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ruitrafiltration. dans nu a])pareil ;icl hoc, pendant 4 mois et lav avec 

 grand soin. Bes exprienoes d'oxydation comparatives ont t institues en- 

 suite sur le phnol, le uaacol, etc. en prsence de peroxyde d'h;\;drogne. 

 Des difi'rences apprciahles ont t consta1(\s entre les rsultats de ces 

 deux ries d"esais, mais ces difitrences s'expliquent non pas par des ph- 

 nomnes de spcificit, mais exclusivement par l'absence ou la prsence 

 trions d'hydi'ogne dans le mlange en raction : l'extrait ultrafiltr tait 

 parfaitement neutre, alors que l'extrait primitif tait franchement acide. Ces 

 rsultats montrent que la peroxyduse Ta'est pas un ferment spcifique dans 

 le sens qu'on attache ordinairement ce mot. M. Bourtdr. 



a) Reed (G. B.). Sur le rurranismf de l'action de rcryda-^c Quand 

 le platine collodal est introduit dans un mlange depero:xyde d'hydrogne et 

 d'une substance oxydable, le platine s'empare de l'oxyiine du peroxA'de, 

 en formant ainsi un agent oxydant plus efficace que le peroxyde d'hydro- 

 gne primitif. L'action catalytiqiie du platine, dans ce- cas, c'est--dire on 

 action comme peroxydase, repose sur son aptitude former des composs 

 oxygns instal>les quand il est en contact avec le peroxyde d'hydrogne. 



P. ^"OERTN. 



Edlbacher (S.). La prsence d'arginase datn l'organisme animal et son 

 identification par la ttration au formol. Reprenant des recherches pr- 

 cdemment entreprises par J. Clementi sous la direction de Kossel, E* con- 

 state que la mthode de Sorensen (titration au formol) est prfrable celle 

 de Kossel et D.vkr.N pour l'identification de l'arginase. De tous les organes 

 de mammifres analyss, seul le foie contient de l'arginase. Ce ferment fait, 

 toutefois, dfaut dans le foie des oiseaux et des reptiles et emble, par cons- 

 quent, tre en rapport avec Ja formation de l'ure, ainsi que le remarquait 

 Clemexti dj. J. Strohl. 



a) Clementi (A.). L'arginase comme ferment hbrogniiquc et la sprcificil 

 de sql(i action dguanidisnte. Ni l'arginase hpatique ni l'extrait aqueux 

 du foie ne peuvent produire la scission par hydrolyse de la molcule ^'ua- 

 nido-glycocoUe en glycocolle et ure. Ni l'arginase hpatique ni l'arginase 

 urinaire ne peuvent dcomposer la cratine en sarcosine et ure. L'arginase 

 ne dcompose pas le groupe guanidinique li la glycilglycine en ure -et 

 dipeptide glycilglycine. Elle ne dcompose que l'arginine en ure et orni- 

 thine. Son action ne dpend donc pas seulement de la position mais aussi de 

 la nature du corps sur Lequel elle agit. R. Legendre. 



h) Olementi lA.). Pw cherches sur la scission enzgmatique des polypep- 

 tides par l'action d'extraits des tissus et des organes ainmaux. Dans 1-e foie 

 des oiseaux, des reptiles, des amphilens, des poissons "fet des mollusques se 

 trouvent des ferments capables d'hydrolyser le di])eptide d'-l-leucilglycine. 

 Cette hydrolyse a lieu selon le principe de l'action asymtrique des ferments 

 peptidolytiques sur les polypeptides racmiques, principe dcouvert par 

 Fischer. .M. Boubier. 



Franceschelli Donato). Recherches sur les /cnz-ymes du myclium de 

 Pnicillium glaucum cultiv sur des masses d'amidon dbarrass d'aT.ote. 

 Mme en l'absence d'aliment azot, sur milieu purement amylac, sans 

 graisse, cette moisissure donne naissance un-e protase de nature tryptique, 

 active toutefois non seulement ^en milieu alcalin, mais en milieu neutre ou 



