172 XXI. Jahrg. 



Naturwissenschaftliche Rundschau. 



1906. Nr. U. 



winnung jener Polypeptide erstreben, die in der Natur 

 vorkommende optisch aktive Aminosäuren enthalten. 



Bezüglich der interessanten, die Konfiguration der 

 Polypeptide betreffenden Verhältnisse müssen wir auf 

 das Original verweisen; hingegen sollen die wichtigsten 

 Eigenschaften dieser Verbindungen kurz erwähnt 

 werden. In Wasser sind die meisten Glieder der 

 Gruppe leicht, in Alkohol fast gar nicht löslich. Es 

 ist von Interesse, hervorzuheben, daß Polypeptide 

 mancher in Wasser schwer löslicher Aminosäuren in 

 Wasser spielend leicht löslich sind, wie z. B. das Glycyl- 

 und Leucyltyrosin. Die meisten schmelzen erst über 

 200° unter gleichzeitiger Zersetzung; sie schmecken 

 schwach bitter oder fade, im Gegensatz zu den süß 

 schmeckenden «-Aminosäuren; sie besitzen, ebenfalls 

 im Gegensatz zu den Aminosäuren, ein recht starkes 

 Drehvermögen, das indessen, wie in anderen Gruppen 

 aktiver Substanzen, außerordentlich wechselnd ist. 

 Verhalten sich die einfachen Dipeptide gegen Phosphor- 

 wolfi amsäure wie die einfachen Aminosäuren, so wächst 

 mit der Länge der Kette die Fällbarkeit durch diese 

 Säure. So werden manche Tripeptide, wie Leucyl- 

 glycylglycin in nicht zu verdünnter, schwefelsaurer 

 Lösung durch Phosphorwolframsäure sofort gefällt, 

 und ebenso verhalten sich fast alle Tetrapeptide. Die 

 Niederschläge lösen sich meistens in Überschuß. Von 

 großem Interesse ist es ferner, daß bei einer ganzen 

 Reihe von Polypeptiden die Biur et -Reaktion (Violett- 

 färbung der ziemlich stark alkalischen Lösung des 

 Polypeptids nach Zusatz von wenigen Tropfen einer 

 verdünnten Kupfersulfatlösung), eine Reaktion, die für 

 die natürlichen Peptone als charakteristisch angesehen 

 wird, positiv ausfällt. Sie wird schon bei vielen Tri- 

 peptiden , wenn auch manchmal ziemlich schwach, 

 gefunden, in der Regel wird sie aber mit der Ver- 

 längerung der Kette deutlicher. 



Sprechen nun bereits all die erwähnten Reaktionen 

 für die nahe Verwandtschaft der Polypeptide zu den 

 natürlichen Peptonen, so wird diese noch ganz be- 

 deutend gestützt durch ihr Verhalten gegen die Ver- 

 dauungsfermente, namentlich gegen Pankreassaft. Die 

 ausgedehnten Untersuchungen von E. Fischer und 

 E. Abderhalden haben gezeigt, daß eine ganze Reihe 

 von Polypeptiden der Fermentspaltung unterliegt, eine 

 andere derselben widersteht (vgl. Rundsch. 1905, 20, 

 243), und daß der Angriff des Pankreassaftes sowohl 

 von der Natur der Aminosäuren als von ihrer Anord- 

 nung abhängt, ferner von der Länge der Kette und 

 ganz besonders von der Konfiguration des Moleküls. 

 In der Regel werden nur jene Kombinationen gespalten, 

 die in der Natur vorkommende Aminosäuren ent- 

 halten; mit Hilfe des Pankreassaftes ist es also möglich, 

 die Polypeptide in biologisch verschiedene Klassen 

 zu trennen. Bei der Einwirkung des Magensaftes ist 

 hingegen bisher keine hydrolytische Spaltung ein- 

 getreten; es ist jedoch zweifellos, daß bei den höheren 

 Polypeptiden auch positive Resultate werden beob- 

 achtet werden können, und dadurch wird es gleich- 

 zeitig möglich sein, eine schärfere Grenze zwischen 

 der Magen- und Darmverdauung festzustellen. 



