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Eiweikrper 



rotpurpurn, farblos. Die Oxyhmoglobin- 

 kristalle zeigen den Pleochroismus weniger 

 gut, aber immerhin deutlich, indem sie je 

 nach der Stellung des Nicols bald dunkel 

 scharlachrot, bald hell gelbrot aussehen. 

 Das Methmoglobin ist dunkel schwarzbraun 

 und hell gelbbraun, bei dnnen Kristallen 

 farblos, das Kohlenoxydhmoglobin purpurn 

 und wei, das Hmin dunkel schwarzbraun 

 und hell gelbbraun. Ferner zeigen sie ent- 

 sprechend der Achsenrichtung auch ver- 

 schiedene Spektralerscheinungen, indem die 

 Streifen nach dem roten oder dem violetten 

 Ende des Spektrums verschoben sind. 



Durch Liegen, Eintrocknen, Alkohol- 

 wirkung usw. werden die Kristalle denaturiert 

 und in Pseudomorphosen verwandelt; doch 

 knnen sie einen Teil ihrer optischen Eigen- 

 schaften, z. B. die Doppelbrechung dabei 

 noch eine Zeit lang bewahren. 



Auer in den roten Blutkrperchen 

 kommt Hmoglobin in den Muskeln vor. 

 Man unterscheidet hmoglobinarme, weie, 

 von hmoglobinreichen, roten oder braunen 

 Muskeln, beide Arten verhalten sich physio- 

 logisch nicht ganz gleich. Von den bekann- 

 teren Haustieren haben Huhn, Taube, 

 Kaninchen weie, Hund, Rind, Wild ber- 

 wiegend rote Muskeln. Endlich kommt das 

 Hmoglobin bei manchen Wirbellosen, Weich- 

 tieren, Crustaceen und Wrmern im Blute 

 vor, aber nicht, wie bei den Wirbeltieren, in 

 Blutkrperchen, sondern in Lsung. 



DieVer bin dngen des Hmoglobins 

 mit Gasen und seine optischen Eigen- 

 schaften. Oxyhmoglobin. Bekanntlich 

 sttigt sich das Blut der Wirbeltiere in den 

 Lungen mit Sauerstoff und gibt diesen auf sei- 

 nem Kreislauf durch den Krper an die Ge- 

 webe ab ; das arterielle, sauerstoffhaltige Blut 

 ist hellrot, das vense, sauerstoffarme, dunkler 

 rot bis purpurfarben, das sauerstofffreie Er- 

 stickungsblut ist noch viel dunkler, fast 

 schwarz. Diese Sauerstoffaufnahme und 

 die damit verbundene Farbennderung be- 

 ruht auf den gleichen Eigenschaften des 

 in den roten Blutkrperchen enthaltenen 

 Hmoglobins. Bei der Besprechung des H- 

 matins ist auseinandergesetzt worden, da das 

 Eisenatom in 3 mglichen Formen existieren 

 kann: 1. als Ferroeisen ohne Sauerstoff; 

 2. als Ferroeisen mit locker gebundenem 

 Sauerstoff, vielleicht in einer an die Super- 

 oxyde erinnernden Form; 3. als Ferrieisen 

 mit festgebundenem Sauerstoff. Genau so 

 wie das Hmatin und seine Derivate verhlt 

 sich nun das Hmoglobin, nur da bei ihm 

 die Verhltnisse besser gekannt und bersicht- 

 licher sind. Man mu demnach unterscheiden : 



1. Hmoglobin ohne Sauerstoff: Hmo- 

 chromogen, reduziertes Hmoglobin oder 

 Hmoglobin schlechthin. 



2. Hmoglobin mit lockerem Sauerstoff: 

 Oxyhmoglobin. 



3. Hmoglobin mit festgebundenem 

 Sauerstoff: a-Hmatin, Hmin, Me- 

 thmoglobin. 



Eine Lsung von Hmoglobin nimmt bei 

 Berhrung mit einer Sauerstoffatmosphre, 

 etwa der Luft, auf ein Molekl ein Molekl 

 Sauerstoff auf und geht dabei in das soge- 

 nannte Oxyhmoglobin ber. Das Haupt- 

 kennzeichen der beiden Hmoglobine, des 

 reduzierten und des sauerstoffhaltigen, ist 

 ihr spektrales Verhalten. 



Das Oxyhmoglobin hat 2 scharfe, gut 

 begrenzte Spektralstreifen in Gelb und Grn 

 zwischen den Fraunhofer sehen Linien D 

 und E, von denen der eine schmlere und 

 schrfer begrenzte dicht neben D beginnt. 

 Der zweite hat fr das Auge keine ganz 

 so hohe Intensitt wie der erste, doch ist 

 dies bei spektrophotometrischen Messun- 

 gen nicht der Fall. Ein dritter, etwa ebenso 

 intensiver Streifen liegt im Blauviolett. 

 Hmoglobin absorbiert also gerade das fr 

 unser Auge hellste und das chemisch wirk- 

 samste Licht. 



Das reduzierte Hmoglobin hat im Gelb- 

 grn nur einen Streifen, der ziemlich genau 

 in der Mitte zwischen D und E, somit auch 

 zwischen den Streifen des Oxyhmoglobins 

 gelegen ist. Er ist breiter, aber weniger 

 scharf begrenzt und weniger intensiv als 

 die Streifen des Oxyhmoglobins. Im Violett 

 hat es auch einen Streifen. 



Eine Hmoglobinlsung nimmt beim 

 Schtteln mit Luft Sauerstoff auf, wobei 

 das Spektrum des Hmoglobins in das des 

 Oxyhmoglobins bergeht; Blut oder lack- 

 farbenes Blut verhlt sich ebenso. Durch 

 reduzierende Agenzien (Stokes' Reagens, 

 Ferrosulfat) wird es wieder in Hmoglobin 

 zurckverwandelt. Die Verwandlung des 

 Oxyhmoglobins in reduziertes geschieht aber 

 auch durch das Vakuum oder durch anhalten- 

 des Durchleiten eines indifferentes Gases, 

 Wasserstoff oder Stickstoff, die Verbindung 

 des 2 mit dem Hmoglobin ist also eine 

 sehr lockere. 1 g Hmoglobin vermag in 

 maximo 1,34 cem Sauerstoff zu binden; 

 diese Menge wird aber nur bei einem Ueber- 

 schusse, d. h. bei einem hohen Partialdruck 

 der 2 erreicht. Sinkt dieser, so wird ein Teil 

 des 2 durch Dissoziation frei. Wieviel 2 

 in einer bestimmten Lsung gebunden ist, 

 das wird entweder spektroskopisch ermittelt, 

 indem man bestimmt, welcher Anteil des 

 Hmoglobins Oxyhmoglobin, welcher redu- 

 ziertes Hmoglobin ist. Oder man verwandelt 

 das Oxyhmoglobin in Methmoglobin (siehe 

 unten) * und bestimmt die Menge des frei 

 werdenden 2 . Partialdruck des 2 und Disso- 

 ziation des Oxyhmoglobin stehen im Blut 

 in folgender Beziehung (vgl. aber oben): 



