122 XXV. Jahrg. 



Naturwissenschaftliche Rundschau. 



1910. Nr. 10. 



Abbau des Dipeptids bedeutend verzögert, und zwar 

 zeigen alle in den Eiweißkörpern aufgefundenen 

 optisch-aktiven Aminosäuren diese Hemmung, während 

 die in der Natur nicht vorkommenden optischen Anti- 

 poden unwirksam sind. Diese von E. Abderhalden 

 und A. Gigon ermittelte Tatsache findet am ehesten 

 ihre Erklärung in der Annahme, daß die zugesetzten 

 Aminosäuren, falls sie die entsprechende Konfiguration 

 besitzen, das Ferment binden und ablenken. 



Ist in dem letzterwähnten Befund auf die beson- 

 dere Bedeutung der optischen Konfiguration hin- 

 gewiesen, so soll in den folgenden die hervorragende 

 Anwendungsfähigkeit der optisch-aktiven Polypeptide 

 erläutert werden. Mit ihrer Hilfe kann in jedem 

 Falle genau entschieden werden, an welcher Stelle des 

 Substrates der Abbau einsetzt. Nimmt man, um 

 einem Beispiel von Abderhalden zu folgen, ein aus 

 d-Alanin und Glykokoll aufgebautes Tripe])tid, das 

 d - Alanyl-glycil-glycin, mit der spezifischen 

 Drehung von 30,0° nach rechts, so hat man ein Poly- 

 peptid, dessen eine Komponente, das d- Alanin, 2,4° 

 nach rechts dreht, die andere, das Glykokoll, hingegen 

 optisch -inaktiv ist. Wird aus dem Tripeptid zuerst 

 d- Alanin abgespalten, so bildet sich daneben das in- 

 aktive Glycyl-glycin , und es müßte in dem Maße, in 

 dem d-Alanin frei wird bzw. Glycyl-glycin entsteht, 

 das ursprüngliche Drehungsvermögen der Lösung des 

 Tripeptids plus Ferment abnehmen. Wird hingegen 

 zuerst Glykokoll frei, dann bleibt das Dipeptid 

 d-Alanyl-glycin übrig, das die starke Rechtsdrehung 

 von 50° besitzt: das Drehungsvermögen der Lösung 

 muß dementsprechend zunehmen. Im folgenden Schema 

 sind die Verhältnisse übersichtlich dargestellt: 

 30° 

 d-Alanyl-glycyl-glycin 

 -f- 2^ " 0°~~ 



/ 



\ 



d-Alanyl-glyciu -f- Glykokoll 

 + 50° 0» 



d-Alanin 4- Glycyl-glycin 

 ~2^ 0° 



Der Versuch mit Hefepreßsaft zeigte, daß dieses 

 Tripeptid in der Weise angegriffen wird, daß zunächst 

 d-Alanin abgespalten wird : . das Drehungsvermögen 

 sinkt kontinuierlich. Es liegt auf der Hand, daß man 

 mittels derartiger Polypeptide Fermentlösungen ver- 

 schiedener Herkunft auf ihre Gleichartigkeit oder 

 Ungleichartigkeit prüfen kann. Es könnte z. B. irgend 

 ein Organpreßsaft das d-Alanyl-glycyl-glycin in einer 

 anderen Reihenfolge abbauen, wie dies der Hefepreß- 

 saft tut, und neuere Untersuchungen von E. Abder- 

 halden ergeben in der Tat, daß Preßsaft von 

 Carcinommaterial nicht nur stärker peptolytisch wirkt 

 als alle normalen Gewebspreßsäfte, sondern daß dieser 

 Polypeptide in ganz atypischer Weise spaltet, indem 

 die Hydrolyse an einer anderen Stelle des Polypeptids 

 eintritt als bei allen anderen proteolytischen Fermenten. 



