XIII. MORPHOLOGIE GENERALE ET CHIMIE BIOLOGIQUE. 201 



des purines, de l'urine de Cercopithe.cus caUitrichus. La guanine et l'adnine 

 sont absentes. L'hypoxanthine atteint gr. 30 par litre, laxanthine gr. 95 

 et l'acide urique gr. 32. Ainsi chez le singe, les aminopurines sont enti- 

 rement absentes alors que chez l'homme et le porc elles sont prsentes en 

 quantits d'ailleurs trs faibles. E. erroine. 



Bach (A.). Recherches sur les ferments rducteurs. B. a dmontr 

 antrieurement (1911) que le principe rducteur des tissus animaux, la 

 a rductase , est constitu par un ferment, catalyseur organique destruc- 

 tible par la chaleur, et un coferment, corps susceptible de s'oxyder aux d- 

 pens de l'eau, avec mise en libert d'hydrogne et remplaable par des al- 

 dhydes. Ce ferment, identique celui dcouvert par Schardinger dans le 

 lait, est donc la rductase ce que la peroxydase esta l'oxydase ordinaire 

 ou phnolase. Pour bien faire ressortir cette analogie et en mme temps 

 pour assigner au ferment de Schardinger la place qu'il doit occuper dans 

 la famille des ferments, B. a propos de le dsigner sous le nom de perhy- 

 dridase , nom qui a t adopt depuis par C. Oppenheimer dans sa classi- 

 fication des ferments. Dans le prsent mmoire, B. relate ses dernires 

 recherches ce sujet. Parmi les organes examins, le foie parat tre le plus 

 riche et le poumon le plus pauvre en coferment de la perhydridase; celui-ci 

 rsiste l'bullition, il n'est pas prcipit par l'alcool, dialyse facilement 

 et n'est pas sensible l'action de l'oxygne. Les expriences faites en vue 

 de dfinir la nature chimique de ce coferment, ont tabli que les processus 

 de rduction observs dans les tissus animaux sont effectus par la perhy- 

 dridase et un coferment qui peut tre remplac par des aldhydes. Ce 

 coferment, B. l'a trouv dans les extraits d'organes, dans les peptones du 

 commerce et dans l'albumine compltement dgrade, dans l'reptone. 

 Comme, dans ce dernier cas, la formation d'aldhydes a t dmontre 

 avec toute la certitude voulue, on considrera dornavant les aldhydes 

 comme le vritable coferment de la perhydridase. Celle-ci est donc une 

 vritable aldhydase et constitue un ractif non seulement sr, mais encore 

 trs sensible des vritables aldhydes. La perhydridase existe aussi dans le 

 rgne vgtal. L'extrait de pommes de terre filtr, par exemple, ne ren- 

 ferme au dbut que des quantits minimes de coferment ncessaire pour 

 l'action de la perhydridase et remplaable par des aldhydes. Mais si l'on 

 conserve l'extrait dans des conditions antiseptiques et l'abri de l'air, la 

 quantit de coferment augmente constamment par suite de l'autolyse des 

 matires protiques de l'extrait. La perhydridase tire des pommes de 

 terre se conserve donc trs bien, la condition d'tre mise l'abri de 

 l'air et hors de l'atteinte des bactries. A l'air, en prsence de fluorure de 

 sodium ou l'abri de l'air en l'absence d'antiseptique, elle se dtruit trs 

 rapidement. Toutes les tentatives d'isoler la perhydridase de ses extraits 

 ont chou jusqu' prsent. M. Boubier. 



Pincussohn (L.) et Krause (Ch.). Sur les ferments du sang. Le 

 sang humain est trs actif sur l'acide nuclinique de levure, il ne l'est qu'ex- 

 ceptionnellement sur l'acide thymonuclinique. 11 est sans action sur l'ar- 

 butine. E. Terroine. 



Pincussohn (L.) et Rdiger von Roques (K.). Sur les ferments du 

 sang. Dans ce travail les auteurs recherchent le ferment protolytique 

 dans le srum, l'mulsion d'erythrocytes ou des leucocytes d'animaux diff- 

 rents : lapin, chien, cheval, et homme. 11 rsulte de ces expriences que les 



