Nr. 18. 1911. 



Naturwissenschaftliche Rundschau. 



XXVI. Jahrg. 



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sind. Bezeichnend für diese Substanzen ist erstens 

 die Gruppe COOH, welche dem Molekül saure Eigen- 

 schaften erteilt, und zweitens die Gruppe NH 2 , deren 

 (legen wart basische Eigenschaften bedingt. Nun kennen 

 wir Amidosäuren, welche entsprechend dem angeführten 

 Beispiel der d-Amido-n-valeriansäure eine gleiche Zahl 

 von COOH- und XIL-Oruppen enthalten; andere, in 

 denen eine NH 2 -Gruppe mehr, noch andere, in welchen 

 eine COOH-Gruppe mehr enthalten ist; bei ersteren, 

 den sog. Diamidosäuren (z. B. dem Ornithin), über- 

 wiegen die basischen, bei den letzteren (z. B. der ( llut- 

 aminsäure) die sauren Eigenschaften. 



CH„NH 2 COOH 



I 



CH 2 



CH S 



I 

 CHNHo 



I 

 COOH 



(J'-Aniido-n-valeriansäure. Ornithin. 



CHjNHj 



I 

 CH S 



CH 2 



I 

 CH 2 



I 

 COOH 



CH 2 



I 

 CH. 



I 

 CHNH 8 



I 

 COOH 



Glutaminsäure. 



Die Mannigfaltigkeit der das Protein bildenden 

 Amidosäuren wird aber nicht allein durch diese Ver- 

 schiedenheiten in der Zahl der COOH- und X PL- 

 Gruppen bedingt, sondern auch durch die Zahl der 

 Kohlenstoffatome, welche in einer Kette vereinigt sind. 

 Wir erhalten aus dem Molekül der Proteinstoffe solche 

 Ketten mit 2, 3, 5, 6 Kohlenstoffatomen. Weitere 

 Verschiedenheiten werden dadurch hervorgerufen, daß 

 eines der Wasserstoffatome durch Einschiebung eines 

 Sauerstoff- oder Schwefelatoms vom Kohlenstoffatom 

 getrennt werden kann (Serin, Cystein), oder daß eine 

 komplizierte organische Gruppe, etwa eine solche mit 

 3 C, 2N und 3H, an die Stelle eines Wasserstoff- 

 atoms tritt (Histidin). 



HC-NH 

 II >CH 

 CH 3 CH 2 OH CH 2 SH CH 8 -C— N 



I !_____ I 



CHNH S 



I 

 COOH 



Alanin 



CHNH 2 



I 

 COOH 



Serin 



CHNH, 



I 



COOH 



Cystein 



CHNH 2 



I 



COOH 



Histidin 



Neben diesen Amidosäuren findet sich uuter der 

 Reihe der das Eiweiß bildenden Bausteine eine ganz 

 andersartige Atomgruppe, welche ein Kohlenstoffatom 

 und zwei Stickstoffatome enthält, und diese Gruppe ist 

 immer in Vereinigung mit der eben erwähnten Di- 

 amidovaleriansäure im Molekül enthalten. Die Ver- 

 bindung dieser „Amidin"-Gruppe mit der Diamido- 

 valeriansäure oder dem Ornithin, welche als „Arginin" 

 bezeichnet wird, ist von E. Schulze entdeckt und von 

 S. G. Hedin als Bestandteile der Proteinstoffe nach- 

 gewiesen. 

 Amidingruppe Ornithingruppe 



N H 2 - C NH-N H— C H 2 — C H 2 - C H 2 — C H N H 2 — C H 

 Arginin. 



