Nr. 30. 1904. 



Naturwissenschaftliche Rundschau. 



XIX. Jahrg. 379 



229; 1899, XIV, 140). Wenn auch diese Arbeiten 

 voraussichtlich fortgeführt werden, so ist doch mit 

 der vorliegenden Publikation ein gewisser Abschluß 

 geboten, und sie darf um so eher eine etwas ein- 

 gehendere Besprechung finden , als sie auch einen 

 Überblick über die neueren Forschungen auf diesem 

 Gebiete gibt. 



Herr Vines bringt zunächst eine neue Termino- 

 logie in Vorschlag. Bisher sind die eiweißverdauenden 

 Enzyme, die Proteasen, sowohl die der Tiere wie die 

 der Pflanzen, als „peptische" und als „tryptisebe" 

 klassifiziert worden, je nach ihrer allgemeinen Ähn- 

 lichkeit mit dem Pepsin oder mit dem Trypsin des 

 tierischen Körpers. Eine Verdauung wurde als 

 „peptisch" beschrieben, wenn sie nicht weiter ging 

 als bis zur Umwandlung der höheren Eiweißkörper 

 in Albumosen und Peptone; man nannte sie „tryp- 

 tisch", wenn die gebildeten Peptone zu nichteiweiß- 

 artigen Körpern, wie Leucin, Trypsin usw., zersetzt 

 wurden. Aber mit der Entdeckung des Erepsins 

 durch Cohnheim ist diese einfache Klassifikation 

 unzulässig geworden , denn das Erepsin ist weder 

 peptisch noch tryptisch; es steht dem Trypsin näher 

 als dem Pepsin, insofern es Peptone kräftig zersetzt, 

 aber es weicht dadurch, daß es die höheren Eiweiß- 

 körper, wie Albumin und Fibrin, nicht peptonisieren 

 kann, weit vom Trypsin ab (vgl. Rdsch. 1902, XVII, 

 110). Es ist in der Tat der Vertreter einer neuen, 

 dritten Klasse von Proteasen, die als „ereptische" 

 bezeichnet werden können. 



Was nun die Bezeichnung der Verdauungsprozesse 

 betrifft, so ist das Wort „Proteolyse" in allgemeinem 

 Gebrauch, aber nicht immer in demselben Sinne; 

 manchmal bezeichnet man damit die Peptonisierung 

 durch Pepsin, ein andermal wird der Ausdruck auf 

 die Zerlegung des Eiweißmoleküls in nichteiweißartige 

 Körper angewendet. Am passendsten aber wird das 

 Wort gebraucht, um die Gesamtheit der Prozesse der 

 Eiweißverdauung, um alle die Veränderungen, durch 

 welche die höheren Eiweißkörper in Stoffe wie Leucin, 

 Tyrosin usw. übergehen, zu bezeichnen. Unter An- 

 nahme dieser Bedeutung des Ausdrucks Proteolyse 

 können nach dem Vorschlage des Verf. die successiven 

 Stadien des Prozesses folgendermaßen bezeichnet 

 werden: 1. Peptonisierung, Umwandlung der 

 höheren Eiweißstoffe in Albumosen und Peptone. 

 2. Peptolyse, Zersetzung der Peptone in nicht- 

 eiweißartige Stickstoffkörper. 



Vernon hat kürzlich (1903) in einer Unter- 

 suchung über die peptonspaltenden Enzyme des 

 Pankreas gefunden, daß die bisher dem Trypsin zu- 

 geschriebene peptolytische Tätigkeit zum großen Teil 

 auf der Anwesenheit eines mit ihm vergesellschafteten 

 ereptischen Enzyms beruht. Dieses Enzym, das als 

 Pancreato-Erepsin bezeichnet werden kann, ist nicht 

 identisch mit dem von Cohnheim im Dünndarm ge- 

 fundenen Entero - Erepsin , obwohl es zu derselben 

 Gruppe gehört. Durch diese Entdeckung wird die 

 Stellung des eigentlichen Trypsins (d. h. des von 

 Pancreato - Erepsin freien Trypsins) etwas geändert, 



indem sein Peptonisierungsvermögen mehr in den 

 Vordergrund tritt. Berücksichtigt man dies und läßt 

 man die sich etwas widerstreitenden Ansichten über 

 die Möglichkeit einer peptolytischen Wirksamkeit 

 des Pepsins (die vielleicht auf der Anwesenheit eines 

 noch unentdeckten Erepsins beruht) außer Betracht, 

 so können wir die Proteasen des tierischen Körpers 

 folgendermaßen klassifizieren : 



