N. F. II. Nr. 15 



Naturwissenschaftliche Wochenschriit. 



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nicht aber in reinem Wasser. In ihnen sind manchmal 

 Eiweisskrystalle, sogen. Krystalloide, eingeschlossen. 



Gewb'hnlich enthalten die Proteinkorner noch sogen. 

 Globoide d. i. Gebilde aus phosphorsaurer Kalk- und 

 Bittererde (mit einer noch unbestimmten organischen 

 Saure neben der ,,Phosphorsaure"). Wir warden darauf 

 bei Besprechung der Reservemineralstoffe zuriickkommen. 



Dagegen ist weder Fett noch Kohlehydrat in irgend- 

 welcher namhaften Quantitat an der Zusammensetzung 

 der Proteinkorner beteiligt. Verfasser konnte bei Auf- 

 losung von jenen Kornern in Kochsalzlosung nie einen 

 unloslichen Rest, der auf jene Bestandteile hinweisen 

 wiirde, auffinden (B. ,,Einiges tiber die Proteinstoffe der 

 Samen, botan. Centralbl. 1900, Bd. LXXXII). 



Wie erfolgt nun die Losung der Protein- 

 korner, die doch selbstverstandlich eintreten muss, wenn 

 sie nach entfernten Punkten des Wachstums und cler 

 Neubildung wandern sollen ? 



Sehr bald nachdem die Ouellung eingetreten ist, 

 nehmen die Proteinkorner nach Pfeffer eine zahfliissige 

 Beschaffenheit an und ihre Mischung mit der Grundmasse, 

 dem Protoplasma, erfolgt bereits, wahrend das Wiirzelchen 

 aus dem Samen hervorbricht. Dabei schmelzen die 

 Proteinkorner gleichsam von aussen ab, oder die Auf- 

 losung beginnt zunachst im Innern. Zu gleicher Zeit mit 

 diesen Vorganeen nimmt auch der in den Zellen des 



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ruhenden Samen vorhandene, ausgetrocknete Protoplasma- 

 leib seine normale Beschaftenheit wieder an, und der Zell- 

 kern kehrt zu derjenigen Gestalt, die er im reifenden 

 Samen zeigte, zuriick. Das Hiillhautchen der Proteinkorner 

 verschwindet vollig beim Keimen des Samens (Pfeffer sah 

 dies an Lupinensamen). 



Das Verhalten krystalloidfiihrender Proteinkorner bei 

 der Keimung studierte Pfeffer namentlich an dem Endo- 

 sperm von Ricinus. Die Hullmasse der Proteinkorner 

 vermischt sich alsbald nach erfolgter Ouellung des Samens 

 mit der Grundmasse zu einer triiben Emulsion, und die 

 Auflosung der Krystalle lasst dann ebenfalls nicht lange 

 auf sich warten. Die Auflosung dieser kann entweder 

 centripetal oder centrifugal fortschreiten, oder sie kann 

 derart geschehen, dass zunachst nur eine oder einige 

 Stellen angegriffen werden, und der Prozess von diesen 

 aus weiter geht. Ungefahr gleichzeitig mit dem Hervor- 

 brechen des Wurzelchens beginnt die Losung der Protein- 

 korner; sie ist lange vollendet, wenn die Samenlappen aus 

 dem Endosperm hervortreten. 



Als Agens fur die Auflosung ist natiirlich das ein- 

 gedrungene Wasser anzusehen. Allein da die Protein- 

 korner als solche in Wasser nicht loslich sind, so muss 

 eine chemische Umvvandlung vorausgehen ; sie werden, 

 wie die neueste Forschung gezeigt hat, zuerst in A 1 b u - 

 mosen (wasserlosliche, in der Hitze nicht gerinnbare, 

 schwer diosmierende Eiweissstoffe) und dann in tief- 

 stehende Abbauprodukte wie Asparagin, Leucin, 

 Ty rosin etc. verwandelt. Letztere gehen gelost leicht 

 durch Membrane hindurch, sind also wanderungsfahig. 



Man konnte zunachst denken, das lebende Protoplasma 

 selbst bewirke diese Proteinzersetzung. Allein, da dieses 

 doch nur losend wirken kann, soweit eine Beriihrung 

 zwischen ihm und dem Proteinkorn stattfindet, was nur 

 an der Oberflache des Kornes und zu aller Anfang zu- 

 trifft; da ferner die Auflosung, wie oben erwahnt, zu- 

 nachst oft im Innern des Kornes erfolgt, wo das Proto- 

 plasma nicht hingelangt, so muss ein in dem Zellsafte 

 gelost er Korper die Zersetzung bewirken, ein 16s- 

 liches Enzym etwa. 



Auch die Auflosung der Proteinkorner an fernen, 

 nicht im Embryo selbst gelegenen Gewebspartien (im 

 Endosperm) erfordert die Annahme eines loslichen 



wanderungsfahigen Fermentes, wenn, wie nachgewiesen, 

 der Losungsvorgang vom Embryo aus eingeleitet wird. 



