N. F. VII. Nr. 8 



Naturwissenschaftliche Wochenschrift. 



wohnlicher Temperatur. Auf diesem Prozefi be- 

 ruht bekanntlich die Naturheilung der Ver- 

 letzungen von Blutgefafien. Die Blutung kommt 

 zum Stehen, well die Wunde des Gefafies durch ein 

 Gerinnsel verlegt wird. VVir kennen die Grund- 

 substanz, aus der das Gerinnsel, das Fibrin, her- 

 vorgeht. Sie ist ein Eiweifikorper, der bestandig 

 gelost im Blute zirkuliert. Durch komplizierte 

 Prozesse wird diese Vorstufe des Fibrins 

 dann, wenn das Blut die Blutgefafie verlafit, 

 in die unlosliche, geronnene Form iiber- 

 gefiihrt. Auf dem Ubergang eines gelosten Ei- 

 weifikorpers in den geronnenen Zustand beruht 

 auch die nach dem Tode auftretende Totenstarre 

 der Muskeln. Wahrscheinlich enthalten alle Zellen 

 Proteine, die bei deren Absterben gerinnen. 

 Aufierdem kennen wir Eiweifikorper, welche ge- 

 wissermafien schon denaturiert in der Natur vor- 

 kommen. Hierhersinddiefesten, unloslichen Proteine 

 zu rechnen. In diese Gruppe von Eiweifikorpern 

 gehoren z. B. die Haare, die Nagel, die Horner, 

 die Seide usw. Wir sehen somit, daS alle Uber- 

 gange von scheinbar gelostem Eiweifi bis zu den 

 festen Proteinen in der Natur vorkommen. Die 

 genannten, durch Gerinnung entstehenden Proteine 

 wiirden dann eine Mittelstellung zwischen den 

 genannten beiden Extremen einnehmen. 



Erwahnt sei, da6 die Eiweifikorper, welche 

 wir in unserer Nahrung, falls sie gekocht worden ist, 

 zu uns nehmen, und wie wir sie meist zu unseren 

 Untersuchungen benutzen, in diesem denaturierten 

 Zustand vorhanden sind. In dieser Form haben 

 die einzelnen Proteine ihre fiir sie charakte- 

 ristischen Eigenschaften eingebiifit. Wollen wir 

 diese studieren, so mussen wir die Eiweifikorper 

 in ihrem urspriinglichen Zustande untersuchen. 

 Diese Eigenschaften haben dazu gefiihrt, die ganze 

 grofie Klasse der Eiweifikorper in bestimmte 

 Gruppen einzuteilen. VVir kennen Eiweifikorper, 

 die in Wasser allein sich losen, bei anderen ist zur 

 Losung die Anwesenheit eines Neutralsalzes notig, 

 andere wiederum losen sich in Alkohol usw. Das 

 eine Eiweifi gerinnt beim Erwarmen schon bei 50, 

 das andere erst bei 80 usw. Auch durch Fallen mit 

 Salzlosungen lassen sich viele Eiweifikorper trennen. 

 Wir konnen vorlaufig darauf verzichten, eine Ein- 

 teilung der Eiweifikorper und eine Aufzahlung aller 

 Gruppen und Klassen von Proteinen zu geben, und 

 zwar aus dem einfachen Grunde, well der Wert 

 einer solchen Einteilung sich vorlaufig nicht ab- 

 messen -lafit. Wir sind bis jetzt nicht imstande, 

 festzustellen, ob irgend eines der bis jetzt isolier- 

 ten Proteine als einheitliche Verbindung aufgefafit 

 werden darf. Vieles spricht dafu'r, dafi die in 

 der Natur vorkommenden Proteine alle noch Ge- 

 mische verschiedener Eiweifiarten darstellen. 



