Nr. 30. 1904. 



Naturwissenschaftliche Rundschau. 



XIX. Jahrg. 381 



dauung (12 Stunden) Albumosen und Peptone, aber 

 keine Amidosäuren oder Hexonbasen. Auch Herr 

 Vines selbst erhielt (1903) bei seinen Versuchen mit 

 Champignons (Agaricus [Psalliota] campestris) so- 

 wohl Peptonisierung des Fibrins wie Peptolyse der 

 niederen Eiweißkörper. Dagegen hatten die von 

 Delezenne und Mouton (1903) aus Agaricus 

 (Psalliota) campestris, Amanita muscaria, Amanita 

 citrina und Hypholoma fasciculare mit 0,8 proz. Koch- 

 salzlösung unter Beifügung von Chloroform und 

 Toluol hergestellten Auszüge keine Wirkung auf 

 Fibrin, während Pepton leicht peptolysiert und Gela- 

 tine und Ca sein verdaut wurden. Um den Wider- 

 spruch bezüglich des Fibrins aufzuklären, führte Verf. 

 neue Versuche mit Champignons aus. Die Pilze 

 wurden von den Lamellen befreit und, in eine Pulpa 

 umgewandelt, mit Wasser angerührt. In dieses (noch 

 mit etwas Chloroform versetzte) Gemisch wurde 

 Fibrin gebracht; in anderen Versuchen wurde die 

 feste Materie vorher durch Seigern oder Filtrieren 

 entfernt. Auch Kochsalzlösung wurde verwendet. 



Die Ergebnisse fielen positiv aus. Das Fibrin 

 wurde verdaut, wenn auch je nach den Bedingungen 

 mehr oder weniger rasch und vollkommen. Die ab- 

 weichenden Resultate von Delezenne und Mouton 

 erklären sich nach Herrn Vines dadurch, daß diese 

 Beobachter gekochtes Fibrin verwendeten, die durch 

 Hitze koagulierten Eiweißkörper aber der Einwirkung 

 der Proteasen beträchtlichen Widerstand entgegen- 

 setzen. Die peptolytische Wirkung der Pilzgewebe 

 wurde durch weitere Versuche des Verf. von neuem 

 festgestellt. 



Verf. hält auch hier den Schluß für gerechtfertigt, 

 daß es sich um zwei verschiedene Proteasen, eine 

 peptolysierende und eine peptonisierende, handelt. 

 Jene ist leicht, letztere schwerer in Wasser löslich, 

 doch befördert Kochsalz (2 %) die Lösung des pep- 

 tonisierenden Enzyms. Wie bei der Hefe, so werden 

 auch beim Champignon Peptolyse und Peptonisierung 

 durch Zusatz von Alkali oder Salzsäure zwar in der- 

 selben Weise, aber in verschiedenem Grade beeinflußt. 



Das peptolytische Enzym des Champignons und 

 der Hefe ist nach Ansicht des Verf. ein Erepsin. Das 

 Pflanzenerepsin ist aber nicht identisch mit Cohn- 

 heims Entero-Erepsin oder mit Vernons Pancreato- 

 Erepsin. Die Wirksamkeit dieser beiden tierischen 

 Erepsine ist auf neutrale oder schwach alkalische 

 Flüssigkeiten beschränkt, während das Pflanzen- 

 erepsin, wie oben gezeigt wurde, innerhalb ziemlich 

 weiter Grenzen saurer und alkalischer Reaktion seine 

 Tätigkeit ausüben kann und bei oder nahe der natür- 

 lichen Acidität die größte Wirksamkeit entfaltet. 



Das peptonisierende Enzym hält Verf. für ein 

 Trypsin. Er erinnert daran, daß ein bloß peptoni- 

 sierendes Enzym im Pflanzenreiche bisher nicht sicher 

 nachgewiesen sei. Ferner komme in Betracht, daß 

 das tierische Pepsin nur in sauren Flüssigkeiten 

 wirksam sei, während das tierische Trypsin, obwohl 

 am wirksamsten in alkalischer Lösung, auch in neu- 

 traler oder sogar in schwach saurer Lösung tätig 



sein könne. In der Weite seiner Reaktion gleiche 

 das peptonisierende Pflanzenenzym dem tierischen 

 Trypsin mehr als dem Pepsin, aber mit dem Unter- 

 schiede, daß es nicht in alkalischer, sondern in saurer 

 Flüssigkeit seine stärkste Tätigkeit äußert. Es sei 

 daher wahrscheinlich, daß die fragliche Protease einem 

 neuen Trypsintypus angehöre, der durch seine Wirk- 

 samkeit in saurer Flüssigkeit charakterisiert wäre. 



