Naturwissenschaftliche Rundschau. 



Wöchentliche Berichte 



übei die 



Fortschritte auf dem G-esamtgebiete der Naturwissenschaften. 



XXIII. Jahrg. 



23. Januar 1908. 



Nr. 4. 



Emil Fischer und Emil Abderhalden: Bildung 

 von Polypeptiden bei der Hydrolyse der 

 Proteine. (Berichte der deutschen chemischen Gesell- 

 schaft 1907, Bd. 40, S. 3544—3562.) 

 In früheren Abhandlungen ist von den Verff. aus- 

 führlich eine Methode beschrieben worden, nach 

 •welcher es ihnen gelungen war, durch Abbau des 

 Seidenfibroins und des Elastins zu Produkten zu 

 kommen, die so einfach gebaut waren, daß sie mit 

 synthetisch hergestellten Verbindungen identifiziert 

 werden konnten. Es waren nämlich die genannten 

 Proteine der kombinierten Hydrolyse mit Säuren, 

 Pankreassaft und Barytwasser unterworfen worden, 

 und dabei hatten sich drei Dipeptide in Form ihrer 

 Anhydride isolieren lassen. Aus Seidenfibroin war 

 ein aus Glykokoll und d-Alanin, ferner ein aus Gly- 

 kokoll und 1-Tyrosin zusammengesetztes Dipeptid, aus 

 Elastin ein aus Glykokoll und 1-Leucin kombiniertes 

 Produkt entstanden. Da diese drei Dipeptide aber nur 

 als Anhydride vorlagen, so ließ sich nicht mit Sicher- 

 heit entscheiden, welches der beiden Dipeptide, von 

 denen das entsprechende Anhydrid sich herleiten 

 konnte, sich am Aufbau des Proteins beteiligt. Das 



H s O 

 C C 



Methyldiketopiperazin, HN NH z. B. konnte 



C CH— CH 3 



O 

 ebensowohl aus Glycyl-d- alanin, NH 2 . CH a . CO .NH 

 . CH (CH 3 ) . C0 2 H, wie aus d-Alanylglycin, N H 2 

 . CH (CH 3 ) . CO . NH . CH 2 . C0 2 H, durch Wasseraustritt 

 entstanden sein. Damals war von den Verff. an- 

 genommen worden, daß das Glycyl-d-Alanin dem Pro- 

 tein zugrunde liege. Die primär bei der Hydrolyse 

 des Seidenfibroins entstehenden Produkte, unter denen 

 sich das Dipeptid befinden mußte, erwiesen sich näm- 

 lich gegenüber Pankreassaft beständig, während ein 

 synthetisch dargestelltes d-Alanyl-glycin unter der 

 Einwirkung desselben leicht gespalten wird. 



In der hier referierten Abhandlung berichten die 

 Verff. nun über eine neue Methode, die gestattet, die 

 Dipeptide aus den Produkten der Hydrolyse in anderer 

 als in der Anhydridform zu isolieren, und so eine Prü- 

 fung jener Annahme über ihre Struktur ermöglicht. 

 Nach diesem zweiten Verfahren werden die Polypeptide 

 in ihre j3-Naphtalinsulfosäurederivate übergeführt. 

 Diese Naphtalinsulfosäurederivate aber weiden durch 



verdünnte Salzsäure in der Weise gespalten, daß die 

 Polypeptidkette gesprengt wird, während die Bindung 

 der Naphtalinsulfogruppe und der Aminosäure erhalten 

 bleibt. Diejenige Aminosäure, die nach der Spaltung 

 als Naphtalinsulfosäurederivat vorliegt, hat am An- 

 fang der Polypeptidkette gestanden; dadurch wird ein 

 Einblick in die Struktur des Polypeptids möglich. 

 Da aus Seidenfibroin durch Darstellung und Spaltung 

 des Naphtalinsulfosäurederivats des aus Glykokoll 

 und d-Alanin bestehenden Dipeptids Alanin und die 

 Naphtalinsulfosäureverbindung des Glykokolls ge- 

 wonnen wird, so ist damit die frühere Vermutung, 

 daß in demselben ein Glycyl-d-alanin vorliegt, be- 

 wiesen. Die folgende Gleichung erläutert die Art 

 des Konstitutionsbeweises : 



C 10 H 7 . SO ä . NH . CH, . CO . NH . CH (CH 3 ) . CO^ + H s O 

 = C 10 H 7 . S0 2 . NH . CH S . C0 2 H -f- NH a . CH (CH,) . CO s H. 



Wie Verff. glauben , wird sich das beschriebene Ver- 

 fahren allgemein zur Lösung von Strukturfragen bei 

 den Polypeptiden anwenden lassen. 



Außer den eingangs erwähnten Dipeptiden ist es 

 Verff. neuerdings gelungen, durch Spaltung von Pro- 

 teinen weitere Dipeptide zu gewinnen. Als Spaltprodukt 

 des Elastins ließ sich d-Alanyl-1-leucin direkt als 

 solches isolieren und mit einem synthetischen Pro- 

 dukt identifizieren ; ferner wurden ein Dipeptid aus 

 Glykokoll und Valin, ein anderes aus d-Alanin und 

 Prolin in Form der Anhydride ebenfalls bei der Hydro- 

 lyse des Elastins erhalten. Aus Gliadin ließ sich als 

 Spaltprodukt e-Leucyl-d-glutaminsäure nachweisen. 

 Außerdem ist die Bildung eines Tetrapeptids bei der 

 Hydrolyse des Seidenfibroins nach den Untersuchungen 

 der Verff. sehr wahrscheinlich. Dasselbe setzt sich aus 

 Glykokoll, d-Alanin und 1-Tyrosin zusammen. Es wird 

 durch gesättigte Ammoniumsulfatlösung, sowie durch 

 Kochsalz in Gegenwart von Salpetersäure oder Essig- 

 säure ausgefällt und verhält sich in dieser Hinsicht 

 also ganz ähnlich wie die Albumosen. Während man 

 bisher angenommen hat, daß nur hochmolekularen 

 Körpern diese Eigenschaften zukommen, erweist sich 

 hier bereits ein einfaches Tetrapeptid als durch Ammo- 

 niumsulfat fällbar. Das führt zu dem Schluß, daß 

 diese Fällbarkeit außer durch die Molekulargröße 

 auch durch die Natur der im Molekül enthaltenen 

 Aminosäuren (hier durch Tyrosin) bedingt wird. 



D. S. 