Wenden wir nun unsere Aufmerksamkeit den 

 kompliziertesten Gebilden, den Proteinen, zu, so 

 sehen wir, daß auch hier die bahnbrechenden Unter- 

 suchungen Fischers unsere Kenntnisse auf diesem 

 Gebiete völlig umgestaltet haben. Vorzugsweise waren 

 es die Abbauprodukte der Eiweißkörper, wie sie bei 

 der hydrolytischen Spaltung durch Säuren gewonnen 

 werden, auf die die Bemühungen dieses Forschers 

 gerichtet waren, da durch den analytischen Abbau 

 des komplexen Eiweißmoleküls am ehesten ein Ein- 

 blick in dessen Struktur zu erhoffen war, wie auch 

 die genaue Kenntnis der Abbauprodukte der Synthese 

 am besten den richtigen Weg vorzeichnen konnte. 

 Die ungemein große Schwierigkeit der Trennung der 

 einzelnen Aminosäuren aus dem bei der Hydrolyse 

 entstehenden Gemisch derselben ist großenteils durch 

 die „Estermethode" Fischers beseitigt. Diese besteht 

 im wesentlichen darin (vgl. Rundsch. 1902, 17, 42), 

 daß die nach der oben dargelegten Weise in Freiheit 

 gesetzten Ester der Aminosäuren durch Äther unter 

 Aussalzen mit Kaliumcarbonat der wässerigen Lösung 

 entzogen und dann in hohem Vakuum der fraktio- 

 nierten Destillation unterworfen werden. Dadurch 

 wird eine weitgehende Scheidung erreicht, und die 

 durch Verseifung aus den Estern regenerierten Amino- 

 säuren können verhältnismäßig leicht durch fraktio- 

 nierte Kristallisation oder durch Fällungsmethoden 

 isoliert werden. Mit Hilfe dieser Methode war es 

 nun nicht nur möglich, neue, bisher als Spaltprodukte 

 des Eiweiß unbekannte Aminosäuren, wie Prolin und 

 Oxyprolin, aufzufinden, sondern auch viele der bereits 

 bekannten , aber nur vereinzelt bei der einen oder 

 anderen Eiweißart aufgefundenen als regelmäßige 

 Bestandteile aller gewöhnlichen Proteine sicher fest- 

 zustellen. Es sei nur an das universelle Vorkommen 

 des Alanins, Serins, Phenylalanins hingewiesen, wie 

 auch auf das erleichterte Auffinden der a-Amino- 

 valeriansäure. Die Estermethode ermöglicht ferner 

 nicht nur eine scharfe Erkennung, sondern eine quan- 

 titativ sehr befriedigende Abscheidung des Glykokolls. 



Die genaue Kenntnis der Abbauprodukte der ein- 

 zelnen Eiweißkörper ist natürlich von ausschlaggeben- 

 der Bedeutung für unsere Beurteilung der Zusammen- 

 setzung derselben, und aus diesem Grunde ist auch 

 die Hydrolyse von Fischer und seinen Schülern auf 

 eine große Anzahl verschiedener Proteine ausgedehnt 

 worden. Sie bilden auch eine genügende experimen- 

 telle Grundlage, um Betrachtungen über den Zu- 

 sammenhang der Aminosäuren unter einander oder mit 

 den Kohlehydraten anzustellen, von denen hier vor 

 allem die wichtige Rolle , die den Oxyaminosäuren 

 zugeschrieben werden muß , hervorgehoben werden 

 soll. Ihr einfachster Repräsentant, das Serin, ist sehr 

 weit verbreitet; es werden aber wohl noch andere 

 Vertreter dieser Klasse in den Eiweißkörpern auf- 

 gefunden werden, da sie eine natürliche Brücke zwi- 

 schen den Kohlehydraten und den Aminosäuren bilden. 

 Sehr anregend für die weitere Forschung sind auch die 

 möglichen Beziehungen von Leucin und Alanin zu den 

 Hexosen, von a- Aininovaleriansäure zu den Pentosen- 



