Atinung der Pflanzen 



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aufzunehmen. Dies sind die x y g e n a s e n. 

 Fur alledie genannten Enzyme bestehen noch 

 manche Bedenken. Fast schcint es sicher, 

 daB ihre Wirkungen im Pilanzenorganismus 

 auch von nicht enzymatischen Oxydations- 

 katalysatoren nicht selten ausgeiibt werden. 

 Damit kann man jene Falle erklaren, in 

 denen Oxydationswirkungen auch nach Er- 

 hitzen des Reaktionsgemisches nicht aus- 

 bleiben. 



Die auf Tyrosin einwirkende Tyro- 

 s i n a s e ist hingegen wo hi in alien Fallen 

 zu den echten Enzymen zu zahlen. Dieses 

 in Tier- und Pflanzenzellen weit verbreitete 

 Enzym wirkt olme Coferment, und hat 

 einen entschiedenen EinfluB auf die Bilclung 

 von braunen Pigmenten im Organismus. 

 AuBer Tyrosin werden noch verschifdene 

 stickstofffreie und stickstoffhaltige zyklische 

 Kohlenstoffverbindungen von der Tyrosmase 

 oxydativ abgebaut. Bd Pflanzen kann man 

 die Melaninbildung namentlich nach dem 

 Absterben der Zellen in Chloroformatmo- 

 sphare hiiufig konstatieren. 



Der chemische Mechanismus der Wir- 

 kungen der erwahnten oxydierenden Enzyme 

 laBt sich aus dem heutigen Stande der 

 Forschung noch nicht hinreichend verstehen. 

 Man neigt sich derzeit unter dem Eindrucke 

 der chemischen Darlegungen von E n g 1 e r 

 iiber die Oxydationsvorgange und der Studien 

 von C h o d a t und Bach iiber das Zu- 

 sammenwirken von Peroxydasen und Oxy- 

 genasen meist zu der Amicht, daB bei den 

 vitalen Oxydationen zunachst durch An- 

 lagerung des freien molekularen Sauerstoffes 

 Peroxyde als Intermediarprodukte entstehen, 

 die den Sauerstoff an eine geeignete Sub- 

 stanz, den ,, Acceptor", weitergeben. 



Wenn die Ansicht richtig ist, daB Bildung 

 von Peroxyden und Regeneration der der- 

 oxydbildenden Substanz unter Sauerstoff- 

 abspaltung mit in den Mechanismus der 

 vitalen Oxydationen gehb'rt, so ware es nicht 

 ausgeschlossen, daB ein weit verbreiteter 

 Stoff enzymartiger Natur, der energisch 

 Hydroperoxyd in Wasser und Sauerstoff 

 spaltet, mit zu den Enzymen der Atmung 

 gehb'rt. 0. L o e w , der zuerst das allgemeine 

 Vorkommen des wasserstoffperoxydspalten- 

 den Enzyms erkannte, nannte das Ferment 

 K a t a 1 a s e. Katalase fehlt vielleicht 

 keiner lebenden Zelle und es ist eine sehr 

 empfindliche Liicke in unserem Wissen, daB 

 so wenige Anhaltspunkte fur eine Theorie 

 von der physiologischen Bedeutung der 

 Katalase sich bisher ergeben haben. Eine 

 Schwierigkeit besteht insbesondere darin, daB 

 Katalase auf organische Peroxyde wirkungs- 

 los zu sein scheint, wahrend sie auf Hydro- 

 peroxyd so energisch einwirkt. Wasserstoff- 

 peroxyd aber ist der herrschenden Auf- 

 fassung nach in lebenden Zellen nicht vor- 



handen, so daB man fiir das allgemeine Vor- 

 kommen der Katalase einen rechten Grund 

 nicht anzugeben weiB. 



Die erwahnten Atmungsenzyme wirken 

 samtlich auf aromatische Kohlenstoffverbin- 

 dungen, Derivate des Benzols, kraftig ein. 

 In auffallendem Gegensatze zu der Reich- 

 haltigkeit dieses Enzymtypus steht die 

 Ergebnislosigkeit der Bemiihungen, oxyda- 

 sische Enzyme aufzufinden, die auf Fette, 

 Kohlenhydrate oder andere physiolgisch wich- 

 tige Stolfe aus der Reihe der aliphatischen 

 Kohlenstoffverbindungen ihren Wirkin 

 kreis erstrecken. Sicher den oxydasischen 

 Enzymen zuzurechnen ist die Ursache der 

 Oxydation des Aethylalkohols zu Essig- 

 saure durch die Essigmikroben. Hier ist 

 es bisher B u c h n e r und M e i s e n - 

 h e i m e r allerdings nur gelungen ,,Dauer- 

 praparate" von abgetb'teten Essigbakterien 

 zu erhalten, die Alkohol noch zu oxydieren 

 vermo'gen, und eine Abtrennung des Enzyms 

 von den Bakterienzellen ist noch nicht durch- 

 gefiihrt worden. In den PreBsaft geht dieses 

 Enzym nicht hinein. Da man aus dem 

 tierischen Stoffwechsel Aldehyd zu Saure 

 oxydierende Enzyme kennt, die A 1 d e h y - 

 d a s e n , so ware es nicht unmoglich, daB 

 eine Aldehydase auch bei der bakteriellen 

 Essigsaurebildung beteiligt ist. Dann hatte 

 man aber auch an ein Enzym zu denken, 

 das den Aethylalkohol zu Aldehyd oxydiert 

 und mit der Aldehydase gemeinsam tatig ist. 

 Fast gewiB zu erwarten hat man die Auf- 

 deckung pflanzlicher Oxydasen, die die 

 zyklischen Basen aus der Verwandtschaft des 

 Purins oxydieren. Solche Enzyme spiolen 

 im tierischen Organismus bei der Ent- 

 stehung und beim Abbau der Harnsaure eine 

 wichtige Rolle. 



Angesichts dieser Sachlage bietet es 

 kerne geringen Schwierigkeiten, die Bezie- 

 hungen von Atmungsenzymen zu der Oxy- 

 ration von Fetten und Kohlenhydraten zu 

 verstehen. Ein bedeutungsvoller Schritt 

 in dieser Richtung ist erst vor kurzem durch 

 P a 1 1 a d i n unternommen worden. DaB 

 verschiedene Pigmente in Tieren und Pflan- 

 zen imstande sind, Sauerstoff locker zu binden 

 und ihn auf anderweitige oxydable Stoff e zu 

 iibertragen, weiB man schon lange. Dies 

 betrifft sowohl den roten Blutfarbstoff der 

 Wirbeltiere, als das kupferhaltige blaue Blut- 

 pigment mancher Mollusken, das Hamocyanin 

 als auch verschiedene Bakterienpigmente, die 

 in der analogen Weise nach den Unter- 

 suchungen von P f e f f e r Sauerstoff locker 

 zu binden vermogen. Sodann ist von weit 

 verbreiteten Pflanzenfarbstoffen vor allem 

 das Karoten, der rotgelbe Farbstoff der 

 Mb'hrenwurzel und seine Verwandtschafts- 

 gruppe, als eine energisch Sauerstoff auf- 

 nehmende Substanz zu nennen. P a 1 1 a d i n 



