N. F. XIII. Nr. 36 



Naturwisscnschaftliche Wochenschrift. 



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als freies EiweiB denaturiert werden. Geht man 

 bei der Denaturierung von einer annahernd neu- 

 tralen Eiweifilosung aus, so bietet der Vorgang 

 der Denaturierung aus folgenden Griinden ein 

 wesentlich komplizierteres Bild : In der nicht- 

 denaturierten Losung ist das Eiweifisalz wie die 

 Salze aller amphoteren Elektrolyte zum grofien 

 Teil in EiweiB und freie Saure, wenn in der neu- 

 tralen Losung das EiweiBsalz einer Saure, in Ei- 

 weifi und freie Base, wenn das Eiweifisalz mil 

 einer Base vorliegt, hydrolytisch gespalten. Bei 

 der Denaturierung wird nun, wie bereits soeben 

 bemerkt wurde , das Eiweifisalz rascher als das 

 freie Eiweifi angegriffen, das hydrolytische Gleich- 

 gewicht wird, da das denaturierte Eiweifi ausfallt, 

 gestort, und es mufi sich dahcr nach den Grund- 

 gesetzen der Lehre vom chemischen Gleichgewicht 

 neues Eiweifisalz bilden : die Konzentration des 

 Wasserstoffions oder die des Hydroxylions in der 

 Losung nimmt ab, und damit sinkt auch die von 

 der Konzentration des VVasserstoff- oder des 

 Hydroxylions ja stark abhangige Denaturierungs- 

 geschwindigkeit. Auch der Zusatz von neutralen 

 Salzen hat aus allerdings noch nicht befriedi- 

 gend ermitteltcn Griinden cinen stark verlang- 

 samenden EinfluB auf die Denaturierungsgeschwin- 

 digkeit. Mit wcchselnder Temperatur nimmt die 

 Denaturierungsgeschwindigkeit und zwar nach 

 einer logarithmischen Funktion stark zu. Der 

 Temperaturkoeffizient ist ganz aufiergewohnlich 

 grofi: Er hat fur das Albumin den Wert 1,9 und 

 fur das Hamoglobin den Wert 1,3, wahrend er 

 fur gewohnliche chemische Reaktionen etwa den 

 Wert 1,1 hat. Mit anderen Worten: Bei einer 

 Temperatursteigerung von 10 C steigt die 

 Denaturierungsgeschwindigkeit des Albumins auf 

 das i,Q 10 - : = etwa 6oofache, 

 Denaturierungsgeschwindigkeit des Hamoglobins 

 auf das i,3 10 - = etwa I4fache, 

 die Geschwindigkeit einer gewohnlichen chemischen 

 Reaktion aber nur auf das i 10 - = 2,5 fache. 

 II. Die Agglutination desdenaturier- 

 ten Eiweifi. - - Die Agglutinierung des dena- 

 turierlen Eiweifi, ') d. h. der Zusammentritt der 

 einzelnen Eiweifiteilchen zu grofieren, filtrierbaren 

 Komplexen hangr, wie schon von anderen Autoren 

 nachgewiesen worden ist, in erster Linie von der 

 elektrischen Ladung der Teilchen ab: Agglutinie- 

 rung tritt in dem sog. iso-elektrischen Punkt ein, 

 d. h. dann, wenn die elektrische Ladung der Teil- 

 chen gerade gleich Null ist. Eine rein^ wasserige 



') Nicht denaturiertes EiweiB koaguliert auch im iso- 

 clektrischen Punkt nicht. 



Losung von reinem Eiweifi reagiert schwach alka- 

 lisch, und man bedarf daher, wenn man das Ei- 

 weifi neutralisieren will, eines sclnvachen Saure- 

 zusatzes. Bei Abwesenheit von Elektrolyten liegt 

 der isoelektrische Punkt von denaturierlem Eiweifi 

 bei einer Konzentration von etwa 3-io~' ; normal 

 H+. Die Anwesenheit von Elektrolyten iibt auf 

 die Agglutinierung einen sehr erheblichen Einflufi 

 aus, und zwar einerseits deswegen, weil Neutral- 

 salze die Konzentration der Wasserstoffionen in 

 sauren, die der Hydroxylionen in alkalischen 

 Losungen nach bekannten Gesetzen verkleinern, 

 andererseits deswegen, weil die lonen der Neutral- 

 salze in im einzelnen gegenwartig noch nicht 

 recht iibersehbarer Weise von den Eiweifiteilchen 

 aufgenommen, ,,adsorbiert" werden und damit deren 

 Ladung verandern. Aufier der elektrischen Ladung 

 ist von wesentlicher Bedeutung fiir die Aggluti- 

 nierung noch die Temperatur. Fiir jede denatu- 

 riertes Eiweifi enthaltende Losung gibt es eine 

 von der Reaktion der Losung, von der Eiweifi- 

 und von der Elektrolytkonzentration abhangige 

 ,,kritische Temperatur", unterhalb deren iiberhaupt 

 keine Agglutination stattfindet. Unmittelbar ober- 

 halb dieser kritischen Temperatur iibt eine kleine 

 Temperatursteigerung einen grofien Einflufi auf 

 die Geschwindigkeit der Agglutinierung aus, mit 

 steigender Temperatur aber wird dieser Einflufi 

 kleiner und kleiner und nimmt bei weit oberhalb 

 der ,,kritischen Temperatur" liegenden Tempera- 

 turen einen konstanten Wert an, indem die Agglu- 

 tinierungsgeschwindigkeit dann bei einer Tempe- 

 ratursteigerung von 10 C regelmafiig um das 

 2- bis 5 fache steigt. 



,,Aus diesen Ergebnissen geht hervor, so 

 schreiben die beiden Autoren, dafi es ganz un- 

 richtig ist, einem Eiweifikorper eine bestimmte 

 Koagulationstemperatur zuzuschreiben. Es ist ja 

 richtig, dafi Eiweifilosungen , welche unter ganz 

 ahnlichen Bedingungen erhitzt werden, gewohnlich 

 bei oder in der Nahe einer bestimmten Tempe- 

 ratur zu koagulieren beginnen ; es ist aber eine 

 ganz irrtiimliche Auffassung, die ,,Koagulations- 

 temperatur" als eine physikalische Konstante des 

 betreffenden Eiweifikorpers anzusehen. Dem 

 hohen Temperaturkoeffizienten dieser Reaktionen 

 ist es zuzuschreiben, dafi die Bestimmungen der 

 sog. Koagulationstemperatur von praktischem 

 Nutzen gewesen sind. Eine wirkliche Unterschei- 

 dung kann jedoch durch die Geschwindigkeit ge- 

 geben werden, mit welcher ein Eiweifikorper bei 

 einer bestimmten Temperatur und bei gleichen 

 Bedingungen (Reaktion, Salzgehalt) koaguliert." 



Mg. 



Drohende Ausrottung von Fischotter und 

 Fischreiher? Bei den Vorbereitungen fiir das neue 

 preuBische Fischereigesetz hat sich eine starke 

 Agitation der Naturschutzvereine bemerkbar ge- 



Kleiners Mitteilungen. 



macht, die der angeblich drohenden Ausrottung 

 der fischereischadlichen Tiere, wie Otter, Reiher, 

 Eisvogel, vorbeugen will. Sind die Befiirchtungen, 

 Otter und Reiher mochten durch die Nachstellun- 



