Pankreas 



Kbrper, dem Trypsin zugeschrieben hat, beruht, 

 muB vorlaufig imentschicck'ii gelassen werden 

 iind ist wenig wahrscheinlich. Wciterc Unter- 

 suchungen kbnnen hieriiber erst Auskunft geben. 



Von einigen Angehb'rigen der Albu- 

 minoidgruppe abgesehen, werden fast alle 

 Proteine vom Pankreassaft angegriffen, doch 

 bestehen beziiglich der Schnelligkeit und 

 VoUstandigkeit der Aiiflb'siing auffallende 

 Besonderheiten. Die genuinen EiweiB- 

 korper des Blutserums und des EiweiBes 

 zeigen eine ganz erhebliche Widerstands- 

 fahigkeit gegen Trypsin, die jedoch mit der 

 Denaturierung derselben sofort verloren gent 

 (Oppenheimer rait Aron, Michaelis 

 und Rosenberg). Ebenso wird lebendes 

 Gewebe vom Trypsin nicht odor nur sehi 

 schwer angegriffen (vgl. bei Oppenheimer, 

 ,,Fermente" und z. B. Fermi, Centralbl. 

 f. Bakt., Bd. 56, 1910). Erst nachdem es 

 abgestorben oder sonst verandert ist, wird 

 es gelost. In ganz besonders auffalliger 

 Weise wild die Wirkung des Pankreassaftes 

 durch eine vorhergeheude Einwirknng von 

 Magensaft auf das betreffende Substrat be- 

 giinstigt. Die Produkte der Pepsinverdauung 

 werden sehr rasch gespalten. 



Die groBe Widerstandsfahigkeit lebender 

 Gewebe und des frischen Blutserums ist 

 wenigstens zum Teil auf die Anwesenheit 

 antitryptischer Fermente in ihnen zu- 

 rnckzufiihren,eineAnnahme, auf die vorallem 

 Weinlands Befunde iiber das Vorkommen 

 von Antitrypsin in Eingeweidewiinnera 

 hingewiesen haben. Die Beobachtungen 

 verschiedener Autoren sprechen sehr fur 

 das Vorkommen soldier Hemmungskorper 

 im Blute, die ihre antitryptischc Wirkung 

 auch auf sonst wirksame Trypsinlosiuigen 

 auszuiiben vermogen. Es darf aber trotz- 

 dem nicht auBer acht gelassen werden, daB 

 strukturelle Besonderlieiten der in Frage 

 kommenden Zelleu und Proteine den Angriff 

 des Trypsins ausschlieBen. Hierauf deuten 

 besonders Abderhaldens Arbeiten hin. 



Bin besonderes Verhalten zeigt ferner rohes 

 Bindegewebe, welches vom Trypsin nicht gelost 

 wird. Eine Lbsung findet erst nach vorheriger 

 Behandlung init Sauren oder durch Kochen statt. 

 Hierauf sind klinische, diagnostische Proben 

 gegriindet wprden, bei fehlender Magenverdauung 

 finden sich im Stub! die unangegriffenen Binde- 

 gewebsfasern vor (Ad. Schmidt, Baumstark 

 iind Cohnheim). 



Elastin wird vom Pankreassaft gelost, ebenso 

 Nukleoproteide, die, iin Magensaft unluslich, 

 in EiweiB und Nukleinsauren gespalten werden. 

 Auch hierauf griindensich diagnostische Methoden, 

 indem bei Pankreasinsuffizienz die Kerne kern- 

 haltiger Gewebe aufgefunden werden konnen 

 (Ad. Schmidts Kernprobe, Deut. Arch. klin. 

 Med. Bd. 104, 1911, Strauch, ebenda/Bd. 121). 



