XIII. MORPHOLOGIE GENERALE ET CHIMIE BIOLOGIQUE. 185 



cation des substances albuminodes. Par l'addition d'un acide amin, la 

 raction jaune d'or que donne le p.-crsol avec la tyrosinase passe au rouge, 

 puis au bleu avec une belle fluorescence rouge. Au cours de recherches faites 

 avec Zahorski pour dterminer exactement les conditions qui permettent 

 cette superbe raction, C. avait remarqu qu'un ancien mlange de laccase 

 et de tyrosinase (de Lactarius vellereus) avait perdu sa proprit laccase, et 

 qu'on pouvait obtenir une tyrosinase de toute puret ne donnant que des 

 ractions absolument constantes. Ils remarqurent alors que pour obtenir 

 la raction Chodat-Staub sur le crsol et glycocolle, il fallait alcaliniser fai- 

 blement le milieu : l'acidit supprime la fonction tyrosinase dans cette exp- 

 rience. Cela les amena examiner des sucs de champignons contenant la 

 fois laccase et tyrosinase. Vis--vis du crsol ou de l'acide guaiaconique, on 

 pouvait alternativement supprimer l'une des actions par l'acidification ou 

 par l'alcalinisation. 



D'autre part, au cours de recherches faites avec Freedericks, on remar- 

 qua que les racines, 'puis les cotyldons de Vicia Faba donnaient avec l'hy- 

 droperoxyde une raction rouge brique rappelant celle de la tyrosine vis-- 

 vis de la tyrosinase. Comme l'eau oxygne est un poison pour la tyrosinase, 

 et que la peroxydase ordinaire de Chodat et Bach ne peut produire cette 

 raction, C. se trouvait soit en prsence d'une peroxydase spcifique capa- 

 ble, en prsence d'eau oxygne, de fournir un systme peroxydase J3 + hy- 

 droperoxyde, correspondant selon la thorie de Chodat et Bach une tyro- 

 sinase. Le suc du Vicia Faba et celui du Morts ter a deliciosa furent examins 

 et fournissaient tous deux la raction vis--vis du crsol quand on les addi- 

 tionnait d'H^O-;. On chercha alors si le corps rsistait l'bullition : la per- 

 oxydase spcifique avait disparu, mais il se trouvait dans le suc bouilli un 

 corps stable la chaleur qui, additionn de peroxydase de raifort en pr- 

 sence du crsol, de la tyrosine, etc., donnait la raction de la tyrosinase. 

 Ainsi se trouvait ralise la synthse du systme peroxydase -f- coferment 

 + HiO-:, image de la tyrosinase, comme peroxydase + HaOs est l'image de 

 la laccase. 



Ceci amena C. examiner si on ne pourrait pas transformer une laccase 

 en tyrosinase ou une tyrosinase pure en laccase. Si aune laccase dpourvue 

 de tyrosinase par la chauffe au-dessus de 60, on additionne un peu du 

 complment (de Vicia ou de Monstera, bouilli) et une raction alcaline, 

 on obtient trs bien les ractions caractristiques de la tyrosinase. D'autre 

 part, si aune tyrosinase purifie on ajoute de l'acide (actique) pour la 

 rendre inactive et de la peroxydase (de raifort), on obtient les ractions des 

 laccases. 



Ainsi se trouvent ralises les synthses de deux ferments oxydants prin- 

 cipaux et de leurs images. Ce qui revient dire que ce n'est pas comme 

 l'ont pens Chodat. puis Bach, que les ferments oxydants diffrent par des 

 peroxydases spcifiques. 



Aux deux principales catgories correspond une seule peroxydase; mais 

 l'action de la tyrosinase s'obtient tant partir de la laccase qu' partir de la 

 peroxydase -\- H 2 0.. par l'addition d'un complment, le co-ferment. Cette 

 nouvelle thorie, base sur des faits prcis et inquivoques, prouve : l u que 

 la thorie Chodat-Bach sur les ferments oxydants est juste; 2 que les deux 

 ferments spcifiques ont les mmes radicaux, mais des complments diff- 

 rents et que leur spcificit ne dpend pas de peroxydases spcifiques ; 3 que 

 l'on peut volont passer d'un ferment l'autre; 4 qu'il est trs probable 

 que dans l'immense majorit des cas (amylase et dextrinase, peroxydase et 

 catalase, peptase et trypsirte, etc.) il en est de mme. M. Boubier. 



