18(3 Physiologie, Biologie, Anatomie u. Morphologie. 



Jeder Absterbeprocess, der die Zellen betrifft, ruft auch an 

 den Proteosomen eine Veränderung hervor, sie werden dabei viel 

 widerstandsfähiger, als sie vorher waren und zeigen auch für die 

 directe Beobachtung wesentliche Unterschiede (andere optische 

 Eigenschaften, grössere Festigkeit etc.). Während die glänzenden 

 flüssigen Coffein- Proteosomen in noch lebenden Zellen Ammoniak 

 binden, sind die durch das Absterben der Zellen fest gewordenen 

 Proteosomen gegen Ammoniak indifferent. Jene frischen Proteo- 

 somen verschwinden bald, wenn die Zellen mit verdünnter Soda- 

 lösung behandelt werden, diese aber bleiben feste kugelige Gebilde. 

 Die Proteosomen der noch lebenden Zellen lösen sich beim Er- 

 wärmen mit Wasser bei 2ö — 30° rasch und völlig auf, diejenigen 

 der bereits abgestorbenen Zellen aber bleiben dabei ganz unverändert. 

 Jene weisen manche Eigenschaften auf, welche den gewöhnlichen 

 Eiweissstoffen nicht zukommen, diese aber zeigen alle Eigenschaften 

 der gewöhnlichea geronnenen Eiweissstoffe ; jene sind actives, diese 

 passives Eiweiss. 



Stoffe, welche die Zellen tödten, wie zweiprocentige Blausäure, 

 einprocentige Lösungen von schwefelsaurem Diamid oder salzsaurem 

 Hydroxylamin, Aetherdunst etc., verändern auch die Proteosomen. 



Wenn die Zellen von selbst absterben, tritt auch eine Um- 

 wandlung der Proteosomen ein. Es ist sehr interessant, zu sehen, 

 wie bei einer mit Coffeinlösung behandelten Proteosomen-haltigen 

 Algenmasse einzelne abgestorbene Zellen hinsichtlich der Eigen- 

 schaften ihrer Proteosomen von den noch lebenden abstechen ; der 

 erste Blick belehrt über den grossen Unterschied. 



Vor der Coffeineinwirkung abgetödtete Zellen zeigen keine 

 Proteosomenbildung mehr; diese ist also eine Lebensreaction. Wenn 

 man z. B. Fäden von Spirogyra Weberi mit einer sehr verdünnten, 

 schwach gelben Jodlösung zehn Minuten in Berührung lässt, so 

 unterbleibt die Proteosomenbildung mit Coffein vollständig. Dass 

 der Proteosomen bildende Stoff dabei nicht herausdiffundirt ist, geht 

 daraus hervor, dass in der umgebenden Flüssigkeit, auch wenn 

 diese nur einige Tropfen beträgt, die Proteosomenbildung nicht ein- 

 tritt. Der Eiweisskörper der Vacuolen verändert sich also, auch 

 wenn er noch nicht zu Proteosomen geballt ist, sehr leicht. 



Verff. behaupten übrigens keineswegs, dass in den verschiedenen 

 Objecten stets ein und dasselbe active Eiweiss vorkommt, oder dass 

 in einer Zelle stets nur ein activer Eiweisskörper vorhanden ist.. 

 „Es gibt einerseits offenbar viele stereochemische Isomere des coa- 

 gulablen Albumins, die alle aus dem gleichen Pepton entstehen 

 können — je nach dem Verlauf der Polymerisation — andererseits 

 können in manchen Zellen auch die Vorstufen : actives Pepton, 

 actives Propepton, sowie active Nucleinverbindungen vorhanden sein 

 (darum der allgemeine Ausdruck „actives Protein"). Der Grad der 

 flüssigen Beschaffenheit, sowie der Grad der Fällbarkeit des Vacuolen- 

 proteins durch Salze bei plötzlichem Abtödten der Zellen (bei Jod- 

 zusatz z. B.) mag von jenen Beimengungen bedingt sein." 



Die Auffassung der Proteosomen als Ausscheidungen activen 

 Eiweiss&toffes wurde zwar von P. Klemm (Flora. 1892. Heft III) 



