Naturwissenschaftliche Rundschau. 



Wöchentliche Berichte 



über die 



Fortschritte auf dem G-esamtgetaete der Naturwissenschaften. 



XXY. Jahrg. 



10. März 1910. 



Nr. 10. 



Über neue Methoden in der Erforschung der 

 Fermentwirkungen. 



' Das Auffinden und die Darstellung der „Poly- 

 peptide" — aus Aminosäuren gekoppelter Verbin- 

 dungen — baben nicht nur in die Erkenntnis der Zu- 

 sammensetzung der Eiweißkörper Aufklärung gebracht; 

 sie haben auch das Studium der Fermentwirkungen 

 ii.ächtig gefördert. Man kann die Eigenschaften der 

 Fermente, da man ihrer bis jetzt in reinem Zustande, 

 isoliert noch in keinem Falle habhaft werden konnte, 

 nur aus der Wirkung, die sie auf ein geeignetes Sub- 

 strat ausüben, erschließen. War dieses Substrat bei 

 den die Kohlenhydrate spaltenden Fermenten wenigstens 

 in vielen Fällen gut bekannt, so war man bei der Ver- 

 folgung der eiweißspaltenden Fermente ausschließlich 

 auf sehr komplizierte Verbindungen unbekannter Zu- 

 sammensetzung, die genuinen Eiweißkörper, Albumosen, 

 Peptone, wie auch auf undefinierbare Gemische dieser 

 Verbindungen, angewiesen, wodurch ein genaues 

 Studium der Spaltprodukte, ein durch exakte Methoden 

 ermöglichtes Eingehen in den Gang der Ferment- 

 wirkung, wie auch eine feinere Differenzierung inner- 

 halb der großen Gruppe der eiweißspaltenden Fermente 

 ungemein erschwert, wenn nicht überhaupt vereitelt 

 wurde. 



In den Polypeptiden besitzen wir nun eine genau 

 bekannte, wohlcharakterisierte Körperklasse, auf die 

 die proteolytischen Fermente in spezifischer Weise ein- 

 gestellt sind: eine Keihe Polypeptide werden vom 

 trvptischen Ferment nicht, eine andere hingegen 

 ra'ch gespalten. So werden Glycyl-glycin, dl-Leucyl- 

 glycin vom Pankreassaft nicht in nachweisbarem Maße 

 angegriffen, viele andere Peptide dagegen, wie Glycyl- 

 1-tyrosin, Dialanyl-cystin rasch hydrolysiert. Kann 

 man auf diesem Wege aus der unübersehbaren Fülle 

 der möglichen Polypeptide die biologisch wichtigen 

 herausschälen, so gelingt es auch, so in sicherer Weise 

 ein Ferment in eine der Hauptgruppen der proteo- 

 lytischen Fermente, der peptischen und der tryp- 

 tischen, einzuordnen. Vom Pankreasferment werden, wie 

 gesagt, eine große Reihe der Polypeptide gespalten, 

 diese sind jedoch gegen das peptische Ferment wider- 

 standsfähig. Das Ferment im Sekret der Brunner- 

 schen Drüse (im Duodenum) konnte so — um ein 

 Beispiel anzuführen — durch seine Unfähigkeit, 

 Glycyl-1-tyrosin zu spalten, von E. Abderhalden und 

 P. Rona sicher als zu der Gruppe der peptischen 

 Fermente gehörig erkannt werden. 



Da man nicht nur das Polypeptid in seiner Zu- 

 sammensetzung, sondern auch die jeweiligen Spalt- 

 produkte genau kennt, ihr Auftreten durch ent- 

 sprechende Reaktionen feststellen, ihre Mengen durch 

 Wägung leicht bestimmen kann, so konnte die Ver- 

 folgung der fermentativen Spaltung mit einer vorher 

 nicht erreichten Genauigkeit ausgeführt werden. Die 

 Untersuchung der Säfte des Organismus, der ver- 

 schiedensten Preßsäfte gesunder wie krankhaft ver- 

 änderter Organe ergab in dieser Richtung interessante 

 Resultate. Es sei nur an den wichtigen Befund von 

 E. Abderhalden und H. Deetjen erinnert, nach 

 welchem die Blutplättchen sehr energisch wirkende 

 peptoly tische Fermente besitzen, wodurch ihre selb- 

 ständige Stellung gegenüber den anderen Forin- 

 elementen des Blutes sehr gestützt wird. 



Auch das Blutplasma enthält proteolytische (oder 

 besser nach E. Abderhalden „peptoly tische") Fer- 

 mente; diese sind jedoch anderer Art als diejenigen 

 der Formelemente und greifen manche Dipeptide nicht 

 an, die von den roten Blutkörperchen und den Blut- 

 plättchen gespalten werden. So sind wir in der Lage, 

 durch das differente Verhalten der untersuchten Fer- 

 mente gegen verschiedene Polypeptide feinere Unter- 

 schiede, als es bisher möglich war, bei den proteo- 

 lytischen Fermenten festzustellen. 



Nicht nur die Fermente des tierischen Organismus, 

 auch die pflanzlichen sind von E. Abderhalden in 

 den Bereich der Untersuchung gezogen worden. Die 

 Endotryptase der Hefe, wie auch das Papayotin, 

 spaltet Glycyl-1-tyrosin, nicht jedoch das proteolytische 

 Ferment der fleischfressenden Pflanze Nepenthes. Die 

 keimenden Samen besitzen außerordentlich stark wirk- 

 same proteolytische Fermente, die den tierischen 

 Organfermenten ganz analog arbeiten. Schließlich 

 sei in diesem Zusammenhang noch erwähnt, daß es 

 auf dem geschilderten Wege gelungen ist, den Nach- 

 weis zu erbringen, daß das Erepsin von Cohnheim 

 (das proteolytische Ferment des Darmsaftes) ein von 

 Trypsin verschiedenes Ferment ist. Es spaltet Peptide 

 sehr energisch, die Pankreassaft unangegriffen läßt. 



Durch beliebige Änderung der Konzentration der 

 Fermentlösung und der des Substrates (des Poly- 

 peptides) kann man die Gesetzmäßigkeiten des 

 fermentativen Vorganges genau verfolgen. Man kann 

 genau feststellen, wann der Abbau des betreffenden 

 Dipeptids durch Trypsin oder Hefepreßsaft vollendet 

 ist. Fügt man nun eine Aminosäure, z. B. d-Alanin, 

 ZU der Peptidlösung in kleinen Mengen, so wird der 



