XIII. MORPHOLOGIE GENERALE ET CHIMIE BIOLOGIQUE. 149 



Woker (M 1Ie G.). Sur l'identit des ferments oxydants. Rponse 

 M. Bach. Dans un travail rcemment publi, M Uo Gertrude Woker \Ber. 

 Chem. Ges., 1914, vol. 47, 1024) a nonc une nouvelle hypothse sur la 

 nature et le fonctionnement des ferments oxydants et rducteurs. D'aprs 

 cette hypothse, l'oxygnase qui fixe l'oxygne molculaire avec formation 

 de peroxydes, la peroxydase qui transporte l'oxygne faiblement combin 

 des peroxydes sur des matire oxydables, la cataiase qui dcompose le 

 peroxyde d'hydrogne avec mise en libert d'oxygne molculaire et la 

 perhydridase qui transporte l'hydrogne faiblement combin sur des ma- 

 tires rductibles, ne seraient qu'un seul et mme ferment de nature ald- 

 hydique et fonctionnant dans des conditions de milieu diffrentes. S'ap- 

 puyant sur la thorie de l'oxydation lente de Bacr-Engler, M lle W. admet 

 que sous l'action de l'oxygne molculaire, ce ferment aldhyde formerait 



un peroxyde organique R. HC^qm , lequel prendrait galement naisssance 



dans l'action du peroxyde d'hydrogne sur le mme ferment. Celui-ci fonc- 

 tionnerait donc, dans le premier cas, comme oxygnase, dans le second cas, 

 comme peroxydase. En l'absence de matires oxydables, le peroxyde form 

 agirait sur le peroxyde d'hydrogne en excs avec dgagement d'oxygne 

 molculaire et fonctionnerait ainsi comme cataiase. En prsence de matires 

 oxydables, il produirait les oxydations connues. Quant la fonction perhy- 

 dridase, fonction rductrice, elle s'expliquerait tout naturellement, puisque 

 le ferment est suppos tre de nature aldhydique et par consquent dou 

 de proprits rductrices. 



Etant donn le haut intrt thorique des questions souleves par M Ue W. 

 B. a soumis l'hypothse la vrification par l'exprience. Or, l'preuve a 

 t entirement dfavorable pour l'hypothse de M" W., car voici les rsul- 

 tats obtenus par B., un spcialiste dans ces questions : La peroxydase et la 

 cataiase purifies par ultrafiltration et la phnolase (peroxydase - - oxyg- 

 nase) ne rduisent pas l'oxyde d'argent ammoniacal froid et ne colorent 

 pas le ractif fuchsine-bisulfite. Elles ne sont donc pas des aldhydes. La 

 peroxydase purifie, additionne de cataiase bouillie, c'est--dire de sub- 

 stances qui accompagnent la cataiase et constituent son milieu, ne dcom- 

 posent pas le peroxyde d'hydrogne avec mise en libert d'oxygne. La 

 cataiase additionne de peroxydase bouillie n'acquiert pas la proprit 

 d'acclrer Faction oxydante du peroxyde d'hydrogne. La peroxydase addi- 

 tionne de phnolase (peroxydase + oxygnase) bouillie n'acquiert pas la 

 facult de transporter l'oxygne molculaire sur des matires oxydables. En 

 toute 'circonstance, sa fonction consiste uniquement transporter l'oxygne 

 faiblement combin des peroxydes sur des matires oxydables. Mise en 

 prsence de substances qui accompagnent la perhydridase dans le lait, la 

 peroxydase ne rduit pas les nitrates avec le concours de l'aldhyde ac- 

 tique, comme le fait la perhydridase.* La peroxydase, la cataiase, l'oxygnase 

 et la perhydridase ont donc chacune son individualit nettement dfinie et 

 l'hypothse d'un ferment unique de nature aldhydique et fonctionnant diff- 

 remment suivant les conditions du milieu est en opposition avec les faits. 



M lle W. rplique et maintient son hypothse de l'identit de la cataiase 

 et de la peroxydase. M. Boubier. 



a) Bach (A.). La peroxydase existe-t-eltc dans la levure de bire? 

 Dans un travail publi en 1914, Harden et Zilva cherchent tablir que toutes 

 les levures contiennent une peroxydase active. B. reprend la question et 

 aboutit aux conclusions suivantes. Le fait observ par Harden et Zilva, 