Eine weitere wichtige Eigenschaft der Proteine 

 ist die, d.ifi sie mit verschiedenen Reagentien be- 

 stimmte Farbe nre akti on e n geben. Diese Re- 

 aktionen sind charakteristisch fiir ganz bestimmte 

 Bausteine im Eiweifi. Da einzelne Bausteine in 

 einem bestimmten Protein fehlen konnen, so ist 



es ohne weiteres klar, dafi auch die den fehlenden 

 Bausteinen entsprechenden Farbenreaktionen bei 

 diesem Protein nicht eintreten werden, d. h. diese 

 Reaktionen sind nur in bedingter Weise charak- 

 teristisch fiir die Proteine. Sie sind, wie ange- 

 deutet, ein Reagens auf bestimmte Bausteine im 

 Eiweifi. 



Wenden wir uns nun diesen zu. Sie sind 

 in ihrer Art ganz typisch fiir die Eiweifi- 

 korper. Alle Proteine enthalten im wesentlichen 

 dieselben Bausteine. Wir begegnen mit der Er- 

 orterung ihrer Art der Frage nach der Z u - 

 sammensetzutig und dem Aufbau der 

 Proteine. Sie ist schon lange zu losen versucht 

 worden. Man hat die Eiweifikorper mit den ver- 

 schiedensten Mitteln und Methoden in Angriff ge- 

 nommen. Nur eine Methode hat jedoch 'bis jetzt 

 Erfolg geliabt. Es ist dies die Aufspaltung der 

 Eiweifikorper durch Kochen mit starker Salzsaure 

 oder Schwefelsaure. Hierbei zerfallen die Proteine 

 unter Wasseraufnahme in einfachere, unter den 

 Versuchsbedingungen nicht weiter zerlegbare 

 Bruchstiicke. Man nennt einen solchen Abbau 

 ,,Hy drolyse". Es ist nun von der grofiten Wich- 

 tigkeit, dafi alle Korper, welche zur Klasse der 

 Proteine gehoren, stets dieselben einfachsten Bau- 

 steine liefern - der eine oder andere Baustein 

 kann allerdings fehlen , und diese gehoren einer 

 grofien Klasse von Verbindungen an, namlich 

 den Aminosauren. Wir kennen bis jetzt 19 

 solcher einfachster Bausteine. Sie seien hier 

 angefiihrt: 



Glykokoll = Aminoessigsaure. 



Alanin == a-Aminopropionsaure. 



Valin == a-Aminoisovaleriansaure. 



Leucin == or-Aminoisobutylessigsaure. 



Isoleucin = = Methylathyl-a-aminopropionsaure. 



Asparaginsaure -= Aminobernsteinsaure. 



Glutaminsaure = = Aminoglutarsaure. 



Serin =- -Amino-/!f-oxypropionsa.ure. 



Cystin (schwefelhaltig) == -Diamino- ; 3-dithio-di- 



lactylsaure. 



Phenylalanin = = Phenyl--aminopropionsaure. 

 Tyrosin : Para-oxyphenyl-a-aminopropionsaure. 

 Prolin - - Pyrrolidincarbonsaure. 

 Oxyprolin == Oxy pyrrolidincarbonsaure. 

 Tryptophan = = Indol--aminopropionsaure. 

 Histidin = /'i-Imidazol- aminopropionsaure. 

 Lysin = = a, -Diaminocapronsaure. 

 Arginin (Ornithin, Harnstoff) = Guanidin--amino- 



valeriansaure. 



Diaminotrioxydodecansaure. 

 Glukosamin (steht in naher Beziehung zu den 



Kohlehydraten). 



Ein Blick auf die vorstehende Ubersicht zeigt 

 schon, wie aufierordentlich kompliziert der Bau 

 der Proteine ist. Dazu ist noch zu bemerken, 

 dafi noch nicht alle Bausteine der Eiweifikorper 

 bekannt sind. Die Untersuchung zahlreicher ver- 

 schiedenartiger Proteine auf ihre Zusammensetzung 

 hat nun das wichtige Resultat ergebcn, dafi stets 



