490 Bokorny, Einiges ber die Hefeenzyme. 



Um Parallelen fr meine Befunde zu erhalten, durchsuchte ich 

 die Enzymliteratur nach Angaben ber die Bindung bezw. Adsorption, 

 ferner die elektrochemische Natur der Enzyme, sowie nach Beob- 

 achtungen ber die Eiweinatur. 



Diastase (in der neueren Literatur vielfach Amylase genannt): 



Michaelis behandelt in seiner Abhandlung Absorptionsanalyse 

 der Fermente" (Biochem. Zeitschr. VII, X, XII, XV) die Absorption 

 der Enzyme durch Kaolin und Tonerde, sowie durch andere Stoffe. 

 Die genannten sind einsinnig geladene Adsorbentien, der Kaolin 

 negativ, die Tonerde positiv. 



Die Pflanzendiastase wird nach ihm von Tonerde voll- 

 kommen adsorbiert, von Kaolin nicht oder nur in saurer 

 Lsung. 



Meine Diastase ist vermutlich Malzdiastase gewesen. Denn diese 

 ist am leichtesten zu erhalten und praktisch vom grten Interesse. 



Meine Takadiastase, vom Aspergillus Orijxae erzeugt und aus 

 Koji-Hefe stammend, war von Grbler bezogen; sie wies ebenfalls 

 die Fhigkeit, Ammoniumhydroxyd zu binden, auf. 



Es ist nun interessant, dass meine Diastase ebenfalls nur mit 

 basischen, d. i. elektropositiven Stoffen sich zu verbinden vermochte. 



Speichelamylase freilich wird sowohl von Kaolin als von Ton- 

 erde absorbiert. 



Malzamylase wandert in reiner wsseriger Lsung berwiegend 

 kathodisch, aber gleichzeitig etwas anodisch. Bei saurer Reaktion 

 wandert sie rein kathodisch, bei alkalischer rein anodisch. Sie ist 

 also nach diesen Versuchen amphoter. 



Von durchaus einseitiger Bindungsfhigkeit scheint auch die 

 Invertase zu sein. Ich hatte leider kein Prparat zur Hand. 



Sie wird unter allen Umstnden von Tonerde, unter keinen 

 Umstnden von Kaolin adsorbiert, hat also den Charakter einer 

 Sure (nach Michaelis). 



Trypsin: 



Es zeigte bei den Versuchen von Michaelis einen amphoteren 

 Charakter. In reinem Wasser wandert es zur Anode; durch l j 2 /o 

 Essigsure wird es umgeladen und wandert zur Kathode. 



Mein Trypsin ergab sowohl Basen- wie auch Surebindung. 



Somit ist es amphoter. 



Die Resultate stimmen also berein. 



Nach Hammarsten ist das Trypsin ein Nukleoproteid, was ja 

 auch von vielen anderen Enzymen schon behauptet worden ist. 



Unter Trypsin ist hier wie frher die Pankreastryptase ver- 

 standen; sie ist im Handel leicht erhltlich. 



Labferment: 



Auch dieses Enzym erwies sich bei meinen oben beschriebenen 

 Versuchen als basen- und surebindend. Es verhlt sich also amphoter. 



