Eiweikrper 



157 



2 -Druck abgespaltener 2 

 mm Hg % 



5 64 



30 23 (Lungenluft, niedrigster 



mglicher Barometer- 

 druck) 

 57 14 (Lungenluft, Monte Rosa) 



64 12,5 ( , 2800 m) 



95 8,7 ( , 1400 m) 



110 7,6 ( , Ebene) 



150 5,7 (Atmosphre, Ebene) 



Bei einer graphischen Aufzeichnung wrde 

 die Kurve erst bei niederem Druck steil 

 steigen, dann eine breite Umbiegimg haben, 

 um endlich von einem Druck an, der etwa 

 3 / 4 des Atmosphrendruckes entspricht, sich 

 der maximalen Bindung asymptotisch zu 

 nahem. -. . - 



Methmoglobin. Hier ist das Eisen des 

 Hmoglobins dreiwertiges Ferrieisen, das 

 infolgedessen keinen Sauerstoff locker an- 

 lagern oder abgeben kann. Es ist ein stabiler 

 Krper, der durch Gase nicht beeinflut 

 wird. Es entsteht aus dem Oxyhmoglobin 

 durch oxydierende Agentien, auerdem 

 aber auch durch viele andere Stoffe, wie 

 Amylnitrit, Antifebrin, Chlorate. Auch 

 im strmenden Blute kann die Methmoglo- 

 binbildung vor sich gehen, und die betreffen- 

 den Stoffe sind daher giftig. Bei der Oxy- 

 dation des Hmoglobin zu Methmoglobin 

 entweicht der locker gebundene 2 . Diese 

 Abspaltung des Sauerstoffs bei der Ein- 

 wirkung von Ferricyankalium auf Oxy- 

 hmoglobin ist von Barcroft benutzt 

 worden, um den Sauerstoff des Oxyhmo- 

 globins quantitativ zu bestimmen, und seine 

 Methode ist in den letzten Jahren sehr viel- 

 fach angewendet worden. Gestattet sie doch, 

 die Sauerstoffbestimmung in 1 ccm Blut 

 exakt auszufhren. Auchbeim bloen Liegen 

 geht Oxyhmoglobin bisweilen in das stabi- 

 lere Methmoglobin ber. Durch Reduk- 

 tionsmittel (Stokes' Reagens, Schwefelammo- 

 nium) wird Methmoglobin in reduziertes 

 Hmoglobin verwandelt, das dann wieder 2 

 anlagern kann. 



Das Methmoglobin ist in Substanz und 

 in saurer oder neutraler Lsung nicht schn 

 rot, wie das Oxyhmoglobin, sondern braun, 

 wie englischer Porter, in alkalischer Lsung 

 dagegen ebenfalls rot. Seine Kristalle sind 

 graubraune, rehfarbene Nadeln, die in Masse 

 eine Art Atlasglanz zeigen. In neutraler 

 Lsung hat es einen sehr ausgeprgten Strei- 

 fen iin Orangerot, zwischen C und D, nahe 

 bei C. Ein zweiter Streifen liegt im Hell- 

 blauen zwischen G und F, dicht neben F. 



Kohlenoxydhmoglobin: Ebenso wie 

 mit dem Sauerstoff geht das Hmoglobin 

 eine Verbindung mit dem Kohlenoxyd ein. 

 Das Kohlenoxydhmoglobin unterscheidet 



sich von dem Oxyhmoglobin durch seine 

 hellere, mehr kirschrote Farbe; der Schaum 

 ist violett. Die Kristalle sind mit denen des 

 Oxyhmoglobins isomorph, sehen aber dun- 

 ler, mehr blulich aus. Die Absorptions- 

 streifen sind denen des Oxyhmoglobins 

 sehr hnch, nur sind sie etwas verschoben, 

 der erste Streifen ist etwas schrfer be- 

 grenzt, der zweite Streifen ist weniger inten- 

 siv. Die Differenzen gegen das Oxyhmo- 

 globin sind nur erkennbar, wenn die L- 

 sungen direkt verglichen werden knnen, 

 und auch dann minimal. 



Die wichtigste Eigenschaft des Kohlen- 

 oxydhmoglobins ist aber seine grere 

 Festigkeit. Es gibt das Kohlenoxyd nur 

 schwer an das Vakuum ab; seine Dissozia- 

 tion ist 33 mal kleiner als die des Oxyhmo- 

 globins. Bei einem CO-Gehalt der Luft von 

 0,05% ist der Partialdruck des Sauerstoffs 

 545 mal grer, und doch sind 27% des 

 Hmoglobins von dem Koblenoxyd ge- 

 bunden. 



Wegen dieser greren Festigkeit ist es 

 wiederholt zur Bestimmung des mit dem 

 Hmoglobin verbundenen Gasvolums benutzt 

 worden; auch die frher angegebene end- 

 gltige Zahl, die zur Molekulargewichtsbe- 

 stimmung des Hmoglobins gefhrt hat, ist 

 an Kohlenoxydhmoglobin gewonnen 



Auf dieser greren Festigkeit des Kohlen - 

 oxydhmoglobins beruht die Fhigkeit des 

 Kohlenoxyds, auch in miger Konzentration 

 Sauerstoff zu verdrngen, und beruht damit 

 auch die Giftigkeit des Kohlenoxyds z. B. im 

 Leuchtgas, welches das Hmoglobin der Blut- 

 krperchen mit Beschlag belegt und so die 

 Zufuhr des Sauerstoffs zu den Geweben 

 verhindert. 



Der Tod erfolgt, wenn etwa die Hlfte des 

 Hmoglobins zuKohlenoxydhmoglobin wird ; 

 wird diese Grenze nicht erreicht, so tritt 

 Erholung ein, indem das Kohlenoxyd durch 

 die Massenwirkung des schwcheren Sauer- 

 stoffs verdrngt wird. 



Infolge dieser greren Festigkeit der 

 Bindung, wird Kohlenoxydhmoglobin durch 

 Schwefelammonium und das Stokes sehe 

 Reagens im Unterschied von Oxyhmo- 

 globin nicht reduziert. Da die Streiten 

 des Kohlenoxyd- von denen des Oxy- 

 hmoglobins spektroskopisch schwer zu 

 unterscheiden sind, ist dieses Ausbleiben 

 der Reduktion zu Hmoglobin das beste 

 Mittel zum Nachweis des Kohlenoxyds 

 im Blute bei Vergiftungen. Ebenso wird es 

 viel schwerer in Methmoglobin verwandelt, 

 und auch gegen fllende Reagenzien, durch 

 die das Hmoglobin bei der Fllung zerlegt 

 wird, ist das Kohlenoxydhmoglobin viel 

 resistenter; so bewahrt Kohlenoxydhmo- 

 globin bei der Fllung mit Natronlauge, 

 Gerbsure oder Ferrocyanwasserstoffsute 



