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Naturwissenschaftliche Wochenschrift. 



N. F. II. Nr. 15 



,,Spater erhielt A. Hansen*) bei der Wiederholung 

 der Versuche von Gorup und Will negative Resultate, 

 sowohl bei Gerste und bei Malz, wie bei Wicken. 



,,R. Neumei st er**) benutzte die Eigenschaft frisch 

 ausgewaschenen Fibrins, Enzyme ihren Losungen zu ent- 

 ziehen und auf seiner Oberflache festzuhalten, zum Nach- 

 weis eines peptonisierenden Enzyms in der gekeimten 

 Gerste. 



,,Bewegte er Fibrinflocken in einer Malz-Enzym-Losung 

 2 Stunden lang durch einen Luftstrom, und digerierte er 

 danach die abgespiilten Fibrinflocken in 0,8 % iger Oxal- 

 saure-Losung, so loste sich das Fibrin nach 2 3 Stunden, 

 in einem Falle sogar schon nach einer Stunde, und nach 

 ca. 24 Stunden war gebildetes Pepton deutlich durch die 

 Biruetprobe nachzuweisen. Bei Gerste, deren Spross und 

 Wurzel zusammen nur 0,5 I,O cm lang waren, sowie mit 

 ungekeimter und gequollener Gerste erhielt Xeumeist er 

 negative Resultate. 



,,In letzter Zeit untersuchten de Verbno-Lasz- 

 czynski***) sowie W. Loej) diese Frage. Ersterer 

 wiederholte die Versuche Neumeister's und bestatigte 

 dieselben fiir Luft- und Darrmalz; in 6 9 cm langen, 

 griinenden Gerstenkeimlingen fand er jedoch nach dieser 

 Methode kein peptonisierendes Enzym. Auf Grund ver- 

 schiedener Maischversuche, sowie der Thatsache, dass sich 

 in den Malzausziigen niemals Peptone im Sinne der 

 Gorup' schen Peptonreaktion nachweisen lassen , kommt 

 de Verbno-Laszczynski zu den Schliissen , dass es 

 im Malz kein peptonisierendes Enzym gabe, dementsprechend 

 in Malz, Wiirze und Bier keine Peptone enthalten seien, 

 und dass die Loslichkeit der stickstoffhaltigen Korper im 

 Malz von den Extraktionsbedingungen abhangig sei. Den 

 Schluss der Arbeit bilden eingehende Trennungsversuche 

 der verschiedenen im Malz enthaltenen Eiweisskorper. Die 

 dort beschriebenen Methoden haben wir zum Teil fiir vor- 

 liegende Arbeit benutzt. 



,,W. Loe ging bei seinen Yersuchen von der Ansicht 

 aus, dass, wenn im Malz thatsachlich ein Eiweiss losendes 

 Enzym vorhanden ware, durch Vermaischen von Gerste 

 mit einem Malzauszuge mehr Eiweiss in Losung gehen 

 miisse, als wenn man Gerste mit Wasser maischt. In den 

 nach verschiedenen Methoden hergestellten Maischen stellte 

 sich fiir die mit Malzauszug hergestellten Gerstenextrakte 

 nur ein ganz geringes Mehr an Eiweiss heraus als fiir die 

 mit Wasser hergestellten Gerstenausziige. W. Loe glaubt 

 daher ebenfalls die Existenz eines proteolytischen Enzyms 

 im Malz leugnen zu miissen ; die Menge der in Losung 

 gegangenen Eiweissstoffe lasst er, ebenso wie de Verbno- 

 Laszczynski, von der Art und Dauer der Extraktion 

 abhangig sein. 



,,Die Maischversuche von Laszczynski und W. Loe 

 konnten uns nicht von clem Fehlen eines Enzyms iiber- 

 zeugen , dagegen veranlassten uns die eben angefiihrten 

 widersprechenden Angaben iiber das Vorkommen einer 

 Peptonbildung und iiber thatsachlich eingetretene Losung 

 von Fibrinflocken, sowie andere Erwagungen, diese Frage 

 einer eingehenderen Priifung zu unterziehen. Wir gingen 

 zunachst von der Ansicht aus, dass es gar keine Bedeutung 

 hat , ob man bei Verdauungsversuchen mit pflanzlichem 

 Eiweiss die rote Biuretreaktion erha.lt oder nicht. Es ist 

 doch durchaus nicht notig, class die Pflanze zu ihrem Auf- 



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bau dieselben Eiweisskorper herstellt und verwendet wie 

 der tierische Organismus. Die Thatsache, class man Pepton 

 vielfach hat nachweisen konnen ( ? B.), beweist noch nicht, 

 dass die Pflanze desselben zu ihrer Ernahrung bediirfte; 



*) Arbeiten d. botan. Inst. in Wurzburg Bd. 3 S. 279 u. s. w. 1885. 