Dass Proteinstoffe durch Enzyme in Albumose, dann 

 Leucin, Asparagin, Tyrosin und ahnliche Stofife verwandelt 

 werden kb'nnen, ist seit langem bekannt. In der Tier- 

 physiologie ist die ,,tryptische", eiweisszersetzende Wirkung 

 des Darmsaftes langst auf ein proteolytisches Enzym zu- 

 ruckgefuhrt, das von der Bauchspeicheldriise erzeugt und 

 in den Darm entleert wird. Das ,,Trypsin" bewirkt die 

 Spaltung der mit der Nahrung aufgenommenen Eiweiss- 

 korper pflanzlichen oder tierischen Ursprunges in Albu- 

 mose, Pepton, dann weiter in Leucin, Tyrosin etc. 



Somit ist fur die Keimungsphysiologie der Weg ge- 

 wiesen, auf dem das Ratsel der raschen Auflosung jener 

 Proteinkorner bei der Keimung gelost werden kann. 



Es muss gepruft werden, o b in keimenden 

 Samen ein tryptisches Enzym*J auftritt. 



Darauf gerichtete Forschungen mehrerer Physiologen 

 haben faktisch zu einem positiven Resultat gefiihrt. Es 

 Hess sich durch geeignete Losungsmittel aus keimenden 

 Samen ein tryptisches Enzym isolieren. Dieses Enzym 

 scheint aber von dem tierischen ,,Trypsin" dadurch abzu- 

 weichen, dass nach der Albumose kein Pepton, sondern 

 direkt Leucin und Tyrosin gebildet wird. ,,Peptonisierend", 

 wie vielfach ublich, kann man also das Enzym des keimen- 

 den Samens nicht nennen; denn die peptischen Enzyme 

 spalten das Eiweiss in Albumose und dann Pepton, 

 welches selbst noch zu den Proteinstoffen zahlt, nicht 

 weiter. 



Besonders im M a 1 z ist nach proteolytischen Enzymen 

 Efesucht worden, aus naheliegenden Griinden. 



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In der Beschreibung der hierauf gerichteten Be- 

 strebungen folge ich zunachst einer Darstellung von 

 W. Windisch und H. Schellhorn in der Wochen- 

 schrift f. Brauerei, XYII. Jahrgg. Nr. 24, 15. Juni 1900 

 (,,iiber das eiweissspaltende Enzym der gekeimten Gerste"): 



,,Dic Thatsache, dass die Menge des loslichen Stick- 

 stoffs im Maize etwa doppelt so gross ist wie in der 

 Gerste, dass ferner unter den loslichen Malzproteinen weit- 

 gehende Abbauprodukte des Eiweisses vorhanden sind, 

 welche im loslichen Gersteneiweiss gar nicht oder in nur 

 geringer Menge nachweisbar sind **), hat zu der Annahme 

 gefiihrt, dass diese wahrend des Keimprozesses vor sich 

 gehenden Veranderungen auf die Thatigkeit eines eiweiss- 

 spaltenden Enzyms zuriickzufuhren seien. 



,,Ein solches ,peptonisierendes' Enzym nachzuweisen 

 gelang zuerst Gorup-Besanez v * v ), welcher aus Darrmalz, 

 Hanf- und Wickensamen ein Enzym isolierte, durch welches 

 mit Salzsaure gequollenes Fibrin gelost wurde. In den 

 Verdauungsprodukten konnte mit Natronlauge und Kupfer- 

 sulfat die von G o r u p zuerst angegebene rote Biuret- 

 (Pepton-)Reaktion erhalten werden. 



,,Diese Angaben G o r u p ' s glaubte K r a u c h f) da- 

 durch zu widerlegen, dass er nachwies, dass der nach 

 Gorup's Methode erhaltene Korper an und fur sich die 

 Peptonreaktion gab. Durch letztere Thatsache ist doch 

 nur bewiesen, dass die Peptonreaktion in der erhaltenen 

 Fibrinlosung auch von dem Enzym herriihren kann, nicht, 

 dass sie nur von ihm herruhrt. Jeclenfalls war durch 

 diese Versuche die Existenz eines peptonisierenden Enzyms 

 ebensowenig bewiesen wie die Nichtexistenz. 



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*) Ausser den try ptischen Enzymen giebt cs noch peptische, 

 welche das Eiweiss bis zu Pepton (selbst noch zu der Eiweissgruppe 

 gehorig) spalten, aber kein Leucin, Tyrosin etc. erzeugen. Beide 

 werden als ,,p r o t e ol'y ti s c h e" oder eiweisslosende Enzyme zusammen- 

 gefasst. 



**) A. Hilger und Fr. v. d. Recke, Arch. f. Hygiene Bd. 10, 

 S. 477. 1890. 



***) Berl. Ber. Bd. 7 S. 1478; Bd. 8 S. 1510. 

 f) Landw. Vers.-Stat. Bd. 27 S. 383. 1882; Bd. 23 S. 78. 1879. 



