158 Nasse, lieber die Chemie des Glutins. 



vollkommen klares Filtrat wurde erst erhalten, als man die heie Flssigkeit 

 eine etwa 1 1,5 cm dicke Schicht zerriebenen Filtrierpapiers passieren lie. 



Die grte Schwierigkeit lag aber in der Beschaffung von reinem Glutin ; 

 trotz aller Zeit und Mhe, welche Herr Dr. Krger grade auf diesen Punkt 

 verwendet hat, ist die Schwierigkeit nicht berwunden worden; das zeigt die 

 letzte Spalte der Tabelle. Das beste Verfahren, um mglichst viel Asche" 

 aus dem Glutin fortzuschaffen, scheint das einfache Aussen von gequollener 

 Gelatine oder in Stcken zerteilter Leimgallerte in destilliertem Wasser zu 

 sein, wochenlang fortgesetzt unter tglicher Erneuerung des Waschwassers. 

 So wurde schlielich ein Glutin mit nur 0,6 / Asche erhalten. Die Anwen- 

 dung von Salzsure in starker Verdnnung (l/ o)> welche die Glutinate zer- 

 setzen und die Basen fortschaffen sollte, hat keinen Vorteil geboten (vergl. 

 Nr. II der Tabelle), im Gegenteil fhrte sie zu neuen Schwierigkeiten, denn 

 es war nun die Salzsure nicht aus dem Glutin zu bringen trotz langem Waschen 

 mit reinem Wasser. Erst wenn die Salzsure mit Ammoniak abgestumpft war, 

 konnte die Chlor -Reaktion ganz zum Verschwinden gebracht werden. Man 

 muss hiernach eine (lsliche) Verbindung des Glutins mit der Salzsure an- 

 nehmen, analog der (unlslichen) Verbindung mit Metaphosphorsure. Diese 

 Bindung von Suren ist leicht verstndlich aus der Glykokollgruppe im Glutin. 



Die Frage, in welcher Weise die Aschenbestaudteile, unter denen stets 

 Ca und Fe zu finden ist, im Leim enthalten sind, ob chemisch gebunden wie 

 Ba oder nur mechanisch beigemengt, wird der Hauptsache nach beantwortet 

 durch die Zahlen der Tabelle bei I und II: der Umstand, dass das Glutin um 

 so weniger Ba zu binden vermag, je aschenreicher dasselbe ist, lsst mit Be- 

 stimmtheit darauf schlieen, dass die Hauptmenge der Aschenbestandteile 

 chemisch gebunden ist wie das zugesetzte Barium. Es wird brigens nach 

 alledem wahrscheinlich, dass auch das Collagen im leimgebenden Gewebe ganz 

 oder teilweise als Glutinat enthalten ist. 



Die Untersuchung ist nicht darauf eingegangen, festzustellen, ob in den 

 zur Analyse verwendeten Glutinaten auch anorganische Suren enthalten waren; 

 die Mglichkeit, dass ein Glutinmolekl gleichzeitig Basen und Suren binde, 

 kann jedeufalls nicht geleugnet werden. 



Der Aschengehalt des Glutins ist nun nach den Beobachtungen von Herrn 

 Dr. Krger noch von Bedeutung fr einige andere Eigenschaften des Glutins. 

 Es nimmt erstens mit Abnahme des Aschengehaltes auch das Gelatinierungs- 

 vermgen der Glutinlsungen ab. So war bei 17 C noch grade deutlich 

 Gelatinieren zu erkennen bei 



/ Glutingehalt der Lsung / Aschengehalt des Glutins 

 1,7 3,1 



2,9 1,5 



3,7 0,6. 



Ob ganz aschefreies Glutin gar nicht mehr gelatiniert? Unmglich wre es 

 nicht; zeigt doch auch das aschefreie Eiwei gewissen Fllungsmittelu etc. 

 gegenber ein ganz anderes Verhalten als das aschehaltige. Die Untersuchung 

 wrde brigens der Gleichmigkeit wegen am besten immer bei C auszu- 

 fhren sein. Es geht dann zweitens das Glutin durch Kochen mit Wasser um 

 so leichter in /?-Glutin ber, je aschermer, oder mit andern Worten, je saurer 

 es ist. 



Von besonderer Wichtigkeit ist endlich noch die Vergleichung des /S-Glutins 

 mit dem a-Glutin. Das verwendete 0-Glutin war gewonnen durch Erhitzen von 