Die Vereinigung eines Erepsins mit einem Trypsin 

 in der Hefe und dem Champignon findet sein Analogon 

 in der Anwesenheit eines Erepsins und des eigent- 

 lichen Trypsins im Pankreassaft der Tiere (Vernon). 

 Der Ausdruck „vegetabilisches Trypsin" ist schon in 

 allgemeinem Gebrauch, aber in weiterem Sinne, als Verf. 

 ihn anwendet. Er wurde bisher auf die Pflanzenpro- 

 teasen bezogen, ohne Berücksichtigung der Anwesen- 

 heit von Erepsin. Einen ähnlichen Bedeutungswandel 

 hat durch Vernons Untersuchungen die Bezeichnung 

 ..Trypsin" in der tierischen Physiologie erfahren. 



Es bliebe nun noch zu erörtern, wie weit diese 

 Anschauungen auf die Pflanzen im allgemeinen über- 

 tragen werden können. Man kann kaum bezweifeln, 

 daß alle Pflanzen und alle Pflanzenteile zu gewissen 

 Zeiten ein peptolytisches Enzym enthalten, das die 

 Wanderung der Eiweißkörper in der vorübergehenden 

 Form von Amidosäuren usw. ermöglicht. Ander- 

 seits haben frühere Versuche des Verf. (1903) gezeigt, 

 daß viele Pflanzenteile Fibrin nicht verdauen. Mög- 

 licherweise werden auch hier noch durch Schaffung 

 günstigerer Versuchsbedingungen (z. B. durch Ver- 

 wendung von Kochsalzlösungen) positive Ergebnisse 

 erhalten. Ein paar Versuche hat Verf. bereits in 

 dieser Richtung ausgeführt. Kochsalzhaltige, mit 

 Toluol versetzte Auszüge aus Hyazinthen- und Tulpen- 

 zwiebeln verdauten Fibrin, am leichtesten ohne Säure- 

 oder Alkalizusatz; ähnliche Auszüge aus Küchen- 

 zwiebeln blieben dagegen wirkungslos. In den beiden 

 ersteren Fällen war also ein peptonisierendes Enzym 

 zugegen, in dem letzten nicht. Indessen war auch 

 bei der Küchenzwiebel Peptolyse (Autolyse) ein- 

 getreten, denn die Flüssigkeit ergab anch hier, wie 

 in den anderen Fällen , starke Tryptophanreaktion. 

 „Es scheint also , daß sich in der Küchenzwiebel 

 Erepsin ohne eine andere Protease vorfindet. Ist 

 dem so, so spricht dies wesentlich zugunsten des 

 Vorhandenseins einer ereptischen Protease in den 

 Pflanzen und bekräftigt die schon zum Ausdruck ge- 

 brachte Schlußfolgerung, daß in denjenigen Pflanzen, 

 die Fibrin verdauen können , auch ein besonderes 

 peptonisierendes Enzym zugegen sei." F. M. 



Ciro Chistoni: Spuren induzierter Radioaktivität, 



die von einem Blitz erzeugt worden. (Rendi- 



conti K. Accademia dei Lincei 1904, ser. 5, vol. XIII [l], 



p. 548—550.) 



Am Nachmittage des 23. März 1904 wurde ein guter 



Teil des Potales von einem starken Gewitter heimgesucht, 



in dessen Verlauf in der Nähe von Staggia (20 km NNE 



von Modena) in etwa 10 Minuten das Donnern von 



19 Blitzen beobachtet wurde. Einer dieser Blitze, deren 



Zahl in Wirklichkeit zweifellos viel größer gewesen, traf 



um 16 h 10 m den Glockenturm der Kirche und veran- 



