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Naturwissenschaftliche Wochenschrift. 



N. F. XIII. Nr. 14 



dem Reaktionsgemisch zusetzt, vorausgesetzt nattir- 

 lich, daS der Katalysator nicht etwa vorher para- 

 lysiert oder zerstort wurde. Der Grad der Re- 

 aktionsbeschleunigung ist der Konzentration des 

 vorhandenen Katalysators proportional. Trotz 

 dieses Gesetzes rmissen wir darUber erstaunt sein, 

 wie geringe Mengen eines Katalysators noch dazu 

 imstande sind, eine merkliche Wirkung zu erzeugen. 

 Nach Bredig und v. Berneck ist kolloidales 

 Platin imstande, auf eine Menge Wasserstoffsuper- 

 oxyd einzuwirken, die loooooofach so grofi ist, 

 wie das eigene Gewicht. 



Eine grofie Anzahl katalytischer Reaktionen 

 ist auf die Bildung von Zvvischenprodukten zuriick- 

 zufuhren. Nach Ostwald ist die Summe der 

 GeschvvindigkeitenjenerZwischenreaktionen immer 

 grofier als die Geschvvindigkeit der nicht kataly- 

 sierten Reaktion, wenn es sich iiberhaupt um eine 

 Katalyse mit Bindung von Katalysator und Substrat 

 handelt. Die Reaktionsgeschwindigkeit zwischen 

 Jodwasserstoffsaure und Wasserstoffsuperoxyd \vird 

 bedeutend gesteigert, wenn als Katalysator Molyb- 

 dansaure zugesetzt vvird. Dies ist nach Brode 

 eine katalytische Reaktion mit intermediarer Bin- 

 dung; es konnten namlich als Zwischenprodukte eine 

 Reihe von Permolybdansauren nachgewiesen werden. 



Als man schon friihzeitig aus dem lebenden 

 Organismus den Katalysatoren sehr ahnliche Stoffe 

 hergestellt hatte, wie z. B. 1833 die Diastase, 

 nannte man diese Korper Fermente und unter- 

 schied nach Pasteur zwei verschiedene Gruppen: 

 Diastase und ahnliche Fermente nannte man los- 

 liche oder anorganische Fermente, wahrend man 

 z. B. Hefe ein organisiertes Ferment nannte. 



Diese Bezeichnung fiihrte jedoch zu mancherlei 

 Verwirrung, die Kiihn e veranlafiten, einen neuen 

 Namen ,,Enzym", einzufiihren. Nach dieser Be- 

 zeichnungsweise definieren wir Enzyme als durch 

 lebende Organismen hervorgebrachte Katalysatoren. 



Wie wir oben gesehen haben, gibt es nur zwei 

 Eigenschaften, die alien Katalysatoren gemeinsam 

 sind, einmal andern sie. die Geschwindigkeit einer 

 in Gang befindlichen Reaktion, ohne jedoch andrer- 

 seits in die Endprodukte der Reaktion einzutreten. 

 Wenn nun unsere Definition richtig ist, miissen 

 die Enzyme ebenfalls diese Eigenschaften besitzen. 

 Auf den Beweis hier einzugehen, wiirde mich zu 

 weit fiihren. Auch bei den Enzymen geniigen 

 winzige Spuren, um eine Katalyse zu beschleunigen. 

 Invertase kann nach O'Sullivan und T o m p s o n 

 ihr 20oooofaches Gewicht Saccharose hydroly- 

 sieren; Labferment vermag nach Hammarsten 

 sein 400000 faches Gewicht Kasein in Milch zur 

 Gerinnung zu bringen. 



Die chemischen und physikalischen Eigen- 

 schaften der Enzyme werden hauptsachlich durch 

 ihre kolloide Natur gekennzeichnet. Enzyme be- 

 sitzen daher die Fahigkeit, Bestandteile einer 

 Losung, aus der sie ausgefallt werden, durch 

 Adsorption mitzureifien. Was man tiber die che- 

 mische Natur der Enzyme sagen kann, sind alles 

 rnehr Vermutungen als Talsachen. 