1. Kräftig peptonisierend, aber durchaus nicht 

 peptolytisch : Pepsin. 



2. Kräftig peptonisierend und peptolytisch : Trypsin. 



3. Schwach peptonisierend, kräftig peptolytisch: 

 Erepsine. 



Um nun auf die Proteasen der Pflanzen zu kommen, 

 so hat Butkewitsch (1902) unter Bestätigung der 

 Beobachtungen früherer Forscher gezeigt, daß 

 Schimmelpilze (Aspergillus niger, Penicillium glaucum, 

 Mucor stolonifer, racemosus und Mucedo) Witte- 

 Pepton unter Bildung von Leucin und Tyrosin pepto- 

 lysieren und daß sie Fibrin proteolysieren können. 

 Bei der Proteolyse durch Aspergillus bildete sich eine 

 beträchtliche Menge Ammoniak, namentlich bei Ab- 

 wesenheit von Rohrzucker in der Kultur. Sodann 

 hat Weis (1903) festgestellt, daß bei der Keimung 

 der Gerste sowohl Peptonisierung wie Peptolyse ein- 

 tritt (oder, wie er sich ausdrückt, daß eine peptische 

 und eine tryptische Phase vorhanden ist). Er schließt 

 daraus auf die Anwesenheit zweier verschiedener 

 Proteasen, die er als Peptase und Tryptase bezeichnet. 

 Die peptische Wirkung erfolgt rasch und erreicht 

 bald ihr Ende, während die tryptische Wirkung lang- 

 samer vor sich geht und bis zur vollständigen Zer- 

 setzung der Produkte des peptischen Stadiums anhält. 

 In neutralen Flüssigkeiten ist die tryptische Wirkung 

 nur geringfügig; bei Gegenwart einer kleinen Menge 

 Säure (0,2 % Milchsäure, 0,04 ° „ HCl) tritt Bie rasch 

 ein, und durch Zufügung von Alkali wird sie sehr 

 verzögert. Diese Wirkung des Alkalis und der 

 Säure auf die Proteolyse steht nach Weis im Ein- 

 klang mit der Anschauung von Fernbach und 

 Hubert (1900), daß die primären (sauren) Phosphate 

 des Malzextrakts den Gang der Proteolyse beschleu- 

 nigen, die sekundären (basischen) Phosphate ihn ver- 

 zögern. Weis fand auch, daß sowohl die peptische 

 wie die tryptische Tätigkeit der Malzenzyme durch 

 gewisse AnÜBeptica beeinträchtigt wird, namentlich 

 durch Thymol, Chloroform und Formol, während 

 Toluol nur geringen Einfluß hat. Herr Vines hat 

 in einer im vorigen Jahre erschienenen Arbeit gleich- 

 falls auf die Beeinflussung der Proteolyse durch Anti- 

 septica für den besonderen Fall des Papains (des 

 eiweißverdauenden Enzyms im Milchsafte von Carica 

 Papaya) aufmerksam gemacht. Endlich ist durch 

 Weis noch festgestellt worden, daß die Proteasen des 

 Malzextrakts außer den Eiweißkörpern verschiedener 

 Pflanzen (Weizen, Gerste, Rogg«n, Hafer usw.) auch 

 das Fibrin des Ochsenblutes verdauen können. 



In einer 1902 veröffentlichten Abhandlung hat 

 Herr Vines die Ansicht ausgesprochen, daß die Hefe 

 (Saccharomyces Cerevisiae) ein proteolytisches Enzym 