Die Verfolgung der Drehungsänderung einer Peptid- 

 lösung unter dem Einfluß des Fermentes, die „optische 

 Methode", ist also wie keine andere geeignet, in 

 exakter Weise den Verlauf der fermentativen Spaltung 



direkt zu verfolgen. Zu wie weitgehenden Frage- 

 stellungen und wichtigen Befunden die optische 

 Methode führen kann, zeigen neuere Versuche 

 von E. Abderhalden mit L. Pincussohn und 

 W. Weich ar dt. Sie sprechen für das Auftreten 

 neuer Fermente im Blute unter bestimmten Bedin- 

 gungen. Plasma bzw. Serum normaler Tiere (Hunde, 

 Kaninchen) bauen gewisse Polypeptide, wie auch ein 

 zu diesen Versuchen sehr geeignetes, von Abder- 

 halden dargestelltes Seidenpepton von hinreichend 

 genau bekannter Zusammensetzung, nicht ab. Ver- 

 mischt man das hämoglobinfreie Serum mit der 

 Polypeptid- oder Peptonlösung und verfolgt bei 37° 

 das Drehungsvermögen des Gemisches im Polari- 

 sationsapparat, so findet man, daß die Anfangsdrehung 

 sich nicht oder nur in ganz engen Grenzen ändert. 

 Anders waren hingegen die Verhältnisse, wenn man 

 Plasma bzw. Serum von Tieren verwendete, denen 

 vorher Proteine bzw. Peptone eingespritzt worden 

 waren. Da trat eine starke Änderung des Drehungs- 

 vermögens im Laufe der Beobachtung auf, und der 

 Verlauf der „Spaltungskurve" (d. h. der Drehungs- 

 änderung) erinnerte genau an die nach Zusatz von 

 Hefe- oder Pankreassaft zu demselben Substrat auf- 

 tretende. Nach Erwärmen eines solchen Serums auf 

 65° wird es „inaktiviert", d.h. die Drehungsänderung 

 bleibt aus. 



Am ungezwungensten erklären sich diese Beobach- 

 tungen nach E. Abderhalden durch die Annahme, 

 „daß die parenterale Zufuhr von Proteinen und ihren 

 komplizierten Abbauprodukten zur Abgabe von Fer- 

 menten an das Plasma führt, die imstande sind, die 

 körperfremden Substanzen abzubauen und sie aus dem 

 Kreislauf zu entfernen, bzw. einer weiteren Verwen- 

 dung nutzbar zu machen". Es ist naheliegend, daß 

 diese Befunde ein neues Licht auf die Verwertbar- 

 keit parenteral (mit Umgehung des Darmkanals) zu- 

 geführten Eiweißes werfen. Aber auch eine ganze 

 Reihe von Fragen über Vorgänge bei der Infektion, 

 bei den biologischen Reaktionen erfahren durch sie 

 eine Anregung, und wir können mit Interesse dem 

 weiteren Verlauf dieser Untersuchungen entgegen- 

 sehen. P. E. 



J. J. Thomson: Positive Elektrizität. (Philosoph. 



Magaz. 1909, (6), vol. 18, ]>. 821—846.) 



Die Elektronentheorie in ihrer heutigen Fassung 

 spricht im allgemeinen nur der negativen Elektrizität 

 eine selbständige Existenz zu. Das Elektron als un- 

 teilbare elektrische Einheit ist negativ geladen. Die 

 positive Elektrizität kommt nur an Atome gebunden 

 vor und stellt keinen selbständigen Zustand au sich, 

 sondern bloß einen Mangel an negativer Elektrizität 

 gegenüber dem sogenannten neutralen Zustand dar. 

 Das positive Ion ist ein ursprünglich neutrales Atom, 

 das je nach der Wertigkeit des Atoms ein oder mehrere 

 Elektronen verloren hat. 



Trotz dieser unitarischen Auffassung der Elektri- 

 zität hat es nicht an Versuchen gefehlt, welche den 

 Nachweis der Existenz positiver Elektronen bezweckten. 



