Nr. 26. 190!). 



Naturwisse ii sc haftliclie Rundschau. 



XXIV. Jahrg. 327 



Substanzen mit einem Chromophor, aller 

 ohne den Benzolring besitzen nach kürzeren Wellen 

 laufende Absorptionsbanden und zeigen, wie die Be- 

 obachtung an Salpetersäure, Diacetyl, Harnsäure, azo- 

 dicarbonsaurem Kalium, Kampferchinon, Azodicarbon- 

 amid, Phoron u. a. m. ergibt, weder Fluoreszenz noch 

 lichtelektrische Empfindlichkeit. Die genetische Ver- 

 knüpfung des lichtelektrischen Effekts und der Fluore- 

 szenz kann hiernach für organische Substanzen kaum 

 mehr zweifelhaft sein. 



Bei organischen Substanzen, deren Molekül gleich- 

 zeitig einen Benzolring und einen fremden 

 Chromophor enthält, ist das Absorptionsspektrum 

 eine Superposition der Einzelspektren. Die beobacht- 

 bare Fluoreszenz hängt hier wesentlich ab von der 

 Lage des Fluoreszenzspektrums in bezug auf die Lage 

 des Absorptionsspektrums des fremden Chromophors; 

 Koinzidenz beider Spektren könnte bewirken, daß die 

 Fluoreszenz des Benzolderivats durch den Chromophor 

 völlig absorbiert wird und deshalb nicht mehr wahr- 

 nehmbar ist. Der lichtelektrische Effekt bleibt in 

 solchen Fällen im allgemeinen noch nachweisbar. 



Die in diesen Beobachtungen enthaltenen all- 

 gemeinen Tatsachen ergeben, wie man erkennt, für 

 die Beziehung zwischen Absorption, Fluoreszenz und 

 lichtelektrischer Wirkung eine gewisse .Spezialisierung 

 des oben genannten Zusammenhangs: Die Absorption 

 des Lichts in „kurzwelligen" (nach längeren Wellen 

 laufenden) Banden ist begleitet von lichtelektrischer 

 Wirkung, von einer Fluoreszenz in diesen Banden und 

 von Fluoreszenz in den mit ihnen verkoppelten lang- 

 welligen Banden. Die Absorption des Lichts in „lang- 

 welligen" (nach kürzeren Wellen laufenden) Banden 

 dagegen ist weder von Fluoreszenz noch von licht- 

 elektrischer Wirkung begleitet. Die Zentren der be- 

 trachteten Absorptions- und Emissionsbanden sind 

 offenbar ungesättigte oder gelockerte Valenzelektronen, 

 die von ihrem Sitz auf den Atomen fortgedrängt 

 werden und wieder in ihre alte Lage zurückkehren 

 können. A. Becker. 



N. Wassilieff: Eiweißbildung in reifenden 

 Samen. (Berichte der Deutsch. Bot. Gesellschaft 1908, 

 Bd. 26a, S. 454—467.) 



Über den chemischen Vorgang der Eiweißbildung 

 in der Pflanze wissen wir trotz mehrfacher Unter- 

 suchungen ebensowenig wie über die Synthese der 

 Kohlehydrate. Wahrscheinlich ist nur, daß der Ei- 

 weißaufbau der Hauptsache nach eine Umkehrung 

 der Eiweißspaltung darstellt. Bekanntlich werden 

 bei der Keimung der Samen die Reserve-Eiweißstoffe 

 zu stickstoffhaltigen kristallinischen Verbindungen 

 (Aminosäuren, Aminen, organischen Basen) umgewan- 

 delt und dann in die Keimpflanze befördert. Um- 

 gekehrt soll beim Reifen der Samen aus den genannten 

 kristallinischen Verbindungen Reserve -Eiweiß ent- 

 stehen. Der Gedanke wurde zuerst (1904) von Herrn 

 Wassilieff ausgesprochen. Später ist Zaleski (vgl. 

