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Pankreas 



entspricht. Auch ganz schwach saure 

 Reaktion laBt seine Wirkung nicht ver- 

 schwinden. Hingegen wirkt es in sauren, 

 freie Mineralsauren enthaltenden Losungen, 

 und besonders solchen salzsauren, die der 

 Konzentration des Magensaftes und 'Magen- 

 inhaltes entsprechen, nicht melir. Schon 

 dadurch unterscheidet es sich scharf vom 

 Pepsin. 



Die Veranderungen, die das Eiweifi 

 durch die Trypsinwirkung erleidet, sind 

 wesentlich vondenen derPepsinwirkuug 

 verschieden. Schon auBerlich tritt dies 

 dadurch hervor, daB das EiweiB zur Trypsin- 

 verdauung ciner vorherigen Quellung nicht 

 bedarf. Koagulierte EiweiBstiickchen werden 

 miirlH' und brockelig und zerfallen unter 

 Auflb'sung allmahlich. 



Die ersten grundlegenden Untevsuchungcn 

 iiber die Trypsinspaltung sind von Kiihne 

 und seiner Schule ausgefiihrt worden. Er 

 nalun im EiweiB zwei Gruppen, die ,.Hemi' - - 

 und die ,,Anti"gruppe, an, von denen die 

 Hemigruppe durch Trypsin bis zu Amino- 

 siiuren, von denen er Leucin und Tyrosin 

 isolierte. gespalten werden sollte, wahreud 

 die Antigruppe in Gestalt des ,.Anti- 

 peptons" einer weiteren Spaltung durch 

 Trypsin widerstand. 



Schon hipraus geht hervor, daB die Spal- 

 tung des EiweiBes durch Trypsin ganz ver- 

 sdiii'den von der des Pepsins sein muB, indem 

 das Trypsin andere Bindungen im EiweiB- 

 inolekiil liist und dieses in anderer und viel 

 weitgehenderer Weise spaltet als das Pepsin. 

 Siine Wirkung bleibt nicht bei Peptonen 

 stehen, sondern fiihrt eine teihvcise Spaltung 

 bis zu Aminosauren herbei. 



In neuester Zeit ist der Vorgang mit 

 Hilfe exakter chemischer Methoden durch 

 E. Fischer und besonders Abderhalden 

 weitgehend aufgeklart worden. Schon kurze 

 Zeit nach Begiiin der Trypsinwirkung werden 

 (launch ganz bestimmte Aminosauren aus 

 dfin EiweiBmole.kiil abgespalten, und zwar 

 tritt zunachst Tyrosin und nahezu gleich- 

 zeitig damit Tryptophan und Cystin auf. 

 Diese wtrden in verhaltnismaBig kurzer Xcit 

 (Tyrosin z. B. aus Edestin innerhalb 

 zweier Tage) vollstandig abgespalten. Bci 

 liiiiL'vrer Einwirkung findet dann allmah- 

 lich die Abspaltung weiterer Aminosauren 

 statt, deren Bindungen im EiweiBmolekul 

 vom Ti-ypsin ofi'enbar schwer gcliJst werden. 

 Glutaminsaure, Asparaginsiiure, Alanin, Va- 

 lin. Leucin finden sich, wiihrend andere, 

 \vir Cilykokoll, Proh'n und Phenylalauin, 

 auch bei sehr langCi' Einwirkung nicht auf- 

 treten. Diese bleiben mit dem Rest der nicht 

 abgespaltenen andercn Aminosauren in liiiher 

 Minli'kiiljiien Kiimplexen vereinigt, die der 

 Trypsinwirkim^ widerstehcn, zuriick. Die 

 nocli hochmolckularen Komplexe, die den 



Polypeptiden nahc stehen diirften, ko'nnen 

 isoliert und durch Siiurehydrolyse in ihre 

 Komponenten zerlegt werden. Sie geben, 

 gem'igend lange Trypsinwirkung vorausge- 

 setzt, die Biuretreaktion nicht mehr, es 

 sind abiurete Peptone. Bis auf diesen 

 widerstandsfahigen Rest wird also 

 EiweiB durch Trypsin in seine ein- 

 fachsten Bausteine zerlegt. 



Man kann beira jetzigen Stand der 

 Forschung die Frage nicht mehr auBer acht 

 lassen, ob die soeben geschilderten Wir- 

 kuugen tatsiichlich die eines einzigen Fer- 

 mentes sind oder ob sich an ihrem Zustande- 

 kommen nicht mehrere Fermente beteiligen. 

 Da die Untersuchungen meist mit natur- 

 liehen Sat'ten angestellt sind und vorlaufig 

 befriedigende Methoden der Darstellung und 

 Trennung von Fermenten nicht zur \cr- 

 fiigung stehen, ist die Frage keineswegs 

 leicht zu losen oder unbeachtet zu lassen. 

 Verschiedene Autoren glauben denn auch 

 in der proteolytischen Wirkung des Pankreas- 

 saftes verschiedene Fermentwirkungen er- 

 bh'cken zu miissen; zum mindesten \vird 

 nicht geleugnet werden ko'nnen, daB im 

 Pankreassaft neben dem eigentlicheu Trypsin 

 noch eine Ereptase enthalten ist, also 

 ein Ferment, welclies native EiweiBkorper 

 im allgemcinen nicht, wohl aber Albumosen 

 und Peptone spaltet (vgl. die Ai'tikel ,, Darin" 

 (Erepsin) und ,,Eiwei6korper" S. 103). 



Schaeffer und Terroiue (Journ. de 

 phys. et path, gen., t. 12, 1910) zeigten, daB 

 rrischer, trypsinfreier Pankreassaft native 

 EiweiBkorper nicht angriff, wohl abcr auf 

 Peptone ereptische Wirkung entfaltete, 

 und daB sich zu dieser Wirkung die des 

 Trypsins nach Zusatz von Enterokinase 

 addierte. Auch geben sie an, daB Protrypsin 

 von der Ereptase durch Dialyse trennbar sei. 

 Ein so behandelter Saft, zeigt claim bloB 

 noch ereptische Wirkung, die aber durch 

 Enterokinasezusatz nicht mehr zu ver- 

 stiirken ist. Zunz hat diese Befunde in ver- 

 schiedener Richtung bestiitigt (x\rch. int. de 

 phys., Bd. 11, 1911), ebenso'Wohlgemut h 

 (Bioch. Z., Bd. 39, 1912), der auch noch 

 eine von der der Ereptase verschiedene pep- 

 tolytische Wirkung im menschlichen Pan- 

 kreassaft feststelllc. 



Inwieweit sich an der oben geschilderten 

 EiweiBspaltung durch Pankreassaft auch die 

 Ereptase beteiligt, ist unbekaimt, jeden- 

 falls muB sich die Ereptase vom Erepsin des 

 Darmsaftes unterscheiden, da sie das durch 

 Pankreassaft nicht ani'spaltbare Pepton- 

 gemiscli ol'l'i'iibur nicht wie dieses zu spalten 

 vermag. 



' Ob nun voii'dt-r Ereptase abgcsehen auch 

 die snnsti^r Fermentwirkuiig auf eincr Kombina- 

 tion verscliietli'iicr proteolytischer Fermentwir- 

 kungen, die man bishrr einem einheitlidien 



