Eiweikrper 



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N 17,61%, S 0,65%, Fe 0,47%, 19,67%. 

 Molekulargewicht vgl. Abschnitt 1 1. Verbren- 

 nungswrme5885 cal., Aussalzungsgrenzenfr 

 Ammonsulfat 6,5 und 10. Im Gegensatz 

 zu den einfachen Eiweien, aber in Ueber- 

 einstimmung mit dem Casein wird Hmo- 

 globin durch Schtteln mit Chloroform ge- 

 fllt, geht dagegen wie die Albumine durch 

 Porzellan und Kieseiguhr durch. Bemerkens- 

 wert ist die groe Eesistenz des Hmoglobins 

 gegen die Fulnis, die zwar das Oxyhmo- 

 globin in reduziertes Hmoglobin umwandelt, 

 dies aber nicht weiter angreift. Auch gegen 

 Trypsin ist Hmoglobin sehr resistent, be- 

 sonders solange es sich in den lebenden roten 

 Blutkrperchen befindet. Zur Bestimmung 

 des Hmoglobins im Blute sind eine Reihe 

 von kolorimetrischen Methoden angegeben 

 worden, die eine exakte Bestimmung in 

 1 Tropfen (20 cmm) gestatten. Bei der 

 Methode von Haidane wird das Hmoglobin 

 in Kohlenoxydhmoglobin verwandelt, bei 

 den von Sahliund Autenriethund Knigs- 

 berger in Hmatin (siehe oben S. 153). 



Im Gegensatz zum Globin und den ein- 

 fachen Eiweikrpern ist das Hmoglobin 

 rechtsdrehend. Ferner sind Hmoglobin und 

 seine verschiedenen Verbindungen mit Gasen 

 im elektrischen Felde diamagnetisch, das H- 

 matin dagegen stark paramagnetisch. Hmo- 

 globin ward durch Licht in starker Weise 

 beeinflut. Es erwiesen sich alle Lichtstrahlen 

 als wirksam, aber die kurzwelligen, von einer 

 Wellenlnge von 310 jliju, sind wie bei allen 

 photochemischen Prozessen besonders wirk- 

 sam. Im Vakuum werden Methmoglobin 

 und Oxyhmoglobin durch Licht in redu- 

 ziertes Hmoglobin umgewandelt, bei Gegen- 

 wart von Sauerstoff aber wird Hmoglobin 

 durch Licht gespalten und es entsteht Hmatin. 



Die roten Blutkrperchen der Sugetiere 

 bestehen zum grten Teile aus Hmoglobin; 

 von ihrer Trockensubstanz kommen beim 

 Menschen 94,3, beim Hunde 86,5, beim Igel 

 92,25% auf Hmoglobin; bei der Gans da- 

 gegen nur 62,65 und bei der Ringelnatter 

 46,70%. Der Rest besteht aus der Gerst- 

 substanz, bei den Nichtsugetieren auerdem 

 aus dem Kern. 



Wenn man das Hmoglobin aus den 

 roten Blutkrperchen in Lsung bringt, d. h. 

 das Blut lackfarbig macht, so kristallisiert 

 aus vielen Blutarten des Hmoglobin direkt 

 aus, bei anderen bedarf es der Entfernung 

 des Plasmas, der Zufgung von Alkohol, der 

 Klte oder anderer Beihilfen. Diese sich 

 direkt ausscheidenden Kristalle bestehen 

 nicht aus reinem Hmoglobin, sie werden 

 daher, je nachdem sie Oxyhmoglobin oder 

 reduziertes Hmoglobin enthalten, Arterin 

 und Phlebin genannt. Die Kristallformen 

 sind bei den einzelnen Tieren verschieden, 

 sind also ein Artmerkmal so gut wie die ana- 



tomischen Eigentmlichkeiten der Tiere. 

 Meist handelt es sich um Tafeln, Platten, 

 Prismen oder Nadeln, die dem rhombischen 

 System angehren; das Hmoglobin des 

 Eichhrnchens kristallisiert im hexagonalen 

 System, das des Meerschweinchens in Tetra- 

 edern. Aber auch bei ein und derselben Tier- 

 art, z. B. beim Menschen, kommem ver- 

 schiedene Kristalle vor, die beim Umkristalli- 

 sieren ineinander bergehen knnen. Die 

 verschiedene Kristallform ist indessen nicht 

 das einzige unterscheidende Merkmal zwi- 

 schen den verschiedenen Hmoglobinen, auch 

 die Lschkeit wechselt. Rinderhmoglobin 

 zerfliet an der Luft; whrend das des Eich- 

 hrnchens sich erst in 597 Teilen Wasser 

 lst, das des Raben in kaltem Wasser kaum 

 aufgelst werden kann. In der Wrme ist die 

 Lslichkeit viel grer, von Hundehmoglo- 

 bin lsen sich in 100 Teilen Wasser bei 5 

 nur 2 Teile, bei 18 12 bis 15 Teile. Bei den 

 biologischen Reaktionen (Przipitierung, 

 Anaphylaxie) zeigen die Hmoglobine Art- 

 spezifitt (vgl. Abschnitt 4 und die Artikel 

 Blut" und Immunitt"). 



Daraufhin nun aber anzunehmen, da 

 auch die durch oftmaliges Umkristallisieren 

 gereinigten Hmoglobine differente Krper 

 sind, ist nicht gestattet. Es hat sich im Gegen- 

 teil ergeben, da wenigstens die biologisch 

 interessierenden Eigenschaften des Hmo- 

 globins, sein Eisengehalt, sein Gasbindungs- 

 vermgen und seine spektralen Eigenschaften 

 bei allen untersuchten Tieren und unter allen 

 physiologischen Bedingungen, beim Menschen 

 auch in Krankheiten, absolut konstant sind, 

 so da man ein Recht hat, von nur einem 

 Hmoglobin zu reden. 



Der Unterschied zwischen diesem ganz 

 reinen Hmoglobin und dem in den lebenden 

 Blutkrperchen im Gemenge, wohl auch in 

 Verbindung mit anderen Stoffen stehenden 

 Hmoglobin ist besonders in einem Punkte 

 wichtig: beide zeigen nmlich eine verschie- 

 dene Dissoziationskurve bei wechselndem 

 Sauerstoff druck. 



Der Chemiker also, den die Dissoziation 

 des Oxyhmoglobins als physikalisch-chemi- 

 scher Gleichgewichtsvorgang interessiert, wird 

 mit einem besonders reinen Hmoglobin 

 arbeiten mssen, der Physiologe, der die 

 Gesetze der Sauerstoffversorgung im tieri- 

 schen Organismus studieren will, darf nur 

 mit mglichst unverndertem Blut experi- 

 mentieren. Beide Postulate sind nicht immer 

 erfllt worden. 



Die Hmoglobinkristalle sind undurch- 

 sichtig, seidenglnzend und doppelbrechend; 

 ferner haben sie einen sehr ausgesprochenen 

 Pleochroismus. Am schnsten zeigen ihn die 

 Kristalle des reduzierten Hmoglobins; bei 

 Betrachtung mit nur einem Nicol haben sie 

 3 sehr differente Achsenfarben; blaupurpurn, 