Das Trypsin wirkt in derselben Weise wie 

 Pepsin (vgl. den Artikel ,,Magen") der- 



art, daB, ideale Verlialtnisse vorausgesetzt, 

 Ferment menge und Verdauungsges.chwindig- 

 keit proportional sind (Heclin, Palladin, 

 Pfliicers Arch., Bd. 134, 1910; Griitzner, 

 Pfliigers Arch., Bd. 141, 1911). Durch An- 

 haufung von Verdauungsprodukten wird 

 seine Wirkung beeintrachtigt, wenn auch 

 scheinbar nicht so stark wie die des Pepsins. 

 Konzentration der Ferment- und Substrat- 

 Ib'sungen bezw. Menevn, Art des Substrates, 

 Temperatur, Reaktion u. a. m. beeinflussen 

 die Wirkungsweise und veranlassen mehr 

 oder weniger starke Abweichungen von der 

 Grundregel der Fermentwirkung. 



Zur Bestimmung des Trypsins sind zahl- 

 reiche Methoden ausgearbeitet wurden, von dnten 

 wegen ihrer Handlichkeit die von Griitzner 

 und seinen Schiilern ausgearbeitetc kolorimetrische 

 Methode besondere Beachtung verdient (Pal- 

 ladin, loc. cit., Waldschmidt, Pfliigers Arch. 

 Bd. 134, 1911). Es wird dabei ahnlich wie bei der 

 Griitznerschen Pepsinbestimmung vorgegangen, 

 nur wird das Fibrin mit einem anderen Farbstoff 

 (Spritblau-blaulich, Diphenylrosaiiilin) gefiirbt 

 und in 0,1 prozentiger Sodalosung gearbeitet. 

 Bei Auflosung des Fibrins i'arbt sich die Lb'sung 

 je nach der gelb'sten Fibrinniengi' melir oder weni- 

 ger intensiv, so daB eine kolorimetrische Be- 

 stimmung moglich ist. 



Zur direkten Identifizierung eines Fermentes 

 mit Trypsin muB man sich der Abderhalden- 

 schen Methodik bedienen und das Ferment auf 

 bestimmte, ihrer Konstitution nach genau be- 

 kannte Polypeptide einwirken lassen. Von diesen 

 werden nur bestimmte von Trypsin gespalten, 

 andere bleiben imangegrit'i'en (E. Fischer und 

 E. Abderhalden, Z. f. phys. Chern., Bd. 46, 

 1905). Auch das nach Abderhaldens Vorschlag 

 dargestellte tyrosinreiche Seidenpepton eignet 

 sich gut zum Trypsinnachweis, da in neutralcr 

 Lb'sung von ihm in ganz kurzer Zeit Tyrosin ab- 

 gespalten wird und sich infolge seiner Schwer- 

 loslichkcit in Kristallform ausscheidet. 



/3) Labferrnent. Wit hiiufig mit pro- 

 teolytischen Fermenten findet sich auch mit 

 dem Trypsin ein milchkoagulierendes Lab- 

 ferment vergesellschaftet. Auch beziiglich 

 dieses Fermentes ist es zweifelhaft, ob es 

 sich um ein besonderes Ferment oder um 

 eine Wirkung des Trypsins auf Kasein han- 

 delt (vgl. den Artikel ,,Magen"). Schon 

 friiher ist das Labferrnent in Pankreas- 

 extrakten von Hund, Schwein, Pferd, Rind 

 und anderen Tieren naehgewiesen worden 

 (Kiihne. Ellenberger und Hofmeister). 

 Im Pankreassaft des Menschen ist seine 

 Anwesenheit erst vor kurzem von Wohl- 

 gemuth sichergestellt worden. Es ist 

 darin als Zymogen enthalten und wird erst 

 durch Salzsaure oder Darmsaft aktiviert. 



3b) Wirkungen auf Kohlenhydrate. 

 a) Die starkespaltende Wirkung von 

 Pankreasextrakten ist schon im Jahre 1844 

 von Valentin und 1846 unabhangig clavon 

 von Bouchardat und Sandras, also 