Aus solcheu Bausteinen ist also das Proteinmolekül 

 zusammengesetzt. Wir wissen nicht, wie oft sich jeder 

 Stein im ganzen Gefüge wiederholt, wohl aber können 

 wir das relative Verhältnis feststellen, welches zwischen 



der Menge der verschiedenartig geformten Bausteine 

 obwaltet. Wir können z. B. finden, wie groß die 

 Menge der Diamidosäuren im Verhältnis zu der der 

 Monoamidosäuren ist, und wieviel Prozent des gesamten 

 Stickstoff s in Form von Diamidovaleriansäure enthalten 

 sind. Schon diese Verhältniszahlen, die über die rela- 

 tive Anordnung der Steine nichts aussagen, ergeben 

 ganz bedeutende Unterschiede unter den bisher unter- 

 suchten Proteinstoffen, und sie zeigen weiterhin, daß 

 unter ihnen die vorher besprochenen locker gebundenen 

 Proteinstoffe des Zellkerns eine ganz besondere Stel- 

 lung einnehmen. 



Die Eigenartigkeit dieser Kernproteinstoffe beruht 

 darauf, daß bestimmte Arten von Bausteinen, und 

 zwar die Stickstoff reichen Gruppen, sich in größerer 

 Menge an ihrem Aufbau beteiligen. Sie enthalten also 

 z. B. im Vergleich mit den übrigen Proteinstoffen eine 

 größere Menge von Diamidosäuren, besonders an der 

 Diamidovaleriansäure und an der dieser angefügten 

 Amidingruppe, auch das Histidin kann in ihnen reich- 

 lich auftreten. 



Die Einfügung dieser stickstoffhaltigen Gruppen 

 in das Proteinmolekül ist nun eine derartige, daß stark 

 basische Gruppen in freiem reaktionsfähigen 

 Zustande vorhanden sind. 



Ein Proteinstoff dieser Art findet sich z. B. in den 

 Kernen der roten Blutkörperchen des Vogelblutes und 

 kann, wie ich vorhin schon erwähnte, denselben mit 

 Leichtigkeit durch verdünnte Mineralsäure entzogen 

 werden. Man bezeichnet ihn als „Histon". Ähnliche 

 Substanzen kommen in sehr weiter Verbreitung in den 

 Geweben höherer und niederer Tiere vor, und zwar in 

 salzartiger Verbindung mit der Nucleinsäure. Sie treten 

 in den Spermatozoen wirbelloser Tiere, z. B. der See- 

 igel oder der Kephalopodeu, auf und ebenso in den 

 Spermatozoen gewisser Fische. Als Beispiel führe ich 

 die verschiedenen Gadusarten an, aus deren Testikeln 

 wir ein Histon gewinnen konnten, welches in seinen 

 chemischen Eigenschaften und in seiner Zusammen- 

 setzung mit dem Histon aus den roten Blutkörperchen 

 des Vogelblutes oder aus der Thymus weitgehende 

 Übereinstimmung zeigt. 



Diese mit der Nucleinsäure locker verbundenen 

 Histone zeigen also die Natur der gewöhnlichen kom- 

 plizierten Proteinstoffe; sie sind zum Unterschied von 

 ihnen nur mit der einen besonderen Eigentümlichkeit 

 ausgestattet: dem Vorwalten freier basi seh er Gruppen. 



Unterwirft man nun aber die Testikel anderer 

 Fische der gleichen Untersuchung, so erhält man 

 Körper von viel einfacherer Zusammensetzung, welche 

 in den Spermaköpfen die Stelle des Histons ersetzen, 

 und diese sind die Protamine. 



Man hat sich auf Grund einer Reihe von Beobach- 

 tungen, die ich hier nicht anführen will, die Vorstel- 

 lung gebildet, daß diese basischen Eiweißstoffe im 

 Laufe der Entwickelung durch eine Umformung der 

 gewöhnlichen Proteinstoffe entstehen, indem aus diesen 

 die stickstoffärmeren Gruppen allmählich herausgelöst 

 werden. Diese Umformung kann eine mehr oder 

 weniger weitgehende sein. Sie führt von den gewöhn- 



