die Darstellung des Caseins geschieht 

 so, da man verdnnte Milch mit Essig- 

 sure fllt, den Niederschlag in verdnntem 

 Ammoniak oder Natriumkarbonat unter 

 Vermeidung alkalischer Reaktion lst und 

 das Verfahren mehrmals wiederholt. Dann 

 wird das Casein mit Alkohol und Aether 

 grndlich von Fett befreit und nochmals 

 mit Essigsure und Soda behandelt, Die 

 Entfettung kann man sich sehr erleichtern, 

 wenn man statt der Vollmilch die fabrik- 

 mig entfettete Magermilch benutzt. 



Eine Hitzekoagulation zeigt das Casein, 

 wie erwhnt, nicht, denn die Lsungen 

 seiner Salze knnen, ohne eine Vernderung 

 zu erleiden, gekocht werden. Beim trockenen 

 Erhitzen auf 120 bis 130 verliert es seine 

 Lslichkeit. Prparate, die sehr grndlich 

 gereinigt und entfettet sind, sind bisweilen 

 fr die Verdauungsfermente auffallend 

 schwer angreifbar. 



Zu den gewhnlichen Fllungsmitteln 

 der Eiweikrper kommt hier noch der 



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