 **) Zeitsclir. f. Biologic Bd. 12 S. 493. 1893. 

 ***) Zeitsclir. f. d. ges. Brauwesen 1899 S. 71 u. s. \v. 

 f) Das. S. 212. 



zumeist wurde es auch nur in so geringen Spuren nach- 

 gewiesen, dass man demselben eine physiologische Be- 

 deutung kauni zusprechen kann. Viel wahrscheinlicher 

 ist es, dass die Zwischenprodukte des Eiweissabbaues, wie 

 er sich in der Pflanze vollzieht, nicht identisch sind mit 

 den im tierischen Organismus gebildeten Eiweisskorpern. 

 Diese Ansicht ist nicht neu ; speziell fiir gekeimte Gerste 

 ist sie schon von Griessmeyer geaussert und experi- 

 mentell begriindet. Andererseits ist es doch sehr wahr- 

 scheinlich, dass bei der Verwendung der Eiweissstoffe, 

 namentlich bei der Aufarbeitung des in den Samen auf- 

 gestapelten Reserve-Eiweisses, Enzyme eine Rolle spielen, 

 ebenso wie bei der tierischen Verdauung. 



,,Wir versuchten nun das Vorhandensein eines proteo- 

 lytischen Enzyms nachzuweisen , indem wir zunachst auf 

 den Nachweis von gebildetem Pepton verzichteten, sondern 

 uns einer zuerst von Fermi angedeuteten Methode be- 

 dienten. Dieser benutzte die Eigenschaft der Gelatine, 

 durch tryptische Enzyme ihr Erstarrungsvermogen zu ver- 

 lieren , zum Nachweis dieser Enzyme bei Bakterien. In 

 einer neueren Arbeit hat er diese Methode auch zum 

 Nachweis der proteolytischen Enzyme in verschiedenen 

 Pflanzenteilen und Samen angewendet. 



,,F e r m i ' s Versuchsanstellung ist meistens die , dass 

 er die zu untersuchende Substanz auf erstarrte, durch Zu- 

 satz eines Antisepticums sterile Gelatine brachte und nach 

 einigrer Zeit die an der Beriihrungsstelle etwa eingetretene 



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Verfiiissigung beobachtete. Wir fiihrten zunachst einige 

 Versuche in ahnlicher Weise aus, gingen aber dann zu 

 der Abanderung iiber, dass wir der unter Thymolzusatz 

 hergestellten Gelatine wenige Grade iiber der Erstarrungs- 

 temperatur derselben die zu priifende Substanz zusetzten, 

 gut durchschiittelten und dann im Thermostaten digerierten. 

 In verschiedenen Zeitabstanden wurden dann die Proben 

 durch Abkiihlung gepriift, ob die Gelatine das Erstarrungs- 

 vermogen verloren oder behalten hatte. 



,,D u r c h die Versuche ist erwiesen, dass in 

 der That ein proteolytisches Enzym imMalz 

 enthalten ist. Man erhalt sowohl durch Extraktion 

 mit destilliertem Wasser wie mit verdiinnter Essigsaure 

 einen auf Gelatine wirksamen Auszug. Die giinstigeren 

 Resultate , welche man durch Extraktion mit verdiinnter 

 Essigsaure erhalt , konnten darauf schliessen lassen , dass 

 das Enzym zum Teil noch als Zymogen im Malz enthalten 

 sei. Wir neigen jedoch der Ansicht zu, dass der Saure 

 nur eine die Enzymwirkung fordernde Eigenschaft zuzu- 

 schreiben ist , da man denselben Effekt hat , wenn man, 

 wie wir in spateren Versuchen zeigen werden, die Saure 

 erst nach der Extraktion dem Malzauszuge oder einer 

 wasserigen Losung des isolierten Enzyms zusetzt. Sehr 

 bemerkenswert ist es, dass die Verfliissigung 

 cler Gelatine in alkalischerL6sung(Versuch 3b) 

 noch schneller erfolgte als in schwach saurer, 

 - eine Thatsache, welche darauf hinweist, 

 dass wir es mit einem Enzym tryptischerNatur 

 z u t h u n h a b e n. 



,,Das Enzym ist normalerweise in der Gerste nur 

 in geringen Spuren enthalten und meist durch Gelatine- 

 verfliissigung nicht darin nachzuweisen, doch kann es, be- 

 sonders in schlecht geernteten oder eiweissreichen Gersten, 

 schon in betra.chtlich.er Menge vorkommen. Wahrencl des 

 Weichprozesses findet keine wesentliche Vermehrung des 

 Enzyms statt , diese aber tritt sofort ein bei Beginn der 

 Keimung, um dann im weiteren Verlauf derselben bis zum 

 bereits griinenden Gerstenpflanzchen in stetem Anwachsen 

 zu bleiben." 



Auch dem Verfasser ist es, wie schon friiher erwahnt, 

 aufgefallen, dass der proteolytische Vorgang in Keimlingen 

 bei Gegenwart von etwas Saure rascher verlauft. 



Darum und aus anderen Griinden wurde bei den 