Zum Unterschied von den anorganischen Kata- 

 lysatoren werden Enzyme bei Temperaturen von 

 etwa 1 00 zerstort. Dies scheint eine Folge der 

 kolloiden Natur dieser Stoffe zu sein und stellt ein 

 oft angewandtes Hilfsmittel dar, um zu entscheiden, 

 ob es sich um ein Enzym oder einen Katalysator 

 handelt. 



1898 sprach van 'tHoff die Yermutung aus, 

 Enzyme konnten auch chemische Synthesen aus- 

 fuhren bzw. beschleunigen. Diese Vermutung 

 wurde in den verflossenen Jahren durch zahlreiche 

 Versuche bewiesen. Craft Hill beobachtete 

 im gleichen Jahre eine synthetische Wirkung der 

 Hefemaltase. Wirkt Hefemaltase monatelang auf 

 40 ige Glukoselosung bei 30 ein, so wird ihr 

 Reduktions- und Drehungsvermtigen im Sinne einer 

 Maltosebildung geandert. Wie jedoch Emmer- 

 1 i n g nachwies, beruht die beobachtete Wirkung 

 nicht auf der Bildung von Maltose, sondern von 

 Isomaltose und dextrinartigen Produkten. Isomal- 

 tose wird auch durch Maltase nicht weiter ge- 

 spalten. Emulsin verhalt sich Maltose gegeniiber 

 umgekehit wie Maltase; es spaltet Isomaltose, aber 

 synthetisiert Glukose zu Maltose. Diese Versuchs- 

 ergebnisse verallgemeinerte Armstrong dahin, 

 dafi ,, Enzyme gerade diejenigen Molektile aufbauen, 

 welche sie nicht zu spalten vermogen". Ist diese 

 Behauptung richtig, so mufi man annehmen, daB 

 diejenigen Enzyme, welche ein chemisches Gleich- 

 gewicht von beiden Seiten aus herstellen, Ge- 

 mische eines synthetisierenden und eines hydro- 

 lysierenden Enzyms darstellen. 



Bei der Hydrolyse des Rohrzuckers entsteht 

 eine d-Glukose, die von Tauret als a- Glukose 

 bezeichnet wurde. Diese d-Glukose geht allmah- 

 lich in eine s-Glukose iiber, die ein Gleichgewicht 

 zwischen der a-Glukose und der optisch isomeren 

 Form, der /i-Glukose, darstellt. 



In jeder Hefe, die Maltose fermentiert, ist, wie 

 Fischer gezeigt hat, ein Enzym vorhanden, das 

 Maltose hydrolysiert, dieses Enzym ist die Maltase. 

 Die Maltase vermag das a-Methylglukosid, aber 

 nicht die ,^-Form zu hydrolysieren, wahrend um- 

 gekehrt das Emulsin das a-Glukosid nicht an- 

 greift und das /i-Glukosid mit Leichtigkeit hydro- 

 lysiert. Maltose erscheint also seiner Struktur nach 

 als o Glukosid, wahrend die natiirlichen Glukoside 

 (z. B. das Salizinl /'i-Glukoside sind. Aufier diesen 

 enzymatischen Synthesen sind uns auch noch andere 

 bekannt. 



Wird ein Ester von Wasser hydrolysiert, so 

 verlauft die Reaktion zumeist sehr langsam, wird 

 aber in dem Mafie, wie die Konzentration der ge- 

 bildeten freien Saure zunimmt, sehr beschleunigt. 

 Ostwald hat diesen Vorgang mit dem Namen 

 .Autokatalyse" belegt. \ r erschwindet im Verlaufe 

 der Reaktion der Katalysator, so handelt es sich 

 um eine negative Autokatalyse. 



Die Faktoren, welche die Reaktionsgeschwin- 

 digkeit einer Enzymlosung beeinflussen, sind etwa 

 folgende : 



A) Verzogerung erfolgt durch : 