 Rdsch. 1906, XXI, 637 u. 1907, XXH, 342) zu dem 

 gleichen Ergebnis gekommen. Bestimmend für die 



Annahme war die Tatsache, daß in den Organen, die 

 Eiweiß bilden, gleichzeitig Asparagin, Aminosäuren 

 und Hexonbasen verschwinden. Später hat Herr 

 Wassilieff noch zu zeigen versucht, daß als Haupt- 

 laboratorien für die Eiweißstoffe die Blätter zu be- 

 trachten seien. Das Eiweiß bleibt hier zunächst als 

 Reservestoff angehäuft. Zur Zeit der Samenbildung 

 und Samenreife sp>altet sich in den Blättern das Re- 

 serve-Eiweiß in kristallinische stickstoffhaltige Ver- 

 bindungen, die in die Samen transportiert und dort 

 von neuem synthetisiert werden. In der vorliegenden 

 Arbeit nun hat sich Verf. die Frage vorgelegt, welche 

 Stickstoffverbindungen in erster Linie bei der Eiweiß- 

 bildung in Betracht kommen. 



Er sammelte möglichst gleichartige Früchte von 

 Lupinus albus und teilte sie in vier Portionen. Die 

 erste Portion diente zur Kontrolle und wurde sofort 

 verarbeitet, nachdem die Hülsen und Samen getrennt, 

 getrocknet und zermahlen waren. Die zweite Portion 

 setzte Verf. vor der chemischen Untersuchung 5 Tage 

 lang dem Tageslichte aus; die dritte und vierte Portion 

 blieb zunächst 5 bzw. 10 Tage lang im Dunkeln liegen. 

 Die Untersuchung ergab eine Vermehrung der Trocken- 

 substanz der Samen und eine Verminderung des Ge- 

 wichts der Hülsen. Es hatte also während des Ver- 

 suches eine Stoffwanderung aus den Hülsen in die 

 Samen stattgefunden. 



Die Bestimmung des Gesamtstickstoffs erfolgte 

 nach der Methode von Kjeldahl, die des Eiweiß- 

 stickstoffs nach Stutzer. Der Stickstoff basischen 

 Charakters (in dem Filtrate vom Eiweiß) wurde aus 

 dem Niederschlage von Phosphorwolframsäure, der 

 Asparaginstiekstoff nach Sachse bestimmt. Aus der 

 Differenz zwischen dem gesamten Nichtproteinstick- 

 stoff und der Stickstoffsumme organischer Basen und 

 Asparagin berechnete Verf. endlich die Stickstoff menge 

 der übrigen Amidverbindungen, hauptsächlich die der 

 Amidosäureu. Setzt man die Menge des Gesamtstick- 

 stoffs gleich 100, so erhält man für die übrigen Stick- 

 stoff gruppen in ganzen Früchten folgende Werte: 



Eiweißstiekstoff. 



N in Asparagin 



N im Phosph.- 

 Wolfr.-S.-Nieder- 

 sclilage .... 



N in anderen 

 Amidverbind. . 



Kontroll- 

 portion 



35,07 

 45,05 



8,28 

 11,60 



II. 



5 Tage 

 am Licht 



41,16 

 38,80 



6,57 



13,47 



in. 



5 Tage im 

 Dunkeln 



40,05 

 37,95 



7,50 

 14,50 



IV. 



10 Tage im 



Dunkeln 



48,67 

 34,73 



1,29 



8,31 



Aus der Tabelle ergibt sich, daß in den unver- 

 sehrten Früchten sowohl im Licht wie im Dunkeln 

 Eiweißbildung stattfindet. Je länger die Früchte im 

 Dunkeln bleiben, desto mehr Eiweiß entsteht. Gleich- 

 zeitig nimmt die Menge des Stickstoffs anderer stick- 

 stoffhaltiger Gruppen ab. Am meisten ist an der 

 Abnahme das Asparagin beteiligt. Verf. nimmt wie 

 früher an, daß aus diesen Verbindungen das neue 

 Eiweiß aufgebaut werde. 



Wie die Tabelle weiter lehrt, findet die Synthese 

 von Eiweiß auch auf Kosten der • Amidosäureu statt. 



