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saturation et par SO*(NHH) 2 demi-saturation. D'o Harvey conclut que la 

 lucifrase de Cypridina n'est pas une globuline, mais peut-tre une albumine. 

 Mais l'auteur est d'avis que la prcipitation par les sels saturation n'est 

 pas une base suffisante pour diffrencier les globulines des albumines. En 

 dfinitive, la lucifrase peut tre une albumine ou une globuline soluble 

 dans l'eau contenant trs peu de chlorure, ou tre semblable la pseudo- 

 globuline du srum. On peut se demander aussi si la raction protinique 

 est une raction propre ou non de la lucifrase, car le filtrat sur lequel K. 

 opre donne une raction hydrocarbone aussi bien que protinique; il est 

 donc difficile de dire quelle est la raction de la lucifrase. La question d- 

 pend de la puret avec laquelle on obtient la lucifrase; c'est la question 

 des enzymes en gnral; l'amylase, par exemple, regarde par certains 

 comme une protine, est pour d'autres un hydrate de carbone. La partie des 

 enzymes qui donne une raction hydrocarbone est une gomme. La lucif- 

 rase peut tre une sorte de protine combine avec une gomme hydro- 

 carbone. Paul Boyer. 



7)) Pigments. 



Przibram (Hans). La coloration des cocons de pupes de certains 

 Papillons {Eriogaster, Saturnia) est une raction typique du Dopa. - On 

 explique maintenant une foule de phnomnes de coloration dans le rgne 

 animal par l'action de tyrosinases sur la tyrosine. P. a tudi, de ce point 

 de vue, l'adaptation la couleur du milieu de pupes de divers Papillons 

 diurnes; en collaboration avec M lle Brecher, il a reconnu entre autres que 

 leur hmolymphe contient une tyrosinase sensible la lumire. Il a repris 

 cette tude sur les cocons de Papillons nocturnes, Eriogaster lanestris et 

 Saturnia pavonia, afin de voir s'il est possible de ramener leurs variations 

 de couleurs l'action de tyrosinases photosensibles. J. Dewtz, au sujet de 

 ces mmes cocons, a montr dans une srie de publications, et la chose est 

 parfaitement exacte, que le seul facteur dterminant les changements de 

 coloration est l'humidit : les chenilles d' Eriogaster, Saturnia et autres Pa- 

 pillons nocturnes filent quand il fait sec des cocons clairs, et quand il fait 

 humide des cocons foncs; un cocon clair plong dans l'eau noircit. Dewtz 

 pense que l'action de la tyrosinase sur un chromogne est ici inhibe par 

 la scheresse et mise en branle par l'humidit, et il localise chromogne et 

 ferment dans les glandes soie de la chenille. Cependant, comme le montre* 

 P., si les cocons des Papillons en question sont insensibles la lumire, 

 c'est qu'il ne s'agit dans leur cas ni de tyrosine, ni de tyrosinase. Le chro- 

 mogne serait le dopa (= 3,4 dioxyphenylalanine, la tyrosine tant = 

 oxyphenylalanine), qui a la facult de se colorer mme en l'absence d'un 

 ferment. En effet, en chauffant 90 pendant 5 minutes, on ne modifie pas 

 la colorabilit des cocons, alors que dans ces conditions la tyrosinase est 

 dtruite ou du moins trs affaiblie. D'autre part, les alcalis n'ont pas d'effet 

 sur la coloration de la tyrosine, alors que le dopa, leur contact, prend 

 aussitt des tons foncs varis, et que des extraits de cocons, additionns 

 d'une solution de soude se colorent en brun fonc plus ou moins rapidement, 

 suivant la concentration de la solution. A la suite de ses diverses expriences, 

 P. conclut que la coloration des cocons des Papillons en question est due 

 une oxydation rapide du dopa provoque par l'eau et l'alcalinit des scr- 

 tions des glandes soie. [Voir au chapitre Origine des espces, les tra- 

 vaux du mme auteur et de L. Brecher, envisags au point de vue de la 

 question de l'homochromie.] A. Drzewina. 



