N. F. VII. Nr. 8 



Naturwissenschaftliche Wochenschrift. 



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Glykokoll -f Glykokoll. Dieser Vorgang ent- 

 spricht genau der friiher erwahnten Hydrolyse 

 von Eiweiflkorpern. Auch dort tritt unter VVasser- 

 aufnahme Zerfall in die Aminosauren ein. 



NH, CH, CO NH CH. 2 . COOH 



Glycyl-glycin 



NH,.CH,-COOH -f NH,-CH,-COOH 



Glykokoll 



Glykokoll 



Emil Fischer hat diese Art von Verbindungen 

 zweier und mehrerer Aminosauren als Poly pep- 

 tide bezeichnet. Finden sich zvvei Aminosauren 

 vereinigt, so spricht man von Dip eptiden, von 

 Tripeptiden, Tetrapeptiden usw., wenn drei, vier 

 usw. Aminosauren untereinander in analoger Weise 

 verkniipft sind, wie es eben fur das Glycyl-glycin 

 gezeigt worden ist. Die in der oben mitgeteilten 

 Tabelle angefiihrten Aminosauren konnen nun in 

 der mannigfaltigsten Weise kombiniert sein. Einige 

 Beispiele geben am besten einen Einblick in diese 

 Klasse von Verbindungen: Dipeptide: Glycyl- 

 glycin, Glycyl-alanin, Alanyl-glycin, Alanyl-leucin, 

 Prolyl-alanin usw. Tripeptide: Glycyl-glycyl- 

 glycin, Glycyl alanyl leucin, Glycyl-leucyl-alanin, 

 Alanyl-glycyl-leucin, Alanyl-leucyl-glycin, Leucyl- 

 alanyl-glycin, Leucyl-glycyl-alanin usw. Tetra- 

 peptide: Glycyl -glycyl-glycyl-glycin, Glycyl- 

 alanyl-leucyl-tyrosin , Glycyl-leucyl-alanyl-tyrosin, 

 Glycyl-alanyl-tyrosyl -leucin, Glycyl leucyl-tyrosyl- 

 alanin, Alanyl-glycyl leucyl tyrosin, Alanyl-leucyl- 

 glycyl-tyrosin, Alanyl-tyrosyl-glycyl -leucin usw. usw. 

 Diese Beispiele sollen vor allem zeigen, wie viele 

 Verbindungen moglich sind, wenn man dieselben 

 Aminosauren in verschieclener Reihenfolge anein- 

 ander reiht. Die ungeheure Mannigfaltigkeit der 

 Gruppe der Eiweifikorper mit ihrer grofien Zahl 

 verschiedenartiger Bausteine geht aus einem 

 solchen Einblick am klarsten und eindringlichsten 

 hervor. 



Es fragt sich nun, mit welchem Rechte der- 

 artig untereinander verkniipfte Aminosauren als 

 im Eiweifi vorkommend angenommen werden. 

