Naturwissenschaftliche Rundschau. 



"Wöchentliche Berichte 



über die 



Fortschritte auf dem G-esamtgebiete der Naturwissenschaften. 



XXIV. Jahrg. 



24. Juni 1909. 



Nr. 25, 



S. H. Vines: Die Proteasen der Pflanzen. VI. 

 (Annais of Botany 1909, vol. 23, i>. 1—18.) 

 Die früheren Untersuchungen des Verf. (vgl. 

 Rdsch. 1908, XXII, 483) hatten zu dem Ergebnis ge- 

 führt , daß das sogenannte vegetabilische Trypsin 

 keine einfache Substanz , sondern ein Gemisch von 

 wenigstens zwei Proteasen ist. Von diesen vermag 

 die eine die höheren Proteine (Fibrin, Albumin usw.) 

 zu peptonisieren , die andere hat keine Wirkung auf 

 diese Proteine, spaltet aber Peptone und Albumosen 

 in Aminosäuren und andere nicht eiweißartige Stick- 

 stoffverbindungen. Vegetabilisches Trypsin ist da- 

 nach ein Gemisch einer Peptase (peptonisierender 

 Protease) und einer Ereptase (peptolysierender oder 

 peptolytischer Protease) , möglicherweise auch von 

 mehr als einem Enzym jeder Art. In seiner letzten 

 Untersuchung konnte Verf. die Anwesenheit einer 

 Peptase und einer Ereptase im Hanfsamen zeigen. 

 Unter Benutzung eines neuen Verfahrens hat er nun 

 auch den Milchsaft von Carica Papaya geprüft, aus 

 dem Würtz und Bouchut (1879) ein Enzym, das 

 Papain, gewonnen haben, das in seiner Wirkung dem 

 tierischen Pepsin entspricht, sich aber von ihm da- 

 durch unterscheidet, daß es nicht nur in saurer, sondern 

 auch in neutraler, und alkalischer Lösung Fibrin ver- 

 daut. Martin (1884 und 1885) hat gefunden, daß 

 das Papain wie Trypsin wirkt, daß es also zugleich 

 peptonisiert und peptolysiert. Herr Vines nahm 

 dann schon in seinen früheren Arbeiten diesen Gegen- 

 stand auf und sprach die Ansicht aus, daß im Papain 

 eine fibrinverdauende, aber nicht peptolytische, und 

 eine peptolytische, aber nicht fibrinverdauende Protease 

 vorhanden seien. 



Das erstgenannte Enzym, die Peptase, hat Verf. 

 nun tatsächlich aus dem Papain isolieren können, in- 

 dem er das andere Enzym durch Waschen mit Kochsalz- 

 lösung (wobei allerdings auch ein großer Teil der Peptase 

 in Lösung geht) entfernte. Ereptase ohne Beimischung 

 von Peptase wurde noch nicht sicher erhalten. 



Weitere Versuche wurden mit Hefe ausgeführt. 

 Bahn und Geret (1898 bis 1900) hatten gefunden, 

 daß der ausgepreßte Hefesaft (besonders in saurer 

 Lösung) Fibrin, Albumin und Casein verdaute, und 

 daß sich dabei Leucin, Tyrosin und Tryptophan bildeten; 

 sie nannten das wirksame Enzym Endotrypsin oder 

 Endotryptase; es wurde und wird noch betrachtet 

 als eine Form des „vegetabilischen Trypsins". Nach- 

 dem Herr Vines festgestellt hatte, daß verdünnter 

 Hefeextrakt, der mit Kochsalzlösung bereitet war, so- 



wohl Fibrin wie Witte-Pepton verdaute, ist er auch 

 hier der Frage näher getreten, ob die Peptonisierung 

 und die Peptolyse, wie es allgemein angenommen wird, 

 durch eine einzige Protease oder aber durch ver- 

 schiedene Proteasen hervorgerufen werden. Es gelang 

 ihm, eine Lösung zu erhalten, die zwar Fibrin, aber 

 nicht Witte-Pepton verdaute, die also nur Peptase 

 enthielt. Er zieht daher auch für die Hefe den Schluß, 

 daß die Zellen zwei Proteasen, Peptase und Ereptase, 

 enthalten, und daß das sogenannte Endotrypsin eine 

 Mischung beider sei. 



In einem Schlußkapitel gibt Verf. eine Übersicht 

 über die Ausgangspunkte und den Verlauf seiner Unter- 

 suchungen, die sich über ein Dezennium erstrecken, 

 und stellt dann die Eigenschaften der beiden Proteasen, 

 die er an die Stelle des alten „vegetabilischen Trypsins" 

 gesetzt hat, ungefähr folgendermaßen zusammen: 



Die Ereptasen sind leicht löslich in Wasser, in 

 wässerigen Lösungen neutraler Salze und in Alkohol, 

 selbst noch in solchem von 65 c /o una darüber. Ihre 

 Verdauungswirkung scheint ausschließlich peptolytisch 

 und besonders an ein saures Medium gebunden zu sein. 



Die Peptasen zerfallen anscheinend in zwei 

 Gruppen , die sich voneinander sowohl durch die Art 

 ihres Auftretens wie durch die ungleiche Abhängigkeit 

 von der Reaktion des Mediums unterscheiden. Die 

 eine Art findet sich in Pflanzengeweben, in Früchten, 

 Samen, im Milchsaft usw. und wird vom Verf. Endo- 

 peptase genannt; die andere Art tritt in Pflanzen- 

 exkreten auf, z. B. im Safte der Kannen von Nepenthes, 

 und wird als Ektopeptase bezeichnet. 



Die Endopeptase kann aus den Geweben leicht 

 durch Kochsalzlösungen ausgezogen werden , in ge- 

 ringerer Menge auch durch Wasser oder SOprozentigen 

 Alkohol. Die Extraktion mittels Wassers beruht auf 

 der Gegenwart von Salzen und anderen Stoffen, die 

 mit der Peptase ausgezogen werden; denn das mög- 

 lichst von fremden Körpern befreite Enzym ist in 

 destilliertem Wasser nicht löslich, wohl aber in 2pro- 

 zentiger Kochsalzlösung. Die Verdauungswirkung der 

 Endopeptase ist wie die der Ereptase am beträchtlichsten 

 bei der natürlichen, im allgemeinen etwas sauren Reak- 

 tion des Pflanzenextraktes, der sie enthält. Ein sehr 

 geringer Zusatz von Mineralsäure (0,05% HCl) oder 

 von etwas mehr organischer Säure (0,3 % Zitronensäure) 

 verhindert die Wirkung einer reinen Lösung des Enzyms, 

 die Fibrin bei neutraler oder leicht alkalischer Reaktion 

 kräftig verdaut; eine Zunahme des Alkaligehalts ver- 

 zögert und verhindert schließlich die Verdauung. 