 Der erste, fast sichere Wahrscheinlichkeitsbeweis 

 wurde durch die Beobachtung gefiihrt, dafi die 

 synthetisch, d. h. durch Aufbau dargestellten Poly- 

 peptide durch Fermente in ihre Komponenten, 

 d. h. in die Aminosauren gespalten werden. Diese 

 Fermente sind nun dieselben, welche auch Eiweifi 

 schliefilich bis zu den Aminosauren abbauen. Nun 

 wissen wir, daS die Fermente, iiber deren Natur 

 uns allerdings so gut wie nichts bekannt ist, deren 

 Vorhandensein wir nur aus ihren Wirkungen er- 

 schliefien, ganz allgemein in aufierst feiner Weise 

 auf ganz bestitnmte Verbindungen abgestimmt 

 sind. Die geringsten Veranderungen im Bau einer 

 Substanz geniigen, um diese der Fermentwirkung 

 unzuganglich zu machen. So kennen wir Fermente, 

 die nur Kohlehydrate aufspalten, andere, die nur 

 Fettstoffe angreifen und wiederum solche, die nur 



auf Eiweifi eingestellt sind. Innerhalb dieser 

 Korperklassen kennen wir wiederum fiir bestimmte 

 Abbaustufen besondere Fermente. Der Umstand, 

 dafi die synthetischen Polypeptide unter der Wir- 

 kung derjenigen Fermente, die Eiweifi abbauen, 

 unter Wasseraufnahme in die sie zusammensetzen- 

 den Aminosauren zerfallen, macht es schon im 

 allerhochsten Grade wahrscheinlich, dafi wir hier 

 Bindungen von Aminosauren vor uns haben, die 

 auch im Eiweifi enthalten sind. 



Der endgiiltige Beweis, dafi im Eiweifi analoge 

 Kombinationen von Aminosauren enthalten sind, 

 wie wir sie in den Polypeptiden kennen gelernt 

 haben, durfte jedoch erst dann als gefuhrt be- 

 trachtet werden, wenn sich derartige Verbindungen 

 unter den Spaltprodukten der Proteine nachweisen 

 liefien. Dieser Nachweis ist in der Tat gegluckt, 

 und damit haben sich die Voraussetzungen, unter 

 denen Emil Fischer seine Untersuchungen im 

 Gebiete der Eiweifichemie unternommen hat, in 

 vollem Umfange erfullt. So ist es gelungen z. B. 

 aus Seide die folgendcn Dipeptide zu isolieren: 

 Glycyl-alanin und Glycyl-tyrosin. Die Eigenschaften 

 dieser Verbindungen stimmen mit denen der ent- 

 sprechenden synthetischen Dipeptide vollkommen 

 iiberein. Aus anderen Proteinen sind gleichfalls 

 Polypeptide isoliert worden, und es unterliegt gar 

 keinem Zweifel, dafi die weiteren Untersuchungen 

 auf diesem Gebiete noch zur Entdeckung vieler 

 derartiger Korper fiihren werden. Die Forschung 

 auf dem Gebiete der Eiweifichemie wird allerdings 

 in Zukunft etwas andere Bahnen einschlagen als 

 bisher. Wahrend , wie schon erwahnt, bisher 

 die Synthese, der Aufbau, fuhrend in der ganzen 

 Eiweififorschung voranging, wird von jetzt an 

 wieder das Studium des Abbaues die leitende 

 Rolle ubernehmen, und die Synthese wird sich 

 von nun an im wesentlichen auf diejcnigen Pro- 

 dukte beschranken, die durch Abbau aus dem 

 Eiweifi gewonnen werden. Am besten wird 

 der Gang der zukiinftigen Forschung auf dem 

 Gebiete der Eiweifichemie an einem Beispiel 

 erlautert. Es ist gelungen, aus der Seide ein 

 Produkt zu isolieren, das aus vier Aminosauren 

 aufgebaut ist. Es vviirde diese Verbindung also 

 hochst wahrscheinlich als Tetrapeptid anzusprechen 

 sein. Bei der vollstandigen Aufspaltung dieses 

 Produktes wurden isoliert Glykokoll, Alanin und 

 Tyrosin. Die Mengenverhaltnisse, in denen diese 

 Aminosauren gefunden wurden, lassen den Schlufi 

 zu, dafi Glykokoll zweimal in dem genannten 

 Tetrapeptid vertreten ist, Alanin und Tyrosin da- 

 gegen nur je einmal. Schliefilich ist es auch ge- 

 lungen, das Tetrapeptid so zu spalten, dafi je 

 zwei Aminosauren zusammen blieben , und zwar 

 waren einmal Glykokoll und Alanin, und einmal 

 Glykokoll und Tyrosin vereinigt. Mehr wissen 

 wir vorlaufig iiber dieses Produkt nicht. Einen Auf- 

 schlufi iiber den wirklichen Aufbau einer solchen 

 Verbindung wird erst die Synthese ergeben. Ein 

 Blick auf die obige Aufzahlung einiger Polypeptide 

 zeigt, wie viele ganz verschiedenartige Tetrapeptide 